Tekst źródłowy strony Wikiprojekt:Tłumaczenie artykułów/Enzymy

{{Wrak po tłumaczeniu|en|Enzyme}}

[[Plik:Lipoxygenase 1LOX.png|mały|310px|Model struktury [[Lipooksygenaza|lipooksygenazy]] ze związanym substratem. Enzym ten katalizuję produkcję [[lipid]]owych cząsteczek sygnalnych]]
'''Enzymy''' - to [[białka|białkowe]] [[kataliza]]tory przyspieszające specyficzne [[reakcja chemiczna|reakcje chemiczne]] wskutek obniżenia [[energia aktywacji|energii aktywacji]] potrzebnej do przebiegu tych reakcji<ref name="villee">{{cytuj książkę |nazwisko=Solomon, Berg, Martin, Villee |imię= |autor link= |tytuł=Biologia |rok=1998 |miesiąc= |wydawca=MULTICO Oficyna Wydawnicza |miejsce=Warszawa |isbn = 83-7073-090-6}}</ref>, rodzaj [[biokatalizator]]ów. Właściwie wszystkie przemiany chemiczne związane z funkcjonowaniem organizmów żywych (a także [[wirusy|wirusów]] i podobnych) wymagają współudziału enzymów, by zapewnić wystarczającą wydajność reakcji. Enzymy, z racji tego, że są wysoce specyficzne wobec substratów i katalizują zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych, definiują procesy [[metabolizm|metaboliczne]] i [[biochemia|biochemiczne]] związane z funkcjonowaniem organizmów żywych. Znane enzymy katalizują przebieg co najmniej 4000 różnych reakcji biochemicznych<ref>{{Cytuj pismo|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|autor= Bairoch A|rok= 2000|tytuł= The ENZYME database in 2000 |czasopismo=Nucleic Acids Res|wolumin=28|strony=304–305|id= PMID 10592255}}</ref>. Nauka o enzymach i ich działaniu to [[enzymologia]].

Jak wszystkie [[katalizator]]y, enzymy działają na zasadzie obniżenia [[energia aktywacji|energii aktywacji]] (''E''<sub>a</sub> lub Δ''G''<sup>‡</sup>) reakcji chemicznej, przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: ''[[#Struktury i mechanizmy działania|Struktury i mechanizmy działania]]''). Większość reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki. Jednym z najszybszych znanych enzymów jest [[anhydraza węglanowa]], która w [[liczba obrotów|ciągu sekundy]] może uwodnić 10<sup>6</sup> cząsteczek [[dwutlenek węgla|dwutlenku węgla]]<ref name="stryer"/>, z kolei jeden z najwolniejszych - [[lizozym]], katalizuje 0,5 reakcji na sekundę (1 co 2 sekundy)<ref>{{Cytuj pismo|tytuł=Enzyme dynamics and activity: time-scale dependence of dynamical transitions in glutamate dehydrogenase solution|czasopismo=Biophys J|wolumin=4|oznaczenie=Oct;77|strony=2184-2190|rok=1999|autor=Daniel RM, Finney JL, Réat V, Dunn R, Ferrand M, Smith JC|id=PMID 10512837}}</ref>. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich [[równowaga reakcji chemicznych|równowagę]]. Jakkolwiek enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów, przejawiając znacznie większą specyficzność substratową. Aktywność enzymatyczna może być zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki - [[inhibitor]]y. Z kolei [[aktywator enzymatyczny|aktywatory enzymatyczne]] to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów. Wiele [[lek]]ów i [[trucizna|trucizn]] jest inhibitorami enzymów. Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizyko-chemicznych środowiska reakcji, jak: [[temperatura]], [[Skala pH|pH]], [[siła jonowa]], obecność niektórych [[jon]]ów i innych.

Jakkolwiek wszystkie enzymy to białka, nie wszystkie reakcje biochemiczne są katalizowane przez nie. Znane są cząsteczki [[RNA]] - [[rybozymy]], które także biorą udział w biochemicznej katalizie niektórych reakcji<ref>{{Cytuj pismo |autor=Lilley D |tytuł=Structure, folding and mechanisms of ribozymes |czasopismo=Curr Opin Struct Biol |wolumin=15 |strony=313-23 |rok=2005 |id=PMID 15919196}}</ref>. Także niektóre sztucznie stworzone cząsteczki, zwane [[sztuczny enzym|sztucznymi enzymami]], przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną<ref>{{Cytuj pismo |autor=Groves JT |tytuł=Artificial enzymes. The importance of being selective |czasopismo=Nature |wolumin=389 |strony=329-30 |rok=1997 |id= PMID 9311771}}</ref>.

Niektóre enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: ''[[#Zastosowanie przemysłowe|Zastosowanie przemysłowe]]''), m.in. w [[przemysł spożywczy|przemyśle spożywczym]] czy chemii leków. Wiele produktów używanych w gospodarstwach domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak [[proszek do prania|proszki do prania]] czy enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej.

== Etymologia nazwy i historia odkrycia ==
[[Plik:Eduardbuchner.jpg|mały|175px|prawo|[[Eduard Buchner]]]]
Na przełomie [[XVIII wiek|XVIII]] i [[XIX wiek]]u obserwowano już [[trawienie]] ''in vitro'' [[mięso|mięsa]] przez wydzieliny [[żołądek|żołądka]]<ref name="Reaumur1752">{{Cytuj pismo| nazwisko = de Réaumur | imię = RAF | rok = 1752 | tytuł = Observations sur la digestion des oiseaux | czasopismo = Histoire de l'academie royale des sciences | wolumin = 1752|strony = 266, 461}}</ref> oraz rozkład [[skrobia|skrobi]] do [[cukry proste|cukrów prostych]] przez ekstrakty roślinne lub [[ślina|ślinę]]. Jakkolwiek, mechanizmy stojące za tymi procesami nie były znane<ref>Williams, H. S. (1904) [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences] Harper and Brothers (New York) {{lang|en}}</ref>.

W XIX wieku, podczas studiów nad [[fermentacja|fermentacją]] [[cukry|cukrów]] do [[alkohol etylowy|alkoholu]] przeprowadzaną przez [[drożdże piekarnicze|drożdże]], [[Louis Pasteur]] doszedł do wniosku, że reakcja ta jest katalizowana przez "[[witalizm|siłę życiową]]" zawartą w drożdżach, którą nazwał "''fermentem''". Podejrzewano, że może być ona aktywna tylko w żywych organizmach. Pasteur odnotował, że "''[[fermentacja alkoholowa]] jest procesem powiązanym z [[życie]]m i organizacją [[Komórka|komórek]] drożdżowych, a nie ze [[Śmierć|śmiercią]] czy [[rozpad gnilny|rozkładem]]'' komórek"<ref>{{Cytuj pismo |autor=Dubos J.|rok= 1951|tytuł= Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind.|czasopismo= Trends Biotechnol|wolumin=13|strony=511–515|id= PMID 8595136}}</ref>.

W [[1878]] [[Niemcy|niemiecki]] [[fizjologia|fizjolog]] [[Wilhelm Kühne]], by opisać te procesy, ukuł termin '''''enzym''''', który pochodzi z [[Język grecki|greckiego]] ''ενζυμον'' i oznacza "''w [[Zakwas chlebowy|zaczynie]]''". Później słowo '''''enzym''''' było używane w odniesieniu do substancji nieożywionych, jak chociażby [[pepsyna]], a słowo ''ferment'' w odniesieniu do aktywności chemicznej wykazywanej przez organizmy żywe. W [[język polski|języku polskim]] oba terminy były stosowane wymiennie, przy czym ten ostatni jest obecnie [[archaizm|archaiczny]]<ref>[http://www.slownik-online.pl/kopalinski/D71164A46CEBEDBB412565CB00787D08.php ''ferment'' w internetowym "Słowniku wyrazów obcych i zwrotów obcojęzycznych Władysława Kopalińskiego"]</ref>.

W [[1897]] [[Eduard Buchner]] rozpoczął badania nad zdolnością ekstraktów drożdżowych do fermentacji cukrów przy nieobecności żywych komórek. Po szeregów eksperymentów przeprowadzonych na [[Uniwersytet Humboldta w Berlinie|Uniwersytecie Humboldta w Berlinie]], odkrył on, że taka fermentacja jest możliwa<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.org] {{lang|en}}</ref>. Nazwał on enzym przeprowadzający taką fermentację sacharozy - "[[zymaza|zymazą]]"<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html Tekst wykładu Eduarda Buchnera z okazji nadania Nagrody Nobla w 1907 z http://nobelprize.org] {{lang|en}}</ref>. W [[1907]] Eduard Buchner otrzymał [[Nagroda Nobla w dziedzinie chemii|Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii]] "za swoje badania biochemiczne i odkrycie fermentacji bez udziału komórek". Zgodnie z nazwą pierwszego enzymu, obecna nomenklatura ich nazewnictwa, przewiduje tworzenie nazwy od reakcji, którą przeprowadzają (patrz: ''[[#Konwencja nazewnictwa|Konwencja nazewnictwa]]''). Zazwyczaj dodaje się [[przyrostek]] ''-aza'' do nazwy [[Substrat (chemia)|substratu]] przetwarzanego w reakcji (np. ''[[laktaza]]'' to enzym przetwarzający [[laktoza|laktozę]]) lub do ogólnej nazwy reakcji (np. ''[[polimeraza DNA]]'' to enzym syntezujący [[polimery]] [[Kwas deoksyrybonukleinowy|DNA]]).

[[Plik:Protein Crystal Growth Porcine Elastase.jpg|mały|lewo|200px|Kryształ [[elastaza|elastazy]]]]
Po udowodnieniu, że enzymy mogą funkcjonować poza komórką żywą, następnym krokiem było opisanie ich natury [[biochemia|biochemicznej]]. Wielu badaczy zaobserwowało, że aktywność enzymatyczna była w jakiś sposób związana z [[białka]]mi, ale kilku naukowców (w tym laureat Nagrody Nobla [[Richard Willstätter]]) dowodziło, że białka nie mogą być jedynymi "nośnikami" aktywności enzymatycznej i same z siebie nie są zdolne do przeprowadzania katalizy. Jednak w [[1926]], [[James B. Sumner]] udowodnił, że enzym [[ureaza]] to czyste białko i [[Krystalizacja|skrystalizował]] je. Powtórzył to także w [[1937]] dla [[katalaza|katalazy]]. Ostateczny wniosek, że enzymy mogą być czystymi białkami, został potwierdzony przez [[John Howard Northrop|J.H. Northropa]] i [[Wendell Meredith Stanley|W.M. Stanleya]], którzy pracowali nad enzymami trawiennymi - [[trypsyna|trypsyną]] i [[chymotrypsyna|chymotrypsyną]]. Ta trójka naukowców została za swoje odkrycia uhonorowana w [[1946]] Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ 1946 Nagroda Nobla w dziedzinie chemii z http://nobelprize.org] {{lang|en}}</ref>.

Odkrycie, że enzymy mogą być wykrystalizowane, pozwoliło na późniejsze badanie ich struktur metodami [[rentgenografia strukturalna|rentgenografii strukturalnej]]. Pierwszym enzymem, którego strukturę zbadano w ten sposób, był [[lizozym]], enzym obecny m.in. w [[ciecz łzowa|łzach]], ślinie i białku jaja. Jego struktura została rozwiązana przez grupę [[David Chilton Phillips|Davida Phillipsa]] i opublikowana w [[1965]]<ref>{{Cytuj pismo |autor=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR.|rok= 1965|tytuł= Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution|czasopismo= Nature |wolumin=206|stronys=757–761|id= PMID 5891407}}</ref>. Uzyskanie modelu struktury lizozymu o tej wysokiej rozdzielczości było początkiem [[biologia strukturalna|biologii strukturalnej]] enzymów i zrozumienia mechanizmów ich działania na poziomie molekularnym.

== Struktury i mechanizmy działania ==
[[Plik:Carbonic anhydrase 1CA2 active site.png|mały|prawo|300px|Model miejsca aktywnego [[anhydraza węglanowa|anhydrazy weglanowej]]. Widoczne trzy (na różowo) [[histydyna|histydyny]] i jedna [[grupa hydroksylowa]] [[wiązanie koordynacyjne|koordynujące]] [[jon]] [[cynk]]u, będący kofaktorem tego enzymu]]
Enzymy to białka o zróżnicowanej wielkości, od na przykład 62 [[aminokwasy|aminokwasów]] w łańcuchu i monomerecznej budowie w przypadku [[tautomeraza 4-oksokrotonianu|tautomerazy 4-oksokrotonianu]] (4-OT)<ref>{{Cytuj pismo|autor=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |tytuł=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |czasopismo=J. Biol. Chem|wolumin=267 |strony=17716-21 |rok=1992 |id= PMID 1339435}}</ref> do ponad 2 500 w zwierzęcej [[syntaza kwasów tłuszczowych|syntazie kwasów tłuszczowych]]<ref>{{Cytuj pismo |autor=Smith S |tytuł=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes |url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 |czasopismo=FASEB J|wolumin=15 |strony=1248–59 |rok=1994 |id= PMID 8001737}}</ref>. Aktywność enzymów jest determinowana ich [[Struktura czwartorzędowa białka|strukturą czwartorzędową]] (ułożeniem przestrzennym)<ref>{{Cytuj pismo|autor=Anfinsen C.B.|rok= 1973|tytuł= Principles that Govern the Folding of Protein Chains|czasopismo= Science|strony= 223–230|id= PMID 4124164}}</ref>. Enzymy są zazwyczaj dużo większe od substratów, które przerabiają, ale z kolei zwykle tylko kilka kluczowych aminokwasów jest bezpośrednio zaangażowane w katalizę<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute] {{lang|en}}</ref>. Region, który bezpośrednio wiąże i oddziaływuje z substratem, oraz zawiera kluczowe do przebiegu reakcji reszty aminokwasowe, nazywany jest '''[[Centrum aktywne|centrum aktywnym]]'''. Prócz niego enzymy mogą zawierać miejsca wiązania [[kofaktory|kofaktorów]] - niezbędnych do aktywności enzymatycznej lub jej regulacji (patrz: ''[[#Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy|Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy]]''). Prócz tego enzymy mogą także zawierać dodatkowe miejsca wiązania małych cząsteczek, na przykład pośrednich lub bezpośrednich produktów czy substratów [[Szlak metaboliczny|szlaków metabolicznych]] obsługiwanych przez enzym, które związane mogą dodatkowo regulować aktywność enzymu na zasadzie [[sprzężenie zwrotne|sprzężenia zwrotnego]].

Jak każde białko, enzymy są syntezowane jako długie łańcuchy aminokwasowe, które następnie [[zwijanie białka|zwijają]] się i przybierają odpowiednią strukturę przestrzenną. Indywidualne, zwinięte łańcuchy białkowe, mogą także asocjować w większe kompleksy. Takie enzymy nazywa się wtedy multimerycznymi (wielopodjednostkowymi). W przypadku asocjacji kilku takich samych peptydów (podjednostek) mówi się o homomerach (np. homodimer - kompleks złożony z dwóch jednakowych peptydów), a gdy asocują różne jakościowo podjednostki, o heteromerach (np. heteropentamer - kompleks pięciu różnych łańcuchów peptydowych). Asocjacja podjednostek enzymów może być wymagana by dopełnić nawzajem swoje funkcje, by w ogóle móc katalizować reakcję biochemiczną, lub by obsługiwać wielokrotność tej samej reakcji czy cały ich szereg (odcinek szlaku metabolicznego) {{fakt}}.

=== Specyficzność ===
Enzymy charakteryzują się zwykle dużą specyficznością pod względem katalizowanej reakcji, jak i również konwertowanych substratów. Za wysoką specyficzność odpowiada kształt cząsteczeki enzymu dopasowny do substratów geometrycznie, ale także pod względem oddziaływań hydrofobowo-hydrofilowych oraz elektrostatycznych. Enzymy wykazują także wysoki poziom [[stereoselektywność|stereospecyficzności]], [[regioselektywność|regioselektywności]] i [[chemoselektywność|chemoselektywności]]<ref>{{Cytuj pismo|autor= Jaeger KE, Eggert T.|tytuł= Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution.|czasopismo= Curr Opin Biotechnol.|wolumin= 15(4)|strony= 305–313|rok= 2004|id= PMID 15358000}}</ref>.

Niektóre z enzymów zaangażowaniach w kopiowanie i ekspresję informacji genetycznej ponad swój wysoki stopień specyficzności i precyzji, wykazują także zdolność działania "korekcyjnego" (ang. ''reading-proof activity''). Przykładem może być [[polimeraza DNA|polimeraza DNA I]], która katalizuje syntezę nici DNA w czasie [[replikacja|replikacji]] i [[naprawa DNA|naprawy]]<ref>{{Cytuj pismo|autor= Shevelev IV, Hubscher U.|tytuł= The 3' 5' exonucleases.|czasopismo= Nat Rev Mol Cell Biol.|wolumin= 3 (5)|strony= 364–376|rok= 2002|id= PMID 11988770}}</ref>. Polimeraza ta, nie tylko jest wysoce precyzyjna, ale i zdolna do poprawy ewentualnie zaistniałego błędu (źle wbudowanego nukleotydu), w rezultacie dzięki tym dwóm procesom (precyzyjność syntezy i korekcja błędów), ryzyko popełnienia błędu przez [[ssaki|ssacze]] polimerazy, który nie zostanie zauważony w procesie syntezy, wynosi mniej niż jeden na milion wprowadzonych nukleotydów <ref name="stryer">{{cytuj książkę |nazwisko= Berg Jeremy M., Tymoczko John L., Stryer Lubert|tytuł= Biochemia|rok= 2007|wydawca= Wydawnictwo Naukowe PWN|miejsce= Warszawa|isbn = 978-83-01-14379-4}}</ref>. Podobne mechanizmy korekcyjne posiadają [[polimeraza RNA|polimerazy RNA]]<ref>{{Cytuj pismo|autor= Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K.|tytuł= Transcript-assisted transcriptional proofreading.|czasopismo= Science.|wolumin= 313|strony= 518–520|rok= 2006|id= PMID 16873663}}</ref>, [[syntetazy aminoacylo tRNA]]<ref>{{Cytuj pismo |autor= Ibba M, Soll D.|rok= 2000|tytuł= Aminoacyl-tRNA synthesis.| czasopismo= Annu Rev Biochem.|wolumin= 69|strony= 617–650|id= PMID 10966471}}</ref> i [[rybosom]]y<ref>{{Cytuj pismo |autor= Rodnina MV, Wintermeyer W.|rok= 2001|tytuł= Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms.| czasopismo= Annu Rev Biochem.|wolumin= 70|strony= 415–435|id= PMID 11395413}}</ref>.

Z kolei niektóre enzymy uczestniczące w produkcji [[metabolity wtórne|metabolitów wtórnych]], charakteryzują się stosunkowo szerokim zakresem dobierania różnych substratów. Te enzymy, które posiadają szczególną zdolność wiązania różnych substratów, odgrywają bardzo ważną rolę w ewolucji nowych szlaków metabolicznych<ref>{{cytuj stronę |url=http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm |tytuł=The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function |data dostępu=2006-10-11 |nazwisko=Firn |imię=Richard }}</ref>.

==== Model "klucza i zamka" ([[język angielski|ang.]] ''"Lock and key" model'') ====
Enzymy są niezwykle specyficzne wobec swoich substratów. Jak sugerował w roku [[1894]] [[Hermann Emil Fischer]], zarówno enzym jak i jego substraty są do siebie geometrycznie dopasowane, w taki sposób, że idealnie pasują jeden do drugiego (jak "klucz i zamek")<ref>{{Cytuj pismo |autor= Fischer E.|rok= 1894|tytuł= Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| czasopismo=Ber. Dt. Chem. Ges.|wolumin=27|strony=2985–2993|url= http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer}}</ref>. Model ten wyjaśnia specyficzność enzymów, ale nie wyjaśnia w jaki sposób stabilizowany jest stan przejściowy podczas reakcji enzymatycznej.

==== Model indukowanego dopasowania ([[język angielski|ang.]] ''Induced fit model'') ====
[[Plik:Katalizowanie reakcji przez enzymy.svg|mały|450px|Diagram ukazujący ideę indukowanego dopasowania enzymu i substratu]]

W [[1958]] [[Daniel Koshland]] zasugerował modyfikację modelu "klucza i zamka". Ponieważ enzymy są zwykle dość elastyczne strukturalnie, ich [[centrum aktywne]] podlega ciągłym rearanżacjom przestrzennym podczas oddziaływania z substratami<ref>{{Cytuj pismo|url=http://www.pnas.org/cgi/reprint/44/2/98|autor=Koshland D. E.|rok= 1958|tytuł= Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|czasopismo=Proc. Natl. Acad. Sci.|wolumin=44|strony=98–104|id= PMID 16590179}}</ref>. W rezultacie, substrat nie tyle wiąże się do niezmiennego strukturalnie miejsca aktywnego, ale grupy boczne [[aminokwas]]ów je tworzące podlegają rearanżacjom przestrzennym, ściśle dopasowując swe pozycje do wiązanego substratu, co dopiero umożliwia przeprowadzenie katalizy. W niektórych wypadkach, jak np. [[glikozydaza|glikozydazy]], także cząsteczki substratu podlegają lekkim zmianom strukturalnym po wejściu do centrum aktywnego, wzmacniając w ten sposób dopasowanie<ref>{{Cytuj pismo|autor=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|rok= 2002|tytuł= Glycosidase mechanisms.|czasopismo=Curr Opin Chem Biol.|wolumin=6|strony=619–629|id= PMID 12413546}}</ref>. Centrum aktywne kontynuuje rearanżację, aż osiągnięte zostanie końcowe stadium dopasowania z substratem<ref>{{cytuj książkę |naziwsko=Boyer |imię=Rodney |tytuł=Concepts in Biochemistry |rok=2002 |edycja=2. ed.|wydawca=John Wiley & Sons, Inc. |miejsce=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |isbn = 0-470-00379-0 |strony=137–138 |rozdział=6}}</ref>.

=== Mechanizmy ===
Enzymy mogą na kilka różnych sposobów zmniejszać swobodną energię aktywacji Gibbsa (ΔG<sup>‡</sup>)<ref>Fersht, A (1985) ''Enzyme Structure and Mechanism'' (2nd ed) p50–52 W H Freeman & co, New York {{ISBN|0-7167-1615-1}}</ref>:

* Obniżanie [[energia aktywacji|energii aktywacji]] przez tworzenie środowiska, w którym następuje stabilizacja stanu przejściowego (np. zniekształcenie cząsteczki substratu - dzieje się to przez utrwalenie konformacji stanu przejściowego pomiędzy substratem a produktem oraz zniekształcenie przez enzym wiązań w cząsteczce substratu dzięki czemu zmniejsza się suma energii wymaganej do zakończenia przejścia).
* Obniżanie energii stanu przejściowego przez likwidację niefaworyzowanych energetycznie oddziaływań ze środowiskiem, i ich zamianę na faworyzowane energetycznie oddziaływania z centrum aktywnym (np. np oddziaływania elektrostatyczne ładunków o przeciwnych znakach).
* Wykorzystanie alternatywnego szlaku przejścia, np. tymczasowa reakcja substratu do pośredniego kompleksu enzym-substrat (ES), która nie byłaby możliwa w nieobecności enzymu.
* Zmniejszanie entropii reakcji poprzez zabezpieczenie, blokowanie dostarczanych razem substratów w poprawnej orientacji, niezbędnej do zajścia reakcji. Rozpatrując energetykę rekacji enzymatycznej pod kątem jedynie zmiany entalpii (ΔH<sup>‡</sup>), efekt ten jest zwykle pomijany. Wiąże się to z faktem, że ma on miejsce tylko dla stanu podstawowego reakcji (substraty) i jego wpływ na właściwą katalizę jest znikomo mały<ref> Jencks W.P. "Catalysis in Chemistry and Enzymology." 1987, Dover, New York </ref><ref>{{Cytuj pismo |autor=Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A |tytuł=How important are entropic contributions to enzyme catalysis? |czasopismo=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |wolumin=97 |wydanie=22 |strony=11899-904 |rok=2000 |pmid=11050223 |url=http://www.pnas.org/cgi/content/full/97/22/11899}}</ref>.

==== Stabilizacja stanu przejściowego ====
Enzymy, w obsługiwanych reakcjach, obniżają ΔG<sup>‡</sup> (energię aktywacji) poprzez stabilizację stanu przejściowego (ES<sup>*</sup>). Stabilizacja tego stanu, a więc redukcja energii, jest o wiele większa niż w analogicznej reakcji zachodzącej spontanicznie, bez udziału enzymów, co jest kluczem do jej przyspieszenia. Jest to możliwe poprzez niezwykle efektywne wykorzystanie efektów [[Oddziaływanie elektrostatyczne|oddziaływań elektrostatycznych]], w szczególności pomiędzy substratami w stanie przejściowym, a otaczającym je środowiskiem. W reakcji niekatalizowanej, kompleks stanu przejściowego oddziałuje z wodą (z otoczenia) w sposób nieoptymalny z energetycznego punktu widzenia, co zmusza system do pokonania dużej bariery energetycznej (energia atywacji). Enzym, zapewniając ściśle dopasowaną "kieszeń" centrum aktywnego, jest w stanie zapewnić optymalne energetycznie oddziaływanie kompleksu stanu przejściowego z otaczającym je środowiskiem - na przykład minimalizując niepotrzebny, niefaworyzowany energetycznie kontakt z wodą i zamieniając go na energetycznie mniej kosztowny kontakt z mającymi odpowiedni ładunek resztami aminokwasowymi swojego centrum aktywnego. Także inne oddziaływania elektrostatyczne są wspomagane przez enzym, głównie poprzez zapewnienie dokładnie pasującego do rozkładu ładunków na powierzchni kompleksu stanu przejściowego otoczenia (aminokwasów centrum aktywnego)<ref>{{Cytuj pismo |autor=Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH |tytuł=Electrostatic basis for enzyme catalysis |czasopismo=Chem. Rev. |wolumin=106 |wydanie=8 |strony=3210-35 |rok=2006 |pmid=16895325}}</ref>. Dodatkowo, także same zbliżenie do siebie substratów, a także zapewnienie [[donor]]ów/[[akceptor]]ów [[elektron]]ów zachodzącej reakcji, obniża koszta energetyczne jej przebiegu, co nie ma miejsca w reakcji zachodzącej spontanicznie w wodzie.

==== Dynamika enzymów ====
Nowe badania pozwoliły głębiej poznać związek między dynamiką enzymów a mechanizmem ich katalizy<ref>Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D. ''Enzyme dynamics during catalysis.'' Science. 2002 February 22;295(5559):1520–3. PMID: 11859194 </ref><ref> Agarwal PK. ''Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes.'' J Am Chem Soc. 2005 November 2;127(43):15248-56. PMID: 16248667</ref><ref>Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, Korzhnev DM, Wolf-Watz M, Bosco DA, Skalicky JJ, Kay LE, Kern D. ''Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis.'' Nature. 2005 November 3;438(7064):117-21. PMID: 16267559</ref>. Dynamika wewnętrzna enzymów jest opisywana jako ruch w obrębie cząsteczki (np. aminokwasy, grupy aminokwasów, regiony pętli, alfa-helis, obszary beta-kartek lub nawet całe domeny) tych biocząsteczek, który może zajść w szerokim przedziale czasowym, wahającym się od kilku femtoskund do sekundy. Pozostałe obszary łańcuchów białkowych tworzą rusztowanie dla funkcjonalnych obszarów cząsteczki oraz umożliwiają ich dynamiczne ruchy, wspomagając w ten sposób katalizę<ref>{{Cytuj pismo|url=http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X|autor=Yang LW, Bahar I.|tytuł=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes.| czasopismo=Structure.|rok=2005|miesiąc=June|day=5|wolumin=13|strony=893–904|id=PMID 15939021}}</ref><ref>{{Cytuj pismo|url=http://www.pnas.org/cgi/content/full/99/5/2794|autor=Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S.|tytuł=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis.| czasopismo=Proc. Natl. Acad. Sci. U S A.|rok=2002|miesiąc=March|day=5|wolumin=99|strony=2794–9|id=PMID 11867722}}</ref><ref>Agarwal PK, Geist A, Gorin A. ''Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A.'' Biochemistry. 2004 August 24;43(33):10605-18. PMID: 15311922 </ref><ref>{{Cytuj pismo|url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|autor=Tousignant A, Pelletier JN.|tytuł=Protein motions promote catalysis.|czasopismo=Chem Biol.|rok=2004|miesiąc=Aug|wolumin=11|wydanie=8|strony=1037–42|id=PMID 15324804}}</ref>. Białkowe ruchy są istotne w obrębie cząsteczki wielu enzymów, ale czy będą to małe i szybkie ruchy czy też duże i powolne zmiany konformacyjne, zależne jest od typu katalizowanej reakcji w którą zaangażowany jest konkretny enzym. Jakkolwiek taka dynamika prawdopodobnie nie ma wpływu na ogólną szybkość katalizy<ref>{{Cytuj pismo|autor=Olsson M.H.M., Parson W.W., Warshel A.|tytuł=Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis|czasopismo=Chem. Rev|rok=2006|wolumin=105|strony=1737-1756|id=PMID 16683752}}</ref>.

=== Modulacja allosteryczna ===
Niektóre enzymy, to enzymy [[allosteria|allosteryczne]], zmieniające swoją konformację w odpowiedzi na związanie efektora ([[inhibitor]]a lub aktywatora). Modulacja taka może być bezpośrednia; gdy efektor sam wiąże się z enzymem, lub pośrednia; gdy efektor wiąże się z innym białkiem, lub podjednostką białka, która oddziałowuje z enzymem, zmieniając jego aktywność katalityczną.

== Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy ==
{{osobny artykuł|Kofaktory}}

[[Plik:CYP3A4.png|mały|prawo|300px|Struktura cytochromu P450. Symetryczna cząsteczka w jego wnętrzu (na zielono) to [[hem]], będący jego grupą prostetyczną]]
Wiele enzymów potrzebuje dodatkowych składników do uaktywnienia czy osiągnięcia pełnej aktywności. Takie niebiałkowe, dodatkowe składniki enzymów, nazywane są '''kofaktorami'''<ref>{{cytuj stronę|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |tytuł=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactors |data dostępu=2008-01-07 |autor=M.W.G. de Bolster|data=1997 |wydawca=International Union of Pure and Applied Chemistry|język=en}}</ref>. Enzym bez swojego kofaktora to '''[[apoenzym]]''', natomiast wraz z kofaktorem, katalitycznie aktywny enzym to '''[[holoenzym]]'''.

Kofaktory można podzielić na dwie szerokie grupy: '''grupy prostetyczne''' to kofaktory silnie, często [[Wiązanie kowalencyjne|kowalencyjnie]], związane przez cały czas istnienia enzymu. Zwykle są to cząsteczki nieorganiczne i [[jon]]y metali (np. [[kompleksy żelazo-siarkowe]], jony [[cynk]]u - Zn<sup>2+</sup>), ale także małe cząsteczki organiczne (np. [[flawiny]] i [[hem]]). Z kolei '''koenzymy''' to małe, niebiałkowe cząsteczki organiczne, wiążące się z enzymami tylko na czas reakcji, i przenoszące grupy chemiczne pomiędzy poszczególnymi reakcjami<ref>{{cytuj stronę|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |tytuł=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzymes |data dostępu=2008-01-07 |autor=M.W.G. de Bolster|data=1997 |wydawca=International Union of Pure and Applied Chemistry|język=en}}</ref>. Koenzymy mogą być traktowane jako kosubstraty, ponieważ są wiązane i uwalniane z enzymów jak substraty i produkty oraz biorą bezpośredni udział w reakcji.

Niektóre źródła nazwę kofaktor przypisują cząsteczkom nieorganicznym, podczas gdy organicznie zwane są koenzymami<ref>{{cytuj stronę|url=http://academic.brooklyn.cuny.edu/biology/bio4fv/page/coenzy_.htm |tytuł=coenzymes and cofactors |data dostępu=2008-01-07 |język=en}}</ref><ref>{{cytuj stronę |url=http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/571cofactor.html |tytuł=Enzyme Cofactors |data dostępu=2008-01-07 |język=en}}</ref>.

=== Grupy prostetyczne ===
{{osobny artykuł|Grupa prostetyczna}}
Silnie związane z enzymem grupy prostetyczne występują zwykle w jego miejscu aktywnym i są bezpośrednio zaangażowane w katalizę oraz nie opuszczają miejsca aktywnego podczas reakcji. Na przykład flawinowe i hemowe kofaktory biorą udział w reakcjach [[redox]].

Większość kofaktorów nie jest kowalencyjnie powiązana z enzymem. Jednakże organiczne grupy prostetyczne mogą się wiązać kowalencyjnie np. [[pirofosforan tiaminy]] w [[dehydrogenaza pirogronianowa|dehydrogenazie pirogronianowej]].

=== Koenzymy ===
{{osobny artykuł|Koenzymy}}
[[Plik:NADH cytochrome B5 reductase 1UMK.png|mały|lewo|250px|Koenzym [[NADH]] związany przez reduktazę cytochromu B5]]
Koenzymy są małymi cząsteczkami organicznymi transportującymi grupy chemiczne pomiędzy różnymi reakcjami (substratami)<ref>{{cytuj książkę|autor=AF Wagner, KA Folkers|rok=1975|tytuł=Vitamins and coenzymes|wydawca=Interscience Publishers|miejsce=New York|isbn = 0-88275-258-8}}</ref>. Na przykład koenzymy nikotynamidowe, [[dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy|NAD<sup>+</sup>]] lub [[fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego|NADP<sup>+</sup>]], powodują odłączenie dwóch atomów wodoru od zredukowanych substratów przyjmując na siebie jony [[wodorki|wodorkowe]] z równoczesnym uwolnieniem protonu, grupy acetylowe przenoszone są przez [[koenzym A]], grupy: formylowe, metylowe lub metylenowe przenoszone są z udziałem [[kwas foliowy|kwasu foliowego]], grupa metylowa może też być przenoszona przez [[S-adenozylometionina|S-adenozylometioninę]]. Niektóre z koenzymów, takich jak: [[ryboflawina]], [[tiamina]] i [[kwas foliowy]], są [[witamina]]mi.

Skoro koenzymy podlegają zmianom chemicznym w wyniku działania enzymów, można je postrzegać jako specjalną klasę substratów (kosubstratów), czy też substratów wtórnych, wspólnych dla wielu różnych enzymów.

Stężenie koenzymów wewnątrz komórki jest utrzymywane na stałym poziomie, dzięki ich ciągłej regeneracji na różnych szlakach biochemicznych. Np. NADPH jest regenerowany na [[szlak pentozofosforanowy|szlaku pentozofosforanowym]].

== Termodynamika ==
{{Osobny artykuł |Energia aktywacji|Równowaga termodynamiczna|Równowaga chemiczna}}
[[Plik:Energia aktywacji.svg|mały|370px|Schematyczny diagram katalizowanej reakcji pokazujący poziom energii swobodnej w czasie reakcji. By przeprowadzić substraty (S) w stan przejściowy (S<sup>*</sup>) zwykle potrzeba dużej ilości energii do pokonania progu aktywacji. Składniki reakcji w stanie przejściowym są konwertowane następnie w produkty końcowe (P). Enzymy ułatwiają tworzenie stanu przejściowego (ES<sup>*</sup>) oraz stabilizują go poprzez jego specyficzne wiązanie, zmniejszając dzięki temu ilość wymaganej energii]]
Tak jak wszystkie katalizatory: '''''enzymy nie zmieniają stanu równowagi reakcji chemicznej''''', a jedynie przyspieszają jego ustalenie. Zazwyczaj w obecności enzymu reakcja zachodzi w kierunku takim samym, w jakim by zachodziła spontanicznie, jedynie wzrasta jej [[Szybkość reakcji chemicznej|szybkość]]. Jednak nieobecność enzymu oznacza, że najbardziej wydajnie (najszybciej) będzie zachodzić reakcja najbardziej faworyzowana energetycznie, co nie zawsze oznacza, że z grupy możliwych reakcji jest to ta sama, która byłaby katalizowana przez enzym. Stąd obecność enzymu, z pośród wielu możliwych reakcji, energetycznie wymusza i faworyzuje jedną z nich.

Jest to termodynamicznie możliwe, gdyż enzymy sprzęgają reakcje niekoniecznie wydajne energetycznie (takie, które spontanicznie zachodziłyby niezwykle wolno) z reakcjami wybitnie energetycznie korzystnymi, tak że taka para reakcji, w sumie, jest energetycznie faworyzowana i korzystna. Przykładem może być sprzężenie reakcji hydrolizy [[Adenozynotrifosforan|ATP]] z innymi licznymi reakcjami chemicznymi, wymagającymi do zajścia dużej ilości energii.

Enzymy zwiększają szybkość reakcji zachodzącej w obu kierunkach. Na przykład, [[anhydraza węglanowa]] katalizuje swoją reakcję dwukierunkowo w zależności od stosunku stężenia substratów i produktów.

: <math>\mathrm{CO_2 + H_2O
{}^\mathrm{\quad Anhydraza\ weglanowa}
\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!
\overrightarrow{\qquad\qquad\qquad\qquad}
H_2CO_3}</math> (w [[tkanka]]ch; wysokie stężenie CO<sub>2</sub>)
: <math>\mathrm{H_2CO_3
{}^\mathrm{\quad Anhydraza\ weglanowa}
\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!
\overrightarrow{\qquad\qquad\qquad\qquad}
CO_2 + H_2O}</math> (w [[płuco|płucach]]; niskie stężenie CO<sub>2</sub>)

Jednak, gdy w danych warunkach szybkość reakcji zachodzącej w konkretną stronę jest bardzo duża (równowaga mocno przesunięta mocno w jedną ze stron), w praktyce oznacza to katalizę nieodwracalną i reakcja zachodzi tylko w tym jednym kierunku.

== Kinetyka ==
{{osobny artykuł|Kinetyka enzymatyczna}}
[[Plik:Schemat katalizowanej reakcji.svg|mały|lewo|300px|Mechanizm katalizowanej reakcji z udziałem jednego substratu. '''E''' - enzym, '''S''' - substrat, '''P''' - produkt]]

Kinetyka enzymów opisuje mechanizmy wiązania substratów przez enzymy oraz ich przekształcania w produkty. Dane wykorzystywane do analizy kinetycznej pochodzą z reakcji enzymatycznych przeprowadzonych w kontrolowanych warunkach umożliwiających śledzenie zmieniających się parametrów w czasie.

W 1902 roku [[Victor Henri]]<ref>{{Cytuj pismo|autor=Henri,V.|rok=1902|tytuł= Theorie generale de l'action de quelques diastases|czasopismo=Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris|wolumin= 135|strony= 916-919}}</ref> zaproponował kwantytatywną teorię kinetyki enzymów, ale wyniki jego badań okazały się nie przydatne ponieważ zaniedbał on wpływ stężenia jonów wodorowych (pH). Dopiero kilka lat później, w 1909 roku, [[Peter Lauritz Sørensen]] zdefiniował logarytmiczną [[skala pH|skalę pH]] oraz zaproponował koncepcję [[roztwór buforowy|roztworów buforowych]]<ref>{{Cytuj pismo|autor=Sørensen,P.L.|rok=1909|tytuł= Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen|czasopismo=Biochem. Z.|wolumin= 21|strony= 131-304}}</ref>. Niemiecki chemik [[Leonor Michaelis]] i jego kanadyjska współpracowniczka odbywająca staż podoktorski [[Maud Leonora Menten]], powtórzyli wtedy eksperymenty, które przeprowadzał Henri i zaproponowali prosty model kinetyki aktywności enzymatycznej znany jako '''kinetyka Henri-Michaelis-Menten''' (znany również jako '''[[kinetyka Michaelis-Menten]]'''<ref>{{Cytuj pismo|autor=Michaelis L., Menten M.|rok=1913|tytuł= Die Kinetik der Invertinwirkung|czasopismo=Biochem. Z.|wolumin= 49|strony= 333–369}}</ref>). Ich dzieło rozwinęli później [[George Edward Briggs|G. E. Briggs]] i [[J. B. S. Haldane]], których równiania kinetyki aktywności enzymatycznej są do dziś używane w nie zmienionej formie<ref>{{Cytuj pismo|url=http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|autor=Briggs G. E., Haldane J. B. S.|rok=1925|tytuł= A note on the kinetics of enzyme action|czasopismo=Biochem. J.|wolumin=19|strony=339–339|id= PMID 16743508}}</ref>.

Głównym założeniem jakie podał Henri, był dwuetapowy przebieg reakcji katalizowanej przez enzymy. W pierwszym etapie substraty wiążą się odwracalnie z enzymem, tworząc kompleks enzym-substrat (ES), nazywany czasem kompleksem Michaelisa. Następnie podczas drugiego etapu reakcji, enzym katalizuje zajście chemicznych zmian substratów i uwalnia produkty.
[[Plik:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction pl.svg|mały|300px|prawo|Krzywa wysycenia dla reakcji enzymatycznej ukazująca zależność szybkości rekacji (''V'') od stężenia substratu ([S])]]

Enzymy mogą katalizować powyżej kilku milionów reakcji na sekundę, gdzie te same reakcje bez ich obecności mają czasy połowicznej przemiany substratu, tzn. czas w jakim pod nieobecność enzymu, połowa dostępnego substratu zostanie zużyta, kilkanaście rzędów wielkości dłuższy (21 rzędów wielkości to najwyższe znane przyspieszenie reakcji enzymatycznej, z [[trylion]]a lat do dziesiatek milisekund<ref>{{cytuj stronę|url=http://www.eurekalert.org/pub_releases/2003-05/uonc-wec050503.php|tytuł=Without enzyme catalyst, slowest known biological reaction takes 1 trillion years|opublikowany=EurekAlert|data=2003-05-3|data dostępu=2008-01-6|język=en}}</ref>). Przykładem jest reakcja katalizowana przez [[dekarboksylaza orotydyno 5'-monofosforanu|dekarboksylazę orotydyno 5'-monofosforanu]]. Czas połowicznej przemiany reakcji nieenzymatycznej wynosi 78 mln lat, a czas połowicznej przemiany tej samej reakcji, ale z udziałem dekarboksylazy orotydyno 5'-monofosforanu, wynosi 25 [[milisekunda|milisekund]]<ref>{{Cytuj pismo |autor=Radzicka A, Wolfenden R.|rok= 1995|tytuł= A proficient enzyme. |czasopismo= Science |wolumin=6|wydanie=267|strony=90–931|id= PMID 7809611}}</ref>. Bezpośrednia szybkość z jaką działają enzymy zależy od stężenia substratów w roztworze (dodatkowo szybkość enzymów zależy od ogólnych parametrów fizyko-chemicznych środowiska, tak jak w przypadku aktywności każdego białka, patrz: ''[[#Aktywność a parametry środowiska|Aktywność a parametry środowiska]]''). By znaleźć maksymalną szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznie, określa się ilość tworzonego produktu w funkcji czasu, przy stopniowym zwiększaniu stężenia substratu, ale jednoczesnym zachowaniu innych warunków, do momentu, w którym dalszy wzrost jego stężenia nie powoduje dalszego przyśpieszania reakcji. Szybkość początkowa w takim eksperymencie (V<sub>0</sub>) rośnie do wartości maksymalnej, V<sub>max</sub>) i nie przekracza jej mimo dalszego wzrostu stężenia substratu. W chwili osiągnięcia stanu równowagi (reakcji katalizowanej i reakcji do niej przeciwnej), nie obserwujemy zmiany netto stężenia substratów i produktów. Zależność szybkości reakcji od stężenia substratu dla prostej reakcji wg kinetyki Michaelisa-Menten, przy założeniu, że kompleks ES jest koniecznym etapem pośrednim procesu katalitycznego, przedstawia krzywa Michaelisa-Menten. Wysycanie enzymu substratem (zbliżanie się do szybkości maksymalnej) oznacza, że maleje liczba wolnych cząsteczek enzymu, gdyż rośnie ilość tych związanych w kompleksie z substratem (ES). Osiągana asymptotycznie maksymalna szybkość (V<sub>max</sub>) reakcji enzymatycznej, oznacza, że praktycznie wszystkie miejsca aktywne enzymu (wolne enzymy) zostają wysycone substratem, a wówczas suma ilości (stężenie) kompleksów ES jest miarą ilości samego enzymu. Niemniej jednak, V<sub>max</sub> jest tylko jedną stałą kinetyczną opisującą enzym. Inną jest ilość substratu (stężenie) potrzebne do osiągnięcia ustalonej szybkości reakcji. Zwykle używa się do tego celu '''[[stała Michaelisa-Menten|stałej Michaelisa-Menten]]''' ('''K<sub>m</sub>'''), która jest takim stężeniem substratu przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości. Każdy enzym ma swoją charakterystyczną wartość K<sub>m</sub> dla danego substratu, która charakteryzuje również siłę wiązania substratu w miejscu aktywnym enzymu. Inną użyteczną stałą jest szybkość katalizy (''k<sub>cat</sub>''), która jest '''[[liczba obrotów|liczbą obrotów]]''' jednego miejsca aktywnego enzymu w czasie jednej sekundy (liczba reakcji przeprowadzana przez jedno miejsce aktywne w czasie jednej sekundy).

Innymi jednostkami używanymi do opisu aktywności enzymów są: '''[[jednostka enzymu]]''' ('''U'''), czyli taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 μmola substratu w ciągi 1 minuty w temperaturze 30&nbsp;°C i określonym pH oraz '''[[katal]]''' ('''kat'''), czyli ilość enzymu katalizująca przemianę 1 mola substratu w ciągu 1 sekundy. Dodatkowo dla niektórych enzymów używa się jednostek umownych, definiowanych przez zastosowany pomiar aktywności. Na przykład przyrost [[absorbancja|absorbancji]] [[światło|światła]] o danej [[długość fali|długości fali]] w danej jednostce czasu, gdy wynikiem reakcji enzymatycznej jest barwny produkt. W [[preparatyka biochemiczna|preparatyce biochemicznej]] dodatkowo używa się aktywności właściwej, która określa liczbę jednostek enzymu (lub jednostek umownych aktywności) przypadających na 1 mg białka (w danym preparacie)<ref name="skrypt"/>.

W sytuacji, gdy stężenie substratu znacznie przewyższa K<sub>m</sub>, szybkość katalizy jest równa k<sub>kat</sub>, liczbie obrotów. Jednak w warunkach fizjologicznych, większość enzymów nie jest wysycona substratem, zatem stosunek [S]/K<sub>m</sub> mieści się w granicach od 0,01 do 1,0. Gdy stężenie substratu ([S]) jest dużo mniejsze od K<sub>m</sub> ([S<<K<sub>m</sub>), wówczas szybkość katalizowanej reakcji jest znacznie mniejsza od k<sub>kat</sub> ponieważ większość miejsc aktywnych nie jest zajęta. Do scharakteryzowania kinetyki enzymów w tych warunkach służy równanie V<sub>0</sub>=''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>, powstałe z połączenia dwóch innych równań: V<sub>0</sub>=k<sub>2</sub> [ES] oraz [ES]=[E][S] / K<sub>m</sub>. W przedstawionej sytuacji, gdy [S]<<K<sub>m</sub> to stężenie wolnego enzymu jest niemal równe całkowitemu stężeniu enzymu. W tych warunkach stosunek ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub> jest stałą szybkości oddziaływania S i E i może być użyty jako miara wydajności katalitycznej. Ponieważ stosunek ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub> odzwierciedla zarówno powinowactwo chemiczne jak i zdolność katalityczną, jest używany do porównywania różnych enzymów względem siebie lub preferencji jednego enzymu do różnych substratów. W sytuacji, gdy szybkość tworzenia produktu (k<sub>kat</sub>) jest znacznie szybsza niż szybkość dysocjacji kompleksu ES, wartość ''k''<sub>kat</sub>/''K''<sub>m</sub> zbliża się do wartości stałej tworzenia kompleksu ES. Z tego wynika, że górna granica wartości ''k''<sub>kat</sub>/''K''<sub>m</sub> jest ograniczana przez szybkość tworzenia kompleksu ES, która nie może być większa niż częstość z jaka spotykają sie enzym i jego substrat na skutek dyfuzji. Częstość ta mieści się w granicach od 10<sup>8</sup> do 10<sup>9</sup> (M<sup>-1</sup> s<sup>-1</sup>) i jest to jednocześnie górna granica ''k''<sub>kat</sub>/''K''<sub>m</sub>. W tym punkcie, każde zderzenie enzymu z jego substratem będzie powodowało katalizę i szybkość formowania produktu nie jest limitowana przez szybkość reakcji ale przez szybkość dyfuzji. Enzymy posiadające tą własność nazywamy '''[[enzymy katalitycznie perfekcyjne|katalitycznie perfekcyjnymi]]''' lub '''kinetycznie perfekcyjnymi'''. Przykładami takich enzymów są: [[izomeraza triozofosforanowa]], [[anhydraza węglanowa]], [[esteraza acetylocholinowa]], [[katalaza]], [[fumaraza]], [[β-laktamaza]] i [[dysmutaza ponadtlenkowa]]<ref name="stryer"/>.

Niektóre enzymy działają z kinetyką szybszą od teoretycznej szybkości dyfuzji. Jest to możliwe, gdyż wiązanie substratów przez enzym (krok limitowany przez szybkość dyfuzji) i tworzenie kompleksu ES są wspomagane dodatkowymi efektami niezależnymi od samej dyfuzji. Niektóre białka enzymatyczne aktywnie przeorientowują substraty za pomocą [[pole elektryczne|pól elektrycznych]] generowanych przez cząsteczki (reszty) [[dipol]]owe. Inne opierają się na kwantowo-mechanicznym [[zjawisko tunelowe|zjawisku tunelowym]], za pomocą którego proton lub elektron może pokonać barierę potencjału o energii większej niż energia cząstki, chociaż dla protonu ten model wciąż jest przedmiotem dyskusji<ref>{{Cytuj pismo|autor= Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G.|rok= 2004|tytuł= How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations.|czasopismo= Science|wolumin=303|strony=186–195|id= PMID 14716003}}</ref><ref>{{Cytuj pismo|autor=Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A.|rok= 2004|tytuł= Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase|czasopismo= J. Am. Chem. Soc.|wolumin=126|strony=2820-1828|id= PMID 14995199}}</ref>. Jakkolwiek kwantowo-mechaniczne zjawisko tunelowania zostało zaobserowane w [[tryptamina|tryptaminie]]<ref>{{Cytuj pismo|autor=Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D.|rok= 2006|tytuł= Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling|czasopismo=Science|wolumin=312|strony=237–241|id= PMID 16614214}}</ref>. Sugeruje to, że przynajmniej w niektórych przypadkach, kataliza enzymatyczna to nie "przeskakiwanie przez barierię", a raczej "przebijanie się przez nią".

=== Aktywność a parametry środowiska ===
Ogólna aktywność enzymów, podobnie jak wszystkich białek, jest zależna od parametrów fizyko-chemicznych środowiska: temperatury, [[Skala pH|pH]], [[siła jonowa|siły jonowej]] i innych. Maksimum aktywności enzymu leży w pewnym optymalnym zakresie danego parametru środowiskowego. W zależności od enzymu, położenie [[optimum]] może być różne, a jego zakres szerszy lub węższy. Także ogólny kształt wykresu zależności aktywności danego enzymu od parametru środowiska jest różny dla różnych enzymów, w zależności od ich pochodzenia, budowy itp. Dla czynników środowiska bezpośrednio wpływających na [[Struktura drugorzędowa białka|strukturę drugorzędowa białka]] (i wyższe organizacje struktury), jak temperatura czy pH, charakterystyczny jest gwałtowny spadek aktywności enzymów poza optimum (lub po przekroczeniu go, w przypadku temperatury), związany z [[Denaturacja białka|denaturacją]] enzymów. W zależności od enzymu, taka denaturacja może być odwracalna lub nie. Parametry środowiska mogą stanowić podstawę kontroli aktywności enzymów (patrz: ''[[#Kontrola aktywności|Kontrola aktywności]]'')<ref name="villee"/>.

===== Temperatura =====
[[Plik:Aktywność enzymu.svg|mały|prawo|300px|Zależność aktywności enzymów od temperatury. Gwałtowny spadek aktywności po przekroczeniu temperatury optymalnej związany jest z denaturacją struktury enzymów]]
Szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta wraz ze wzrostem temperatury. Wiąże się to z podwyższeniem [[energia kinetyczna|energii kinetycznej]] systemu (cząstek) i większą częstotliwością ich zderzeń w roztworze. Wielkość wzrostu aktywności enzymatycznej w zależności od temperatury opisuje współczynnik temperaturowy Q<sub>10</sub>, określający jak zmieni się szybkość reakcji przy wzroście temperatury o 10&nbsp;°C:
:Q<sub>10</sub>=v<sub>(t+10)</sub> / v<sub>t</sub>

Wpływ temperatury na aktywność enzymów nie jest prostą zależnością. Aktywność rośnie wraz ze wzrostem temperatury, jednakże tylko w takim zakresie temperatury, w którym enzym pozostaje stabilny. Po przekroczeniu temperatury krytycznej, postępuje denaturacja termiczna enzymów i aktywność gwałtownie spada. Przeciętnie szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta dwukrotnie przy wzroście o każde 10&nbsp;°C w zakresie temperatur nie denaturujących struktury enzymu (Q<sub>10</sub>=2). Zatem także parametr Q<sub>10</sub> ma zastosowanie tylko w niedenaturującym zakresie temperatur i jest on charakterystyczny dla danego enzymu, i zależny od energii aktywacji katalizowanej reakcji. W temperaturze optymalnej aktywność enzymu jest największa. Obserwowana temperatura optymalna jest wypadkową dwóch procesów: wzrostu szybkości reakcji związanego ze wzrostem energii kinetycznej oraz zwrotu szybkości denaturacji termicznej enzymu powyżej krytycznej temperatury. Gdy drugi składnik zaczyna przeważać, następuje spadek aktywności. Większość enzymów ma optimum temperaturowe w zakresie 30-45&nbsp;°C i nieodwracalnie denaturuje oraz traci aktywność w temperaturach wyższych niż 60&nbsp;°C. Jednak w przypadku organizmów termofilnych (np. bakterii ze [[Źródło termalne|źródeł termalnych]]) ich enzymy zachowują aktywność i osiągają maksymalną szybkość w podwyższonych temperaturach.

Większość enzymów ulega powolnej denaturacji nawet w temperaturach optymalnych i niższych niż krytyczna. Zależy to od natury samego enzymu, stopnia jego oczyszczenia (w preparatach), a także od pH, siły jonowej i pozostałych parametrów. Najwyższa temperatura w której jeszcze nie zachodzi termiczna dezaktywacja enzymu w danych warunkach to tak zwana '''termostabilność enzymu'''<ref name="skrypt">{{cytuj książkę|tytuł=Laboratorium z biochemii|autor=pod redakcją A. Polanowskiego|isbn = 83-921764-0-5|rok=2005|miejsce=Wrocław|wydawca=Instytut Biochemii i Biologii Molekularnej Uniwersytetu Wrocławskiego}}</ref>.

===== pH =====
Większość enzymów ma także swoje optymalne pH. Optimum pH, obok optimum temperaturowego, to drugi najważniejszy parametr środowiska charakteryzujący aktywność enzymów. Wpływ pH na aktywność enzymów wiąże się z faktem, że enzymy jako białka posiadają wiele aminokwasów ulegających [[jonizacja|jonizacji]], a aminokwasy centrum aktywnego często mogą pełnić swoją rolę tylko w określonym stanie jonizacji. Jonizacja samych substratów i kompleksów ES także ma swój udział w aktywności. Również oddziaływania enzym-substrat mogą mieć charakter jonowy, zależny od jonizacji. Od stopnia jonizacji pewnych grup zależy także ogólna [[konformacja]] cząsteczki enzymu, zapewniająca mu pełną aktywność, a w za [[moc kwasu|kwaśnym]] czy zbyt [[moc zasady|zasadowym]] środowisku enzym ulegnie denaturacji.

Wykres zależności aktywności enzymu od pH ma najczęściej kształt dzwonowaty, czyli enzym ma największą aktywność w swoim optymalnym pH i aktywność ta spada wraz z oddalaniem się od tego punktu (np. [[trypsyna]]). Niektóre jednak enzymy mają właściwie stała aktywność w szerokim zakresie pH (np. [[papaina]]) lub są wrażliwe tylko na niskie pH, zachowując aktywność w wysokim (jak [[esteraza cholinowa]]) lub na odwrót. Zależność aktywności od pH bada się w stałej temperaturze przy maksymalnym wysyceniu enzymu substratem<ref name="skrypt"/>.

== Kontrola aktywności ==
Istnieje kilka głównych szlaków kontroli aktywności enzymów w komórkach:
* Sama produkcja enzymu na etapach [[translacja|translacji]], jak i wcześniejszej [[Transkrypcja (genetyka)|transkrypcji]], podlega ścisłej kontroli i może być zwiększana (uruchamiana) lub zmniejszana (zatrzymana) przez komórkę w odpowiedzi na zmiany w środowisku zewnętrznym komórki, tak samo jak kontrolowana jest w ten sposób produkcja każdego innego białka.
* Sortowanie i rozdzielanie enzymów do docelowych kompartmentów (także poza komórkę) i utrzymywanie ich tam, jest sposobem na kontrolę ich aktywności w przestrzeni. Enzymy działają wtedy na szlakach metabolicznych umiejscowionych w różnych przedziałach komórkowych, nie intereferują z innymi szlakami, a ich aktywność może być także szybko zmieniona poprzez globalną zmianę charakterystyki środowiska kompartmentu w którym się znajdują (np. obniżenie pH w [[lizosom]]ie). Różne kompleksy enzymatyczne zawarte w różnych przedziałach komórkowych, a co za tym idzie podział syntezy na etapy, jak również oddzielenie rozkładu, umożliwia dokładną kontrolę szlaku metabolicznego na każdym etapie przez różne czynniki<ref>{{Cytuj pismo |url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=1218279&blobtype=pdf|autor=Faergeman N. J, Knudsen J.|rok= 1997|miesiąc=April|tytuł= Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling|czasopismo= Biochem J|wolumin=323|strony=1–12|id= PMID 9173866}}</ref>.
* Aktywność enzymów może być regulowana przez specjalne cząsteczki - [[inhibitor]]y (patrz: ''[[#Inhibicja|Inhibicja]]'') i [[aktywator]]y. Jest to najbardziej bezpośredni sposób modulacji ich aktywności.
* Enzymy mogą być regulowane poprzez ich [[modyfikacje potranslacyjne]]. Modyfikacje takie mogą obejmować kowalencyjne zmiany struktury cząsteczki, np. dodawanie dodatkowych [[grupa funkcyjna|grup funkcyjnych]]: [[fosforylacja]], [[kwas mirystynowy|mirystylacja]] czy [[glikozylacja]]. Przykładowo związanie [[insulina|insuliny]] z odpowiednim [[receptor]]em uwalnia kaskadę fosforylacji wielu enzymów i w rezultacie syntezę [[glikogen]]u<ref>{{Cytuj pismo |url=http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175|autor= Doble B. W., Woodgett J. R. |rok=2003|miesiąc=April|tytuł= GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase|czasopismo=J. Cell. Sci.|wolumin=116|strony=1175–1186|id= PMID 12615961}}</ref>. Innym przykładem potranslacyjnych modyfikacji enzymów jest modyfikacja łańcucha polipeptydowego enzymu poprzez jego skracanie, przycinanie. Przykładowo [[chymotrypsyna]], proteolityczny enzym trawienny, produkowany w [[trzustka|trzustce]] w formie nieaktywnej, jako [[chymotrypsynogen]] jest transportowany w tej formie do [[żołądek|żołądka]]. Tam następuje jego aktywacja poprzez skrócenie łańcucha polipetydowego i uwolnienie aktywnej cząsteczki dojrzałego enzymu. Produkcja enzymu w formie proenzymu zabezpiecza trzustkę i inne tkanki, zanim dotrze do jelita, przed strawieniem. Ten typ nieaktywnego prekursora enzymu zwany jest jako [[proenzym|zymogen]]. Czasami taka modyfikacja jest wieloetapowa, mówi się wtedy o preproenzymach<ref>{{Cytuj pismo |autor=Del Papa MF, Hancock LE, Thomas VC, Perego M.|rok=2007|miesiąc=Grudzień|tytuł=Full activation of Enterococcus faecalis gelatinase by a C-terminal proteolytic cleavage|czasopismo=J Bacteriol.|wolumin=189|strony=8835-43|id= PMID 17921295}}</ref>. Przycinanie proenzymu do formy aktywnej zachodzi z udziałem innych enzymów lub czasami sam enzym jest w stanie katalizować reakcję aktywacji swoich form proenzymatycznych<ref>{{Cytuj pismo|autor=Stroud RM, Kossiakoff AA, Chambers JL.|rok1977|miesiąc=Grudzień|tytuł=Mechanisms of zymogen activation|czasopismo=Annu Rev Biophys Bioeng.|wolumin=6|strony=177-93|id= PMID 17350}}</ref>.
* Niektóre enzymy mogą stać się aktywne (nieaktywne), gdy znajdą się w innym środowisku, np. po przeniesieniu ze środowiska cytoplazmy o właściwościach redukujących do środowiska [[przestrzeń peryplazmatyczna|przestrzeni peryplazmatycznej]] o właściwościach utleniających, z wysokiego pH do niskiego pH, itp. Przykładem może być [[hemaglutynina]] - glikoproteina o właściwościach antygenowych - na powierzchni wirusów [[grypa|grypy]], która zmienia konformację, gdy znajdzie się w kwaśnym środowisku pęcherzyka komórkowego gospodarza, powodując aktywację wirusa<ref>{{Cytuj pismo|url=http://dx.doi.org/10.1016/0092-8674(93)90260-W|autor=Carr C. M., Kim P. S. |rok=2003|miesiąc=April|tytuł= A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin|czasopismo=Cell|wolumin=73|strony=823–832|id= PMID 8500173}}</ref>.

== Inhibicja ==
[[Plik:Inhibicja kompetycyjna.svg|mały|400px|Inhibitor kompetycyjny wiąże się odwracalnie z miejscem aktywnym enzymu, zapobiegając wiązaniu substratu. Dzięki rywalizacji substratu i inhibitora o miejsce aktywne, możliwa jest kontrola prędkości zachodzącej reakcji]]

[[Plik:Typy inhibicji.svg|mały|400px|Typy inhibicji (wg [[W.W. Cleland]]<ref>{{Cytuj pismo|autor=Cleland, W.W.|rok=1963|tytuł= The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. {I}nhibition: Nomenclature and Theory|czasopismo=Biochim. Biophys. Acta|wolumin= 67|strony= 173-187}}</ref>)]]

[[Plik:Methotrexate and folic acid compared.png|mały|400px|prawo|Kwas foliowy będący koenzymem (po lewej) oraz lek przeciwnowotworowy [[metotreksat]] (po prawej) mają bardzo podobną strukturę. W rezultacie metotreksat jest inhibitorem kompetycyjnym dla wielu enzymów używających [[folany|folanów]]]]

Aktywność wielu enzymów może być hamowana przez różne typy [[inhibitor]]ów. Inhibicja taka może być odwracalna lub nieodwracalna. Ostatnia ma miejsce wtedy, gdy cząsteczki inhibitora wiążą się z enzymem trwale (np. [[wiązanie kowalencyjne|kowalencyjnie]]), co doprowadza do sytuacji zablokowania aktywności danej cząsteczki enzymu na stałe<ref name="stryer"/>.

=== Typy inhibicji ===
===== [[Inhibicja kompetycyjna]] =====
W inhibicji kompetycyjnej inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu. Związanie przez enzym cząsteczki inhibitora uniemożliwia zatem związanie substratów (i ''vice versa'') i kompleks enzym-inhibitor (EI) jest enzymatycznie nieaktywny. Zazwyczaj inhibitor kompetycyjny jest strukturalnie bardzo podobny (lub ma podobny motyw bezpośrendnio wiążący się do centrum aktywnego) do prawdziwego substratu dla określonego enzymu. Na przykład [[metotreksat]] jest inhibitorem kompetycyjnym dla enzymu [[reduktaza dihydrofolianu|reduktazy dihydrofolianu]], który katalizuje [[redukcja (chemia)|redukcję]] [[kwas foliowy|dhydrofolianu]] do [[kwas foliowy|tetrahydrofolianu]] i obie substancje są strukturalnie bardzo zbliżone. Przyłączenie inhibitora uniemożliwia związanie substratu i odwrotnie, dzięki czemu poprzez regulację stężenia inhibitora możliwa jest kontrola szybkości reakcji. Stałą dysocjacji inhibitora kompetycyjnego można opisać równaniem:

<div class=center>K<sub>i</sub> = [E][I]/[EI]</div>

W inhibicji kompetycyjnej maksymalna szybkość reakcji (V<sub>max</sub>) nie zmienia się i może być osiągnięta poprzez zwiększenie stężenia substratów, które przezwycięży inhibicję. Zmianie natomiast ulega pozorna wartość K<sub>m</sub>, nowa wartość K<sub>m</sub>, zwana K<sub>m</sub><sup>app</sup> (pozorna [[stała Michaelisa]]) jest równa:

<div class=center>K<sub>m</sub><sup>app</sup> = K<sub>m</sub>(1 + [I]/K<sub>i</sub>)</div>

gdzie [I] - stężenie inhibitora, K<sub>i</sub> stała dysocjacji dla kompleksu enzym-inhibitor

Zatem wzrost [I] pociąga za sobą wzrost K<sub>m</sub><sup>app</sup>.

===== Inhibicja akompetycyjna =====
W inhibicji akompetycyjnej inhibitor nie może się wiązać do wolnego enzymu, a jedynie do kompleksu enzym-substrat (ES). Utworzony kompleks enzym-inhibitor-substrat (EIS) jest enzymatycznie nieaktywny i reakcja nie może być kontynuowana. Ten typ inhibicji jest dość rzadki i może dotyczyć niektórych enzymów multimerycznych (wielopodjednostkowych).

===== [[Inhibicja niekompetycyjna]] =====
Inhibitory niekompetycyjne mogą się wiązać do wolnego enzymu, jednak nigdy do jego miejsca aktywnego, wobec tego nie konkurują z substratami, które także mogą się przyłączyć do powstałego kompleksu. Oba możliwe kompleksy, enzym-inhibitor (EI) i enzym-inhibitor-substrat (EIS) są enzymatycznie nieaktywne. Ponieważ wiązanie inhibitora jest całkowicie niezależne od substratu, co oznacza, że większe stężenie substratu nie wpływa na obniżenie oddziaływań z inhibitorem (w przeciwieństwie do inhibicji kompetycyjnej), obie wartości opisujące reakcję enzymatyczną: K<sub>m</sub> i V<sub>max</sub>, zmieniają się.

===== Inhibicja mieszana =====
Ten typ inhibicji przypomina inhibicję niekompetycyjną, z wyjątkiem występowania kompleksu enzym-inhibitor-substrat (EIS), mającego znikomą aktywność enzymatyczną.

=== Inhibicja nieodwracalna ===
Inhibitory nieodwracalne reagują z enzymem, wiążac się kowalencyjnie, a zatem nieodracalnie, do jego łańcuchów białkowych. Taka inhibicja trwale unieczynnia daną cząsteczkę enzymu. Do inhibitorów tego typu należy [[eflornityna]], lek stosowany w pasożytniczej chorobie - [[śpiączka afrykańska|śpiączce afrykańskiej]]<ref name=Poulin>Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. [http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 ''Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.''] J Biol Chem. 1992 Jan 5;267(1):150–8. PMID 1730582</ref>. Również [[penicylina]] i [[aspiryna]] mają podobny mechanizm działania. Inhibitory te wstępnie, jeszcze nie kowalencyjnie, wiążą się z miejscami aktywnymi enzymów, po czym dopiero aktywność enzymu przekształca je w reaktywne formy, które wiążą się nieodwracalnie z jedną lub więcej resztami aminokwasowymi, blokując enzym.

=== Regulacja aktywności enzymów przez inhibitory ===
W wielu reakcjach inhibitory biorą udział w mechanizmie regulacji aktywności enzymatycznej na drodze [[sprzężenie zwrotne|sprzężenia zwrotnego]]. Jeśli enzym produkuje jedną substancję ponad potrzeby komórki, to ta substancja może stać się inhibitorem dla tego enzymu, co zmniejsza lub całkowicie hamuje aktywność enzymu, co z kolei zmniejsza stężenie produktu. Taka regulacja jest formą ujemnego sprzężenia zwrotnego. Enzymy, które poddane są tego typu regulacji, to często układy wielopodjednostkowe, posiadające kilka miejsc aktywnych dla substancji regulatorowych. Dla takich enzymów, wykres prędkości katalizowanej reakcji w zależności od stężenia substratu, nie ma przebiegu hiperbolicznego, ale sigmoidalny (kształt litery S).

== Funkcje biologiczne ==
Enzymy są podstawą istnienia życia, jako że są niezbędne do zajścia niemalże wszystkich reakcji chemicznych z szybkością i wydajnością znacząco wysoką dla procesów biologicznych. Bez enzymów większość reakcji zachodziła by zbyt wolno lub zbyt mało wydajnie, by miało to zauważalne w czasie znaczenie.

Większość enzymów, poprzez swój udział w reakcjach [[katabolizm|katabolicznych]] i [[anabolizm|anabolicznych]], definiuje [[metabolizm]] komórki czy organizmu (elementami metabolizmu komórkowego są także enzymy zewnątrzkomórkowe, np. [[enzymy trawienne]]). Enzymy metaboliczne działają zwykle w grupach (kompleksach), w szeregu sekwencyjnie następujących po sobie reakcji, określanych mianem [[szlak metaboliczny|szlaków metabolicznych]]. Szlaki te często wykorzystują wspólne produkty pośrednie reakcji, przebiegają równolegle, prowadzą do tego samego produktu lub od tego samego substratu w skomplikowanej sieci zależności reakcji enzymatycznych. Dodatkowo regulacja tych szlaków, a także sygnalizacja wewnątrz- i zewnątrzkomórkowa także są zależne od enzymów.

Enzymy biorą udział także w reakcjach niemetabolicznych. Na przykład hydrolizująca [[ATP]] [[miozyna]] bierze udział w skurczach [[mięsień|mięśni]]<ref>{{Cytuj pismo |url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=11294886|autor= Berg JS, Powell BC, Cheney RE.|rok= 2001|tytuł= A millennial myosin census.|czasopismo= Mol Biol Cell.|wolumin= 12(4)|strony= 780–794|id= PMID 11294886}}</ref>, a inne [[motor molekularny|motory molekularne]] o aktywności enzymatycznej są odpowiedzialne za ruch na poziomie wewnątrzkomórkowym.

Enzymy są także ważnymi składnikami interakcji między organizmami czy komórkami. [[Leukocyt]]y używają enzymów do zwalczania [[patogen]]ów, z kolei [[bakterie]] patogenne używają ich podczas infekcji i do obrony przed elementami [[Układ odpornościowy|systemu immunologicznego]]. Także [[wirusy]] używają enzymów (kodowanych przez swój [[materiał genetyczny]] lub enzymów gospodarza) do swojej replikacji (np. [[odwrotna transkryptaza]] wirusa [[HIV]]), a także podczas infekcji i opuszczania komórek gospodarza (np. [[neuraminidaza]] wirusa [[grypa|grypy]]). Enzymy są także składnikami [[jad]]ów i [[toksyna|toksyn]], używanych i wytwarzanych przez wiele organizmów.

Enzymy pełnią także bardziej wyszukane funkcje, wszędzie tam, gdzie potrzebna jest wydajna, specyficzna kataliza chemiczna. Na przykład [[bioluminescencja]] u [[Świetlikowate|świetlików]] wywołana jest przez enzym [[lucyferaza|lucyferazę]], a [[strzel bombardier]], chrząszcz z rodzaju ''Brachynus'' w celach obronnych wykorzystuje [[peroksydaza|peroksydazę]] do rozkładu [[nadtlenek wodoru|nadtlenku wodoru]], dzięki czemu może bronić się przed zagrożeniem, wyrzucając w jego stronę strumień wrzącej cieczy pod ciśnieniem<ref name="villee"/>.

== Udział w chorobach ==
[[Plik:Fatmouse.jpg|mały|250px|[[Otyłość]] może być powodowana przez wadliwie działające enzymy]]
Ponieważ aktywność enzymatyczna i jej ścisła kontrola są elementem [[homeostaza|homeostazy]] organizmu, defekt w jednym nawet enzymie ([[mutacja]] zaburzająca funkcję, nadprodukcja, za mała produkcja, [[delecja]]) czy mechanizmach kontroli jego aktywności, może prowadzić do [[choroba|stanu chorobowego]] lub [[śmierć|śmierci]] organizmu.

Wrodzone uszkodzenia [[gen]]ów kodujących enzymy lub elementów kontroli ich aktywności mogą prowadzić do szeregu nieuleczalnych (albo leczonych wyłącznie objawowo) genetycznych [[choroba metaboliczna|chorób metabolicznych]] (tj. związanych z konkretnym [[szlak metaboliczny|szlakiem metabolicznym]] lub przemianami metabolicznymi). Należą do nich bloki metaboliczne (w tym choroby spichrzowe, złogowe), w których wskutek zakłócenia (braku) pracy enzymu, nie są metabolizowane konkretne substancje, co prowadzi do ich niedoboru lub gromadzenia się półproduktów, które często są toksyczne. Do takich chorób należą np. [[galaktozemia]] czy [[fenyloketonuria]]. Ponieważ końcowe produkty danego szlaku są często inhibitorami enzymów jego wczesnych etapów, ich brak tym bardziej może kumulować szkodliwe półprodukty, produkowane przez nieregulowane enzymy (jak ma to miejsce w [[Zespół Lescha-Nyhana|zespole Lescha-Nyhana]]<ref name="choroby">{{cytuj stronę|url=http://www.humpath.com/enzymatic-diseases|tytuł=enzymatic diseases|data dostępu=26-12-07|opublikowany=humpath.com|język=en}}</ref>). Także [[otyłość]] może być powodowana przez ogólnoustrojowe zaburzenie pracy enzymów metabolicznych<ref>{{Cytuj pismo|czasopismo=Science|tytuł=Regulation of food intake and obesity|wolumin=773|oznaczenie=Apr 21;156|autor=Mayer J, Thomas DW|rok=1967|id=PMID 4886532}}</ref><ref>{{Cytuj pismo|czasopismo=Lancet|tytuł=An integrated view of the metabolic and genetic basis for obesity|wolumin=7989|oznaczenie=Oct 9;2|autor=James WP, Trayhurn P|rok=1976|id=PMID 61444}}</ref>.

Jedne enzymy często utrzymują aktywność innych na odpowiednim poziomie (np. poprzez rozkład ich nadmiaru). Gdy te pierwsze w jakiś sposób nie działają optymalnie, niekontrolowane już odpowiednio przez nie enzymy, mogą działać na szkodę własnych komórek organizmu. Może dojść do [[autoliza|autolizy]] komórek i w następstwie do uszkodzenia [[tkanka|tkanek]]. Przykładem jest tu jedna z form [[Rozedma płuc|rozedmy płuc]] powodowana niekontrolowana aktywnością [[elastaza|elastazy]] niszczącej strukturę tkanki<ref name="choroby"/>.

Z kolei zaburzenie pracy enzymów uwikłanych w [[Naprawa DNA|naprawę materiału genetycznego]] może prowadzić do śmierci komórek lub wykształcenia się [[nowotwór|nowotworów]].

W [[choroba wirusowa|chorobach wirusowych]] i [[choroba bakteryjna|bakteryjnych]] aktywność i inwazyjność patogenów często zależy od aktywności ich lub gospodarza enzymów. Także niektóre [[toksyny]] to enzymy ingerujące w metabolizm lub o aktywności [[liza|litycznej]], trawiennej.

== Konwencja nazewnictwa ==
Zwykle nazwy enzymów pochodzą od substratów przetwarzanych w reakcji lub od samej reakcji przez nie obsługiwanych, do których dodaje się [[przyrostek]] ''-aza''. Przykładowo ''[[celulaza]]'' to enzym rozkładający ''[[celuloza|celulozę]]'', a ''[[ligaza DNA]]'' to enzym ''[[ligacja|ligujący]]'' cząsteczki [[DNA]]. Często nazwa jest dwuczłonowa, gdzie pierwszy człon określa reakcję, a drugi jej substrat, np. ''[[dehydrogenaza alkoholowa]]''. Stąd różne enzymy obsługujące takie same reakcje lub przetwarzające te same substraty, nazywane [[izoenzym]]ami, mimo tego, że chemicznie są cząsteczkami o różnym składzie aminokwasowym i właściwościach, będą miały takie same nazwy. Czasami nazwa enzymu nie pochodzi od reakcji obsługiwanej w warunkach fizjologicznych, ''[[in vivo]]'', ale od jego aktywności ''[[in vitro]]''. Przykładem jest ''[[izomeraza glukozowa]]'', wykazująca ''in vitro'' aktywność [[izomeracja|izomeracji]] [[glukoza|glukozy]] we [[fruktoza|fruktozę]], ale ''in vivo'' będąca [[izomerazy|izomerazą]] [[ksyloza|ksylozową]]. Także zamiast od nazwy reakcji, enzymy są niekiedy nazywane od ogólnego procesu, jaki przeprowadzają, jak np. [[gyraza DNA]] (właściwie [[topoizomerazy|topoizomeraza II]]), której nazwa pochodzi od [[język grecki|greckiego]] słowa ''γύρος'', czyli ''obracać'' i przyrostka ''-aza''. Podczas przeprowadzanej reakcji enzym ten rzeczywiście musi obrócić nić DNA<ref>{{Cytuj pismo|autor=Gore J, Bryant Z, Stone MD, Nollmann M, Cozzarelli NR, Bustamante C|czasopismo=Nature|rok=2006|wolumin=439|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Retrieve&db=pubmed&dopt=Abstract&list_uids=16397501&query_hl=1&itool=pubmed_docsum|tytuł=Mechanochemical Analysis of DNA Gyrase Using Rotor Bead Tracking|strony=100-104}}</ref>.

Z kolei niektóre cząsteczki biologiczne, mimo nazwy z przyrostkiem ''-aza'', nie są enzymami lub definiowana przez nazwę aktywność nie jest aktywnością enzymatyczną. Przykładem są ''[[flipaza|flipazy]]'', których główna aktywność przenoszenia [[lipidy|lipidów]] pomiędzy [[monowarstwa]]mi [[dwuwarstwa lipidowa|dwuwarstwy]] (proces ''flip-flop'') nie jest aktywnością enzymatyczną (jest to proces fizyczny). Flipazy niemniej jednak mogą mieć aktywność enzymatyczną (np. [[Adenozynotrifosfatazy|ATPazową]]) związaną lub nie z ich funkcją jako transporterów lipidów.

Duża część enzymów jest nazywana zwyczajowo, historycznie, jak np. ''[[pepsyna]]'' (nazwa pochodząca od greckiego słowa ''pepsis'' oznaczającego trawienie, w języku polskim funkcjonuje także nazwa ''podpuszczka'') czy ''[[papaina]]'' (enzym z owocu [[papaja|papai]]). Nazwy niektórych enzymów powstały także poprzez dodanie przyrostka ''-zym'' (tego samego co w słowie ''enzym'') do ogólnej funkcji cząsteczki lub opisu, skrótu opisowego. Przykładami są ''[[lizozym]]'' (od ''lizujących'' właściwości wobec bakterii) czy ''[[granzym]]'' (ang. ''granule-associated enzyme'', czyli ''enzym związany z ziarnistościami'').

[[Enzymy restrykcyjne]] są nazywane według własnej nomenklatury. Ich nazwa składa się z litery nazwy rodzajowej i dwóch pierwszych liter nazwy gatunkowej mikroorganizmu-źródła enzymu, pisanymi kursywą, po których występują cyfry arabskie lub litery oznaczających szczep mikroorganizmu. Nazwa zakończona jest cyfrą rzymską wskazującą, jako który w kolejności chronologicznej został wyizolowany z danego organizmu dany enzym restrykcyjny. Na przykład ''Eco''RI, to pierwszy wyizolowany enzym restrykcyjny z bakterii ''[[Escherichia coli]]'', szczep ''RY13''.

Część enzymów jest natomiast bardziej znana pod skrótami pochodzącymi od ich pełnych nazw, jak ''[[Rubisco|RuBisCO]]'' (właściwie ''karboksylaza oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu'', w [[język angielski|ang.]] ''ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase''), albo od skrótu nazwy opisowej, jak ''[[BACE2]]'' (z ang. ''beta-site [[Amyloid precursor protein|APP]]-cleaving enzyme 2'', czyli ''enzym tnący prekursorowe białko amyloidu 2'').

W celu uregulowania i ujednoznaczenia nazewnictwa enzymów, Komitet Nazewnictwa ([[język angielski|ang.]] ''Nomenclature Committee'') Międzynarodowej Unii Biochemicznej i Biologii Molekularnej (ang. ''International Union of Biochemistry and Molecular Biology'') w latach 1956-1972 opracował dla nich [[nomenklatura|nomenklaturę]] naukową - '''[[numer EC]]'''. Według niej, każdy enzym jest opisany przez ciąg czterech segemntów cyfr, oddzielonych od siebie kropką, poprzedzonych literami "EC" (''Enzyme Commission'' lub ''Enzyme Catalogue''): '''''EC xx.xx.xx.xx'''''.

Pierwsze cyfry dzielą enzymy, według mechanizmu reakcji przez nie obsługiwanych, na sześć głównych klas<ref>{{cytuj stronę
| autor= ExPASy
| tytuł= ENZYME (Enzyme nomenclature database)
| url = http://www.expasy.org/enzyme/}}</ref><ref>{{cytuj stronę
| nazwisko= Moss
| imię= G.P.
| tytuł= Recommendations of the Nomenclature Committee
| praca= International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse
| url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/}}</ref>:
* EC 1 ''[[oksydoreduktazy]]'': katalizują reakcje [[utlenienie|utleniania]] i [[Redukcja (chemia)|redukcji]]
* EC 2 ''[[transferazy]]'': przenoszą [[grupa funkcyjna|grupy funkcyjne]]
* EC 3 ''[[hydrolazy]]'': katalizują [[hydroliza|hydrolizę]] różnych wiązań
* EC 4 ''[[liazy]]'': rozcinają różne wiązania na drodze innej niż hydroliza czy utlenianie
* EC 5 ''[[izomerazy]]'': katalizują zmiany [[izomer]]acyjne cząsteczek
* EC 6 ''[[ligazy]]'': łączą cząsteczki [[wiązanie kowalencyjne|wiązaniami kowalencyjnymi]].

== Zastosowanie przemysłowe ==
Enzymy są stosowane w [[Przemysł chemiczny|przemyśle chemicznym]], [[Przemysł spożywczy|spożywczym]] i innych, głównie jako niezwykle specyficzne, bezpieczne w użyciu katalizatory. Jakkolwiek ich wadą jest wrażliwość na skrajne warunki (np. temperatura, pH), niestabilność w środowiskach innych niż wodne (np. [[rozpuszczalnik]]ów organicznych) oraz stopniowa degradacja podczas użytkowania. Także wysoka specyficzność, istotna z punktu biologicznego, w przemyśle jest ograniczeniem ich uniwersalności. Stąd, tak zwana [[inżynieria białka]] jest dynamicznie rozwijającą się dziedziną nauki, zajmującą się badaniem i projektowaniem enzymów o nowych właściwościach lub poprawionej wydajności czy stabilności. Aktualne podejście do tego zagadnienia to ukierunkowane projektowanie lub ewolucja ''in vitro''<ref>{{Cytuj pismo|autor=Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P|rok= 2005|tytuł= Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology|czasopismo= J Nanosci Nanotechnol.|wolumin=5|strony= 1759–1767|id= PMID 16433409}}</ref><ref>{{Cytuj pismo|autor=Hult K, Berglund P.|rok= 2003|tytuł= Engineered enzymes for improved organic synthesis.|czasopismo= Curr Opin Biotechnol.|wolumin=14|strony= 395–400|id= PMID 12943848}}</ref>. Obecnie enzymy produkowane są na skalę przemysłową, głównie z zastosowaniem mikroorganizmów [[inżynieria genetyczna|modyfikowanych genetycznie]]<ref>{{Cytuj pismo|autor=Headon DR, Walsh G.|rok= 1994|tytuł= The industrial production of enzymes|czasopismo= Biotechnol Adv.|wolumin=12|strony= 635-646|id= PMID 14545919}}</ref>.

{| class="wikitable"
|+ '''Przykłady zastosowania enzymów'''
|-
|width=24%  align=center|'''Zastosowanie'''
|width=38%  align=center|'''Używane enzymy'''
|width=38%  align=center|'''Cel'''
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2" | '''[[Pieczenie|Przemysł piekarniczy]]''' [[Plik:Amylose.svg|mały|centruj|180px|Alfa-[[amylaza]] katalizuje reakcję rozpadu skrobii na cukry proste]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Grzyby|Grzybowe]] alfa-amylazy
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Katalityczne przyspieszenie rozkładu skrobii z [[mąka|mąki]] na cukry. Te z kolei są wykorzystywane przez [[drożdże piekarnicze]] zawarte w cieście, wskutek czego produkowany jest [[dwutlenek węgla]], spulchniający ciasto. Używane w produkcji [[pieczywo|pieczywa]] białego, bułek itp.
|-
| [[Proteazy]]
| Producenci [[ciastko|ciastek]] używają ich do obniżenia poziomu białka w mące.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''Jedzenie dla niemowląt'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Trypsyna]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Do wstępnego [[trawienie|nadtrawiania]] jedzenia.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="6" | '''[[Browarnictwo]]''', '''[[gorzelnictwo]]''' i '''[[wino|przemysł winiarski]]''' [[Plik:Sjb whiskey malt.jpg|mały|centruj|180px|Kiełkujący [[jęczmień]] używany do produkcji [[słód|słodu]]]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Enzymy jęczmienne uwalniane są podczas przyrządzania [[Zacieranie (żywność)|zacieru]] przy produkcji [[piwo|piwa]].
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Rokładają one skrobię i białka, uwalniając cukry proste i aminokwasy, służące następnie drożdżom w fermentacji.
|-
| Przemysłowo produkowane enzymy jęczmienne i drożdżowe
| Używane jako substytuty naturalnych
|-
| [[Amylaza|Amylazy]], [[glukanaza|glukanazy]], proteazy
| Rozkładają [[polisacharydy]] i białka zawarte w [[słód|słodzie]] czy [[zacier]]ze.
|-
| Betaglukozydaza
| Poprawia proces [[filtrowanie|filtrowania]].
|-
| Amyloglukozydaza
| Produkcja trunków niskokalorycznych.
|-
| Proteazy
| Usuwają zmętnienia produktu.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | '''[[Sok]]i owocowe'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Celulazy, pektynazy
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Klarują soki (rokład [[celuloza|celulozy]] i [[pektyny|pektyn]]).
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="4" | '''[[Mleczarstwo]]'''  [[Plik:Roquefort cheese.jpg|mały|centruj|180px|Ser typu Roquefort]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Podpuszczka]], izolowana z żołądków młodych [[przeżuwacze|przeżuwaczy]] (cielęta, owce).
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Produkcja [[ser]]ów, używane do [[hydroliza|hydrolizy]] białek.
|-
| Enzymy pochodzenia mikrobiologicznego
| Zastępują te pochodzenia zwierzęcego.
|-
| [[Lipazy]]
| Stosowane w produkcji [[Roquefort (ser)|sera Roquefort]] by usprawnić ich dojrzewanie.
|-
| Laktazy
| Rozkład [[laktoza|laktozy]] do [[glukoza|glukozy]] i [[galaktoza|galaktozy]].
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Mięso|Zmiękczacze mięsa]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Papaina]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Rozmiękczanie mięsa przy gotowaniu.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2"| '''[[Skrobia|Przemysł skrobiowy]]'''
<table style="border:0px"><tr>
<td style="border:0px">[[Plik:Alpha-D-Glucopyranose.svg|mały|90px|Glukoza]]</td>
<td style="border:0px">[[Plik:Alpha-D-Fructofuranose.svg|mały|110px|prawo|Fruktoza]]</td>
</tr></table>
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Amylazy, amyloglukozydazy i glukoamylazy
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" | Rozkład skrobii do glukozy i produkcja [[cukier konwertowany|cukrów konwertowanych]].
|-
| Izomeraza glukozowa
| Konwersja glukozy we [[fruktoza|fruktozę]] przy produkcji wysokofruktozowych syropów ze skrobii. Syropy te są używane do słodzenia i są słodsze niż sacharoza, a mniej [[kaloria|kaloryczne]].
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Papier|Przemysł papierniczy]]'''[[Plik:InternationalPaper6413.jpg|160px|mały|centruj|Wytwórnia papieru w [[Karolina Południowa|Południowej Karolinie]]]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Amylaza]], [[ksylanaza]], [[celulaza]] i [[ligninaza]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Amylazy rozkładają skrobię w celu zmniejszenia [[lepkość|lepkości]], wspomagają regulację [[gramatura|gramatury]] papieru i jego pokrycia. Ksylanazy redukują potrzebę wybielania. Celulazy wygładzają włókna, wspomagają schnięcie oraz usuwanie pigmentów (przy przeróbce [[makulatura|makulatury]]. Ligninazy degradują [[lignina|ligniny]] i wspomagają zmiękczanie papieru.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2" |'''Przemysł [[biopaliwo]]wy'''[[Plik:Cellulose-3D-balls.png|180px|mały|centruj|Trójwymiarowy model cząsteczki celulozy]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Celulaza]] 
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Używana do rozkładu celulozy do cukrów, które mogą być wykorzystane w procesie fermentacji przy produkcji [[etanol celulozowy|etanolu celulozowego]].
|-
| [[Ligninaza]]
| Używana do rozkładu [[lignina|ligniny]]
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="4" | '''[[Detergent|Biodetergenty]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Proteazy]], pierwotnie pozyskiwane z wydzielających je na zewnątrz komórek bakterii.
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Używane w praniu wstępnym i namaczniu, a także podczas prania zasadniczego, gdzie wspomagają usuwanie plam pochodzenia białkowego z ubrań.
|-
| [[Amylaza]]
| Do usuwania plam ze skrobii.
|-
| [[Lipaza]]
| Wspomagają usuwanie plam z tłuszczu.
|-
| [[Celulaza]]
| Used in biological fabric [[conditioner]]s.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Soczewki kontaktowe|Płyny do mycia soczewek kontaktowych]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Proteazy]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Do odbiałczania szkieł i zapobiegania zakażeniom.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Guma|Przemysł gumowy]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |[[Katalaza]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Do wytwarzania [[tlen]]u z [[nadtlenek|nadtlenków]], by przetwarzać [[lateks]] w gumy spienione.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Fotografia|Przemysł fotograficzny]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Proteazy
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Rozkład [[żelatyna|żelatyny]] pokrywających filmy fotograficzne przy odzyskiwaniu z nich [[srebro|srebra]].
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |'''[[Biologia molekularna]]''', '''[[biochemia]]''' i&nbsp;pokrewne, a także analityka laboratoryjna i&nbsp;kliniczna [[Plik:DNA123 rotated.png|180px|mały|centruj|Odcinek DNA w formie [[Podwójna helisa|podwójnej helisy]].]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |M.in. [[enzymy restrykcyjne]], [[Ligaza DNA|ligazy DNA]], [[Polimeraza DNA|polimerazy DNA]] i [[Polimeraza RNA|RNA]], [[proteazy]], [[DNaza|DNazy]], [[RNaza|RNazy]], enzymy szlaków metabolicznych i inne. 
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" |Używane m.in. w manipulacjach materiałem genetycznym, badaniach metabolizmu, proteomice, w diagnozowaniu klinicznym i kryminalnym, jako markery i indykatory, oraz wiele innych.
|-
|}

== Przypisy ==
{{Przypisy}}

== Linki zewnętrzne ==
{{commonscat|Enzymes|Enzymy}}
* [http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ Enzyme Structures Database] - baza danych trójwymiarowych struktur enzymów w [[Bank danych białkowych|Protein Data Bank]];
* [http://us.expasy.org/enzyme/ ExPASy enzyme] baza danych, linki do baz sekwencji [[Swiss-Prot]], wejścia do innych baz danych;
* [http://www.genome.jp/kegg/ KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes]- graficzna i tekstowa dokumnetacja szlaków metabolicznych oraz enzymów;
* [http://www-mitchell.ch.cam.ac.uk/macie MACiE] - baza danych mechanizmów reakcji enzymatycznych;
* [http://metacyc.org/ MetaCyc] - baza danych enzymów i szlaków metabolicznych;
* [http://www.brenda-enzymes.info/ BRENDA] - baza danych kompletnych informacji o enzymach; płatna dla użytkowników komercyjnych;
* [http://www.ebi.ac.uk/intenz/spotlight.jsp Enzyme spotlight] - miesięcznik przygotowywany przy udziale Europejskiego Instytutu Bioinformatyki na temat wybranych białek;