Tekst źródłowy strony Enzymy

{{wyróżnienie|AnM}}
[[Plik:Lipoxygenase 1LOX.png|mały|310px|Model struktury [[Lipooksygenaza|lipooksygenazy]] ze związanym substratem. Enzym ten katalizuje produkcję [[Lipidy|lipidowych]] cząsteczek sygnałowych]]
'''Enzymy''' (z [[Język grecki|gr.]] ἔνζυμον, od ἔν ''en'' „w” i ζύμη ''dzýmē'' „zaczyn (za)kwas”)<ref>{{Cytuj stronę |url = http://www.slownik-online.pl/kopalinski/163CBC426008E6E4C12565BE0014F99A.php |tytuł = enzymy |autor = Władysław Kopaliński |praca = Słownik Wyrazów Obcych |archiwum = https://web.archive.org/web/20150331032856/http://slownik-online.pl/kopalinski/163CBC426008E6E4C12565BE0014F99A.php |zarchiwizowano = 2015-03-31 |data dostępu = 2014-03-13}}</ref> – wielkocząsteczkowe, w większości [[białka|białkowe]]<ref group="uwaga" name="definicja">Większość słowników, leksykonów i encyklopedii definiuje enzymy jako cząsteczki [[białka|białkowe]]. Jednak obecnie znaczenie tego słowa jest rozszerzane na [[biokatalizatory]] ogólnie, w tym [[rybozymy]] i inne katalizatory niebiałkowe. Za przyjęciem tak rozszerzonej definicji przemawia m.in. fakt, że rybozymy mają nadawane numery zgodne z [[Numer EC|nomenklaturą EC]], a także są katalogowane i nazywane zwyczajowo, jak enzymy białkowe. Zobacz też [https://archive.is/20130503052011/http://goldbook.iupac.org/E02159.html definicję terminu według IUPAC].</ref>, [[katalizator]]y przyspieszające specyficzne [[reakcja chemiczna|reakcje chemiczne]] poprzez obniżenie ich [[energia aktywacji|energii aktywacji]]<ref>{{GoldBook|E02159|nazwa=Enzymes}}</ref>.

Niemal wszystkie reakcje chemiczne związane z funkcjonowaniem [[organizm]]ów żywych (a także [[wirusy|wirusów]]) wymagają współudziału enzymów, by osiągnąć wystarczającą wydajność. Enzymy są wysoce specyficzne wobec [[Substrat (chemia)|substratów]] i wobec tego dany enzym [[kataliza|katalizuje]] zaledwie kilka reakcji spośród wielu możliwych dla danych substratów. W ten sposób enzymy determinują procesy [[metabolizm|metaboliczne]] i [[biochemia|biochemiczne]] związane z funkcjonowaniem organizmów żywych.

Jak wszystkie katalizatory, enzymy obniżają energię aktywacji (''E''<sub>a</sub> lub Δ''G''<sup>‡</sup>) reakcji chemicznej, przyspieszając w ten sposób przebieg reakcji (patrz: ''[[#Struktury i mechanizmy działania|Struktury i mechanizmy działania]]''). Większość reakcji enzymatycznych (tj. z udziałem enzymów) przebiega miliony razy szybciej niż ich niekatalizowane enzymatycznie odpowiedniki<ref name="stryer_8.1">{{Cytuj książkę |nazwisko = Berg |imię = J.M. |tytuł = Biochemistry, 5th edition |url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22380/ |miejsce = New York |data = 2002 |isbn = 0-7167-3051-0 |nazwisko2 = Tymoczko |imię2 = J.L |nazwisko3 = Stryer |imię3 = L |rozdział = 8.1. Enzymes Are Powerful and Highly Specific Catalysts |data dostępu = 2016-06-16}}</ref>. Jednym z najszybciej działających znanych enzymów jest [[Anhydrazy węglanowe|anhydraza węglanowa]]. Jedna cząsteczka tego enzymu potrafi w sprzyjających warunkach w [[Liczba obrotów enzymu|jedną sekundę]] uwodnić od 10<sup>4</sup> do 10<sup>6</sup> cząsteczek [[dwutlenek węgla|dwutlenku węgla]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Lindskog S |tytuł = Structure and mechanism of carbonic anhydrase |czasopismo = Pharmacology & therapeutics |rok = 1997 |wydanie = 74 |wolumin = 1 |pmid = 9336012 |strony = 1–20 |doi = 10.1016/S0163-7258(96)00198-2}}</ref>. Z kolei jedna cząsteczka jednego z najwolniejszych enzymów – [[lizozym]]u, katalizuje 1 [[reakcja elementarna|akt elementarny]] co 2 sekundy<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Daniel R.M., Finney J.L., Réat V., Dunn R., Ferrand M., Smith J.C |tytuł = Enzyme dynamics and activity: time-scale dependence of dynamical transitions in glutamate dehydrogenase solution |url = http://ac.els-cdn.com/S000634959977058X/1-s2.0-S000634959977058X-main.pdf?_tid=25781242-33b1-11e6-862a-00000aab0f6c&acdnat=1466074841_8cc5de68317a813b7ed24c36cc212002 |czasopismo = Biophys J |rok = 1999 |wolumin = 4 |wydanie = 77 |pmid = 10512837 |strony = 2184–2190 |doi = 10.1016/S0006-3495(99)77058-X |pmc = 1300498}}</ref>. Jak wszystkie katalizatory, również enzymy nie zużywają się w trakcie przebiegu reakcji, a także nie wpływają na ich [[równowaga reakcji chemicznych|równowagę]]. Enzymy różnią się od zwykłych katalizatorów, przejawiając znacznie większą specyficzność [[substrat (chemia)|substratową]]. Aktywność enzymatyczna może być zatrzymana lub obniżona przez inne cząsteczki – [[inhibitor]]y. Wiele [[lek]]ów i [[trucizna|trucizn]] jest inhibitorami enzymów. Z kolei [[aktywator enzymatyczny|aktywatory enzymatyczne]] to cząsteczki zwiększające aktywność enzymów. Ponadto aktywność enzymów zależy od parametrów fizykochemicznych środowiska reakcji, takich jak: [[temperatura]], [[Skala pH|pH]], [[siła jonowa]], obecność niektórych [[jon]]ów i innych.

Znane są także biokatalizatory niebiałkowe<ref group="uwaga" name="definicja" />. Należą do nich [[rybozymy]], cząsteczki [[Kwasy rybonukleinowe|RNA]] o własnościach katalitycznych<ref>{{Cytuj pismo |autor = Lilley D.M |tytuł = Structure, folding and mechanisms of ribozymes |czasopismo = Curr Opin Struct Biol |rok = 2005 |doi = 10.1016/j.sbi.2005.05.002 |wolumin = 3 |wydanie = 15 |pmid = 15919196 |strony = 313–323}}</ref> oraz [[deoksyrybozymy]] (DNAzymy) – fragmenty [[Kwas deoksyrybonukleinowy|DNA]] zdolne do katalizowania pewnych reakcji<ref>{{Cytuj pismo |autor = Breaker R.R., Joyce G.F., Hoyce G.F |tytuł = A DNA enzyme that cleaves RNA |czasopismo = Chem Biol |rok = 1998 |doi = 10.1016/1074-5521(94)90014-0 |wolumin = 4 |wydanie = 1 |pmid = 9383394 |strony = 223–229}}</ref><ref>{{Cytuj pismo |autor = Silverman S.K |tytuł = Deoxyribozymes: DNA catalysts for bioorganic chemistry |url = http://www.scs.uiuc.edu/~scott/SilvermanPub30.pdf |czasopismo = Org Biomol Chem |rok = 2004 |doi = 10.1039/B411910J |pmid = 15455136 |strony = 2701–2706 |archiwum = http://web.archive.org/web/20090919023239/http://www.scs.uiuc.edu/~scott/SilvermanPub30.pdf |zarchiwizowano = 2009-09-19}}</ref>. Enzymy niebiałkowe charakteryzują się nieco innymi mechanizmami reakcji i mniejszą różnorodnością katalizowanych reakcji, jednak ich kinetyka i mechanika działania może być analizowana i klasyfikowana za pomocą tych samych metod, jakie są używane dla enzymów białkowych. Istnieją ponadto sztucznie stworzone cząsteczki, zwane [[sztuczny enzym|sztucznymi enzymami]], które przejawiają podobną do enzymatycznej aktywność katalityczną<ref>{{Cytuj pismo |autor = Groves J.T |tytuł = Artificial enzymes. The importance of being selective |czasopismo = Nature |rok = 1997 |doi = 10.1038/38602 |numer = 6649 |wolumin = 389 |pmid = 9311771 |strony = 329–330}}</ref>.

Liczne enzymy znalazły zastosowanie przemysłowe (patrz: ''[[#Zastosowanie przemysłowe|Zastosowanie przemysłowe]]''), m.in. w [[przemysł spożywczy|przemyśle spożywczym]] czy [[chemia leków|chemii leków]]. Wiele produktów używanych w gospodarstwach domowych zawiera enzymy w celu podniesienia wydajności ich działania, jak [[proszek do prania|proszki do prania]] czy enzymatyczne wywabiacze do plam. Enzymy są także powszechnie używane we współczesnych naukach biologicznych i medycznych oraz w diagnostyce medycznej.

Badaniem enzymów i ich działania zajmuje się [[enzymologia]].

== Etymologia nazwy i historia odkrycia ==
[[Plik:Eduardbuchner.jpg|mały|175px|[[Eduard Buchner]]]]
Na przełomie [[XVIII wiek|XVIII]] i [[XIX wiek]]u obserwowano już [[trawienie]] ''[[in vitro]]'' [[mięso|mięsa]] przez wydzieliny [[żołądek|żołądka]]<ref name="Reaumur1752">{{Cytuj pismo |nazwisko = de Réaumur |imię = R.A.F |tytuł = Observations sur la digestion des oiseaux |czasopismo = Histoire de l’academie royale des sciences |rok = 1752 |wolumin = 1752 |strony = 266, 461}}</ref> oraz rozkład [[skrobia|skrobi]] do [[Monosacharydy|cukrów prostych]] przez [[ekstrakt]]y roślinne lub [[ślina|ślinę]], jakkolwiek mechanizmy stojące za tymi procesami nie były znane<ref>{{cytuj |autor = Williams, H.S.; |tytuł = A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences |url = http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html |data = 1904 |wydawca = Harper and Brothers |miejsce = New York |archiwum = https://web.archive.org/web/20130601011527/http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html |zarchiwizowano = 2013-06-01}}</ref>.

W XIX wieku, podczas studiów nad [[fermentacja|fermentacją]] [[Węglowodany|cukrów]] do [[Etanol|alkoholu]] przeprowadzaną przez [[Saccharomyces cerevisiae|drożdże]], [[Louis Pasteur]] doszedł do wniosku, że reakcja ta jest ściśle powiązana z procesami życiowymi w drożdżach, którą nazwał „fermentem”. Podejrzewano, że może być ona aktywna tylko w żywych organizmach („nie ma fermentacji bez życia”). Pasteur odnotował, że „[[fermentacja alkoholowa]] jest procesem powiązanym z [[życie]]m i organizacją [[Komórka|komórek]] drożdżowych, a nie ze [[Śmierć|śmiercią]] czy [[rozpad gnilny|rozkładem]] komórek”<ref>{{Cytuj pismo |autor = Manchester K.L., Pasteur L |tytuł = Louis Pasteur (1822–1895)--chance and the prepared mind |czasopismo = Trends Biotechnol |rok = 1996 |doi = 10.1016/S0167-7799(00)89014-9 |wolumin = 12 |wydanie = 13 |pmid = 8595136 |strony = 511–515}}</ref>.

W 1878 roku [[Niemcy|niemiecki]] [[fizjologia|fizjolog]] [[Wilhelm Kühne]], by opisać te procesy, ukuł termin ''enzym''<ref>{{cytuj książkę |nazwisko = Porter |imię = Roy |tytuł = The Cambridge History of Medicine |url = http://books.google.pl/books?id=FZnDyD3P7L4C |strony = 167 |wydanie = |wydawca = Cambridge University Press |miejsce = |rok = 2006 |isbn = 9780521864268}}</ref>, który pochodzi z [[język grecki|greckiego]] {{grc|ενζυμον}} i oznacza „w [[Zakwas chlebowy|zaczynie]]”. Później słowo enzym było używane w odniesieniu do substancji nieożywionych, jak chociażby [[pepsyna]], a słowo ''ferment'' w odniesieniu do aktywności chemicznej wykazywanej przez organizmy żywe. W [[język polski|języku polskim]] oba terminy były stosowane wymiennie, przy czym ten ostatni jest obecnie [[archaizm]]em<ref>{{cytuj stronę |url = http://www.slownik-online.pl/kopalinski/D71164A46CEBEDBB412565CB00787D08.php |tytuł = ferment |praca = Słownik wyrazów obcych i zwrotów obcojęzycznych Władysława Kopalińskiego |archiwum = https://web.archive.org/web/20150330151418/http://slownik-online.pl/kopalinski/D71164A46CEBEDBB412565CB00787D08.php |zarchiwizowano = 2015-03-30 |data dostępu = 2008-01-12}}</ref>.

W roku 1897 [[Eduard Buchner]] rozpoczął badania nad zdolnością ekstraktów drożdżowych do fermentacji cukrów przy nieobecności żywych komórek. Po szeregu eksperymentów przeprowadzonych na [[Uniwersytet Humboldtów w Berlinie|Uniwersytecie Humboldtów w Berlinie]] stwierdził on, że taka fermentacja jest możliwa<ref>{{cytuj książkę |tytuł = Nobel Lectures, Chemistry 1901–1921 |url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html |rozdział = Eduard Buchner Biography |wydawca = Elsevier Publishing Company |miejsce = Amsterdam |rok = 1966}}</ref>. Odkryty enzym przeprowadzający fermentację [[Sacharoza|sacharozy]] nazwał [[zymaza|zymazą]]<ref>{{cytuj książkę |autor = Eduard Buchner |tytuł = Nobel Lectures, Chemistry 1901–1921 |url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html |rozdział = Cell-free fermentation |wydawca = Elsevier Publishing Company |miejsce = Amsterdam |rok = 1966}}</ref>. W 1907 roku Eduard Buchner otrzymał [[Laureaci Nagrody Nobla w dziedzinie chemii|Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii]] „za swoje badania biochemiczne i odkrycie fermentacji bez udziału komórek”. Zgodnie z nazwą pierwszego enzymu, obecna nomenklatura ich nazewnictwa, przewiduje tworzenie nazwy od reakcji, którą przeprowadzają (patrz: ''[[#Konwencja nazewnictwa|Konwencja nazewnictwa]]''). Zazwyczaj dodaje się [[przyrostek]] ''-aza'' do nazwy [[Substrat (chemia)|substratu]] przetwarzanego w reakcji (np. [[laktaza]] to enzym przetwarzający [[laktoza|laktozę]]) lub do ogólnej nazwy reakcji (np. [[polimeraza DNA]] to enzym syntezujący [[polimery]] [[Kwas deoksyrybonukleinowy|DNA]]).

[[Plik:Protein Crystal Growth Porcine Elastase.jpg|mały|lewo|200px|Kryształ [[elastaza|elastazy]]]]
Po udowodnieniu, że enzymy mogą funkcjonować poza komórką żywą, następnym krokiem było opisanie ich natury [[biochemia|biochemicznej]]. Wielu badaczy zaobserwowało, że aktywność enzymatyczna była w jakiś sposób związana z białkami, ale kilku naukowców (w tym laureat Nagrody Nobla [[Richard Martin Willstätter|Richard Willstätter]]) dowodziło, że białka nie mogą być jedynymi „nośnikami” aktywności enzymatycznej i same z siebie nie są zdolne do przeprowadzania katalizy. Jednak w 1926 roku [[James Sumner]] udowodnił, że enzym [[ureaza]] to czyste białko i wyizolował je w formie [[Krystalizacja|krystalicznej]]. Powtórzył to także w 1937 roku dla [[katalaza|katalazy]]. Ostateczny wniosek, że enzymy mogą być czystymi białkami, został potwierdzony przez [[John Howard Northrop|Johna Howarda Northropa]] i [[Wendell Meredith Stanley|Wendella Mereditha Stanleya]], którzy pracowali nad enzymami trawiennymi – [[trypsyna|trypsyną]] i [[chymotrypsyna|chymotrypsyną]]. Ta trójka naukowców została za swoje badania uhonorowana w 1946 roku Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii<ref>{{cytuj stronę |url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ |tytuł = The Nobel Prize in Chemistry 1946 |opublikowany = Nobel Foundation |data dostępu = 2008-01-10}}</ref>.

Odkrycie, że enzymy mogą być wykrystalizowane pozwoliło na późniejsze badanie ich struktur metodami [[rentgenografia strukturalna|rentgenografii strukturalnej]]. Pierwszym enzymem, którego strukturę rozwiązano w ten sposób, był [[lizozym]], enzym obecny m.in. w [[łza]]ch, ślinie i białku jaja. Dokonała tego w 1965 roku grupa [[David Chilton Phillips|Davida Phillipsa]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Blake C.C., Koenig D.F., Mair G.A., North A.C., Phillips D.C., Sarma V.R |tytuł = Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution |czasopismo = Nature |rok = 1966 |wolumin = 206 |pmid = 5891407 |strony = 757–761 |doi = 10.1038/206757a0 |wydanie = 4986}}</ref>. Uzyskanie trójwymiarowego modelu struktury lizozymu było początkiem [[biologia strukturalna|biologii strukturalnej]] enzymów i zrozumienia mechanizmów ich działania na poziomie molekularnym.

W roku 1967 [[Carl Woese]], [[Francis Crick]] i [[Leslie Orgel]] po raz pierwszy zasugerowali, że prócz białek<ref group="uwaga" name="definicja" />, także [[Kwasy rybonukleinowe|RNA]] może przejawiać właściwości katalityczne<ref>{{Cytuj książkę |autor = Carl R. Woese |tytuł = Genetic Code |rok = 1968 |wydawca = Harper & Row |miejsce = New York |isbn = 978-0060471750}}</ref>. Aktywność katalityczną RNA odkrył [[Thomas Cech]] w roku 1980 przy badaniu [[splicing]]u RNA oraz, niezależnie, [[Sidney Altman]] podczas badań nad bakteryjną [[RNaza P|RNazą P]]. Katalityczne RNA zostały zaobserwowane w samowycinających się sekwencjach [[intron]]owych [[gen]]ów. W 1989 roku Thomas Cech i Sidney Altman zostali uhonorowani Nagrodą Nobla w dziedzinie chemii za swoje odkrycie „katalizujących właściwości RNA”<ref>{{cytuj stronę |url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1989/ |tytuł = The Nobel Prize in Chemistry 1989 |opublikowany = Nobel Foundation |data dostępu = 2008-01-18}}</ref>. Termin [[Rybozymy|rybozym]], połączenie słów ''[[ryboza]]'' i ''enzym''; po raz pierwszy został użyty w odniesieniu do tych cząsteczek przez Kelly Kruger i Thomasa Cecha w ich publikacji z 1982 roku<ref>{{Cytuj pismo |autor = Kruger K., Grabowski P.J., Zaug A.J., Sands J., Gottschling D.E., Cech T.R |tytuł = Self-splicing RNA: autoexcision and autocyclization of the ribosomal RNA intervening sequence of Tetrahymena |czasopismo = Cell |rok = 1982 |wolumin = 1 |strony = 147–145 |pmid = 6297745 |doi = 10.1016/0092-8674(82)90414-7}}</ref>.
{{Clear}}

== Struktury i mechanizmy działania == <!-- Tytuł tej sekcji jest linkowany wewnątrz tego hasła!-->
[[Plik:Carbonic anhydrase 1CA2 active site.png|mały|300px|Model miejsca aktywnego [[anhydrazy węglanowe]]j. Widoczne trzy reszty [[histydyna|histydyny]] (niebieskie) i jedna [[grupa hydroksylowa]] [[wiązanie koordynacyjne|koordynujące]] [[jon]] [[cynk]]u, będący kofaktorem tego enzymu]]
Większość znanych enzymów to białka<ref group="uwaga" name="definicja" /> o zróżnicowanej wielkości, od kilkudziesięciu [[aminokwasy|aminokwasów]] w łańcuchu i monomerycznej budowie (na przykład [[tautomeraza 4-oksokrotonianu]] (4-OT) zbudowana jest z 62 aminokwasów)<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Chen L.H., Kenyon G.L., Curtin F., Harayama S., Bembenek M.E., Hajipour G., Whitman C.P |tytuł = 4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |url = http://www.jbc.org/content/267/25/17716.full.pdf |czasopismo = J Biol Chem |rok = 1992 |wolumin = 25 |wydanie = 267 |pmid = 1339435 |strony = 17716–17721}}</ref>, do ponad 2500 w zwierzęcej [[syntaza kwasów tłuszczowych|syntazie kwasów tłuszczowych]]<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Smith S |tytuł = The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes |url = https://www.fasebj.org/doi/abs/10.1096/fasebj.8.15.8001737 |czasopismo = FASEB J |rok = 1995 |wolumin = 8 |wydanie = 15 |pmid = 8001737 |strony = 1248–1259 |archiwum = |zarchiwizowano =}}</ref>. Aktywność enzymów jest determinowana ich [[Struktura czwartorzędowa białka|strukturą czwartorzędową]] (ułożeniem przestrzennym)<ref>{{Cytuj pismo |autor = Anfinsen C.B |tytuł = Principles that govern the folding of protein chains |czasopismo = Science |rok = 1973 |wolumin = 181 |numer = 4096 |doi = 10.1126/science.181.4096.223 |pmid = 4124164 |strony = 223–230}}</ref>. Enzymy są zazwyczaj dużo większe od substratów, które przerabiają, ale z kolei zwykle tylko kilka kluczowych aminokwasów jest bezpośrednio zaangażowanych w katalizę<ref>{{cytuj stronę |url = http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |tytuł = The Catalytic Site Atlas |autor = The European Bioinformatics Institute |archiwum = https://web.archive.org/web/20160604155852/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |zarchiwizowano = 2016-06-04 |data dostępu = 2008-04-28}}</ref>. Region, który bezpośrednio wiąże się i oddziałuje z substratem oraz zawiera kluczowe do przebiegu reakcji reszty aminokwasowe, nazywany jest [[miejsce aktywne|miejscem aktywnym]] (centrum aktywnym). Prócz niego enzymy mogą zawierać miejsca wiązania [[kofaktory|kofaktorów]] – niezbędnych do aktywności enzymatycznej lub jej regulacji (patrz: ''[[#Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy|Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy]]''). Enzymy mogą także zawierać dodatkowe miejsca wiązania małych cząsteczek, na przykład pośrednich lub bezpośrednich produktów czy substratów [[Szlak metaboliczny|szlaków metabolicznych]] obsługiwanych przez enzym, które związane mogą dodatkowo regulować aktywność enzymu na zasadzie [[sprzężenie zwrotne|sprzężenia zwrotnego]]<ref name="Harper, Enzymy: właściwości ogólne">{{Cytuj książkę |nazwisko = Murray |imię = Robert K. |nazwisko2 = Kokot |imię2 = Franciszek |nazwisko3 = Koj |imię3 = Aleksander |nazwisko4 = Aleksandrowicz |imię4 = Zenon |autor = |tytuł = Biochemia Harpera |data = 2006 |wydawca = Wydawnictwo Lekarskie PZWL |miejsce = Warszawa |isbn = 83-200-3347-0 |strony = 99–113 |nazwisko r = Rodwell |imię r = Victor W. |nazwisko2 r = Kennelly |imię2 r = Peter J. |rozdział = 8 Enzymy: właściwości ogólne}}</ref><ref name="Alberts, Struktura i funkcja białek">{{Cytuj książkę |nazwisko = Alberts |imię = Bruce |nazwisko2 = Wojtaszek |imię2 = Przemysław |nazwisko3 = Kmita |imię3 = Hanna |tytuł = Podstawy biologii komórki |data = 2007 |wydawca = Wydawnictwo Naukowe PWN |miejsce = Warszawa |rozdział = 4 Struktura i funkcja białek |część = 1 |id = {{ISBN|978-83-01-14468-5}} (cz. 1) |strony = 119–167}}</ref>.

Jak każde białko, enzymy są [[biosynteza białka|syntezowane]] jako długie łańcuchy aminokwasowe, które następnie [[zwijanie białka|zwijają]] się i przybierają odpowiednią strukturę przestrzenną. Indywidualne, zwinięte łańcuchy białkowe, mogą także [[Asocjacja cząsteczek|asocjować]] w większe kompleksy. Takie enzymy nazywa się wtedy multimerycznymi (wielopodjednostkowymi). W przypadku asocjacji kilku takich samych peptydów (podjednostek) mówi się o homomerach (np. homodimer – kompleks złożony z dwóch jednakowych peptydów), a gdy asocjują różne jakościowo podjednostki, o heteromerach (np. heteropentamer – kompleks pięciu różnych łańcuchów [[Peptydy|peptydowych]]). Asocjacja podjednostek enzymów może być wymagana by dopełnić nawzajem swoje funkcje, by w ogóle móc katalizować reakcję biochemiczną, lub by obsługiwać wielokrotność tej samej reakcji czy cały ich szereg (odcinek szlaku metabolicznego)<ref name="Alberts, Struktura i funkcja białek" /><ref name="Stryer, Struktura i funkcja białek">{{cytuj |autor = Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert |tytuł = Biochemia |data = 2007 |wydawca = Wydawnictwo Naukowe PWN |miejsce = Warszawa |s = 41–76 |rozdział = 3 Struktura i funkcja białek |isbn = 978-83-01-14379-4}}</ref>.

=== Specyficzność ===
Enzymy charakteryzują się zwykle dużą specyficznością pod względem katalizowanej reakcji, jak i również konwertowanych substratów. Za wysoką specyficzność odpowiada kształt cząsteczki enzymu dopasowany do substratów geometrycznie, ale także pod względem oddziaływań hydrofobowo-hydrofilowych oraz elektrostatycznych. Enzymy wykazują także wysoki poziom [[stereoselektywność|stereospecyficzności]], [[regioselektywność|regioselektywności]] i [[chemoselektywność|chemoselektywności]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Jaeger K.E., Eggert T |tytuł = Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution |czasopismo = Curr Opin Biotechnol |rok = 2004 |doi = 10.1016/j.copbio.2004.06.007 |wolumin = 4 |wydanie = 15 |pmid = 15358000 |strony = 305–313}}</ref>.

Niektóre z enzymów zaangażowanych w kopiowanie i ekspresję informacji genetycznej, poza bardzo wysoką specyficznością i precyzją, wykazują także zdolność działania „korekcyjnego” (ang. ''reading-proof activity''). Przykładem może być [[polimeraza DNA|polimeraza DNA I]], która katalizuje syntezę nici DNA w czasie jej [[Replikacja DNA|replikacji]] i [[naprawa DNA|naprawy]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Shevelev I.V., Hübscher U |tytuł = The 3' 5' exonucleases |czasopismo = Nat Rev Mol Cell Biol |rok = 2002 |doi = 10.1038/nrm804 |wolumin = 5 |wydanie = 3 |pmid = 11988770 |strony = 364–376}}</ref>. Polimeraza ta nie tylko jest wysoce precyzyjna, ale i zdolna do natychmiastowej poprawy ewentualnie zaistniałego błędu (źle wbudowanego [[Nukleotydy|nukleotydu]]). W rezultacie, dzięki tym dwóm właściwościom (precyzja syntezy i korekcja błędów), ryzyko popełnienia błędu przez [[ssaki|ssacze]] polimerazy, który nie zostanie zauważony w procesie syntezy, wynosi mniej niż jeden na miliard wprowadzonych nukleotydów<ref>{{Cytuj pismo |autor = McCulloch S.D., Kunkel T.A |tytuł = The fidelity of DNA synthesis by eukaryotic replicative and translesion synthesis polymerases |czasopismo = Cell research |rok = 2008 |doi = 10.1038/cr.2008.4 |wydanie = 18 |wolumin = 1 |pmid = 18166979 |strony = 148–161}}</ref>. Podobne mechanizmy korekcyjne posiadają [[polimeraza RNA|polimerazy RNA]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Zenkin N., Yuzenkova Y., Severinov K |tytuł = Transcript-assisted transcriptional proofreading |czasopismo = Science |rok = 2006 |doi = 10.1126/science.1127422 |wolumin = 313 |numer = 5786 |pmid = 16873663 |strony = 518–520}}</ref>, [[syntetazy aminoacylo tRNA]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Ibba M., Soll D |tytuł = Aminoacyl-tRNA synthesis |czasopismo = Annu Rev Biochem |rok = 2000 |doi = 10.1146/annurev.biochem.69.1.617 |wolumin = 69 |pmid = 10966471 |strony = 617–650}}</ref> i [[rybosom]]y<ref>{{Cytuj pismo |autor = Rodnina M.V., Wintermeyer W |tytuł = Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms |czasopismo = Annu Rev Biochem |rok = 2002 |doi = 10.1146/annurev.biochem.70.1.415 |wolumin = 70 |pmid = 11395413 |strony = 415–435}}</ref>.

Z kolei niektóre enzymy uczestniczące w produkcji [[metabolity wtórne|metabolitów wtórnych]] charakteryzują się stosunkowo szerokim zakresem akceptacji różnych substratów. Sugeruje się, że odgrywają one bardzo ważną rolę w ewolucji nowych szlaków metabolicznych<ref>{{cytuj stronę |url = http://www.york.ac.uk/res/firn/web/rdf_sp1.htm |tytuł = The Screening Hypothesis – a new explanation of secondary product diversity and function |nazwisko = Firn |imię = Richard |archiwum = https://web.archive.org/web/20110510081635/http://www.york.ac.uk/res/firn/web/rdf_sp1.htm |zarchiwizowano = 2011-05-10 |data dostępu = 2010-11-20}}</ref>.

==== Model „klucza i zamka” (ang. ''„Lock and key” model'') ====
W większości przypadków enzymy są niezwykle specyficzne wobec swoich substratów. Jak sugerował w roku 1894 [[Hermann Emil Fischer]], zarówno enzym, jak i jego substraty są do siebie geometrycznie dopasowane w taki sposób, że idealnie pasują jeden do drugiego (jak „klucz i zamek”)<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Fischer E |tytuł = Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme |url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer |czasopismo = Ber. Dt. Chem. Ges. |rok = 1894 |wolumin = 27 |strony = 2985–2993 |język = de}}</ref>. Model ten wyjaśnia specyficzność enzymów, ale nie wyjaśnia w jaki sposób stabilizowany jest stan przejściowy podczas reakcji enzymatycznej.

==== Model „trzypunktowego dołączenia” (ang. ''Three-point interaction model'') ====
[[Plik:Model Ogstona.svg|mały|lewo|350px|Idea modelu „trzypunktowego dołączenia”. Atomy lub grupy atomów w cząsteczce substratu (S), łącząc się z komplementarnymi miejscami na cząsteczce enzymu (E) (przedstawione jako miejsca na płaszczyźnie), mają tylko jeden możliwy sposób połączenia. Reakcja może ograniczyć się do atomów związanych w miejscach a&nbsp;i&nbsp;b, nawet jeśli atomy (bądź grupy atomów) 1 i 4 są takie same.]]
W 1948 roku [[Alexander George Ogston]], interpretując wyniki badań prowadzonych nad procesami metabolicznymi, w których wykorzystano izotopowe znakowanie substratów w reakcji enzymatycznej, zauważył, że do specyficznego związania substratu przez enzym wystarczą tylko trzy miejsca wiązania<ref name="Ogston">{{Cytuj pismo |autor = Ogston A.G |tytuł = Interpretation of experiments on metabolic processes, using isotopic tracker elements |czasopismo = Nature |wolumin = Dec 18/4129 |strony = 963 |rok = 1948 |doi = 10.1038/162963b0 |pmid = 18225319}}</ref>. Jeśli substrat może się przyłączyć do miejsca katalitycznego tylko z jednej strony i mogą ze sobą reagować tylko atomy i miejsca komplementarne, cząsteczka substratu może się przyłączyć tylko w jeden sposób. Oznacza to, że symetryczna cząsteczka substratu staje się poniekąd asymetryczna dla wypadku katalizy enzymatycznej. Przykładem jest [[kwas aminomalonowy]] wiążący się do modelowego, planarnego miejsca katalitycznego na enzymie. Kwas aminomalonowy zawiera dwie identyczne [[Grupa karboksylowa|grupy karboksylowe]], które stają się przestrzennie różne po trzypunktowym związaniu cząsteczki. Zatem jeśli reakcja obejmuje zawsze jedną grupę karboksylową w konkretnym miejscu, wówczas reagować będzie zawsze ta sama grupa karboksylowa<ref name="Harper, Enzymy: właściwości ogólne" /><ref name="Ogston" />. Jednakże model ten jest wyraźnie jakościowy, dostarczając tylko ograniczonego wyjaśnienia ilościowych i energicznych parametrów przebiegu stereospecyficznych procesów. Rozszerzenie modelu dla większej ilości punktów wiązania, co zapewnia większą precyzję w doborze substratu, opisali [[Ran Kafri]] i [[Doron Lancet]] w 2004 roku<ref>{{Cytuj pismo |autor = Kafri R., Lancet D |tytuł = Probability Rule for Chiral Recognition |czasopismo = Chirality |wolumin = 16 |strony = 369–378 |rok = 2004 |doi = 10.1002/chir.20049 |pmid = 15190582}}</ref>.
{{Clear}}

==== Model indukowanego dopasowania (ang. ''Induced fit model'') ====
[[Plik:Katalizowanie reakcji przez enzymy.svg|mały|450px|Idea indukowanego dopasowania enzymu i substratu]]

W 1958 roku [[Daniel Koshland]] zaproponował modyfikację modelu „klucza i zamka”. Ponieważ enzymy są zwykle dość elastyczne strukturalnie, ich [[Miejsce aktywne|centrum aktywne]] podlega ciągłym rearanżacjom przestrzennym podczas oddziaływania z substratami<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Koshland D.E |tytuł = Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis |url = http://www.pnas.org/content/44/2/98.full.pdf |czasopismo = Proc. Natl. Acad. Sci. |rok = 1958 |wolumin = 44 |strony = 98–104 |pmid = 16590179 |pmc = 335371}}</ref>. W rezultacie, substrat nie tyle wiąże się do niezmiennego strukturalnie miejsca aktywnego, ale grupy boczne aminokwasów je tworzące podlegają rearanżacjom przestrzennym, ściśle dopasowując swe pozycje do wiązanego substratu, co dopiero umożliwia przeprowadzenie katalizy. W niektórych wypadkach, jak np. [[glikozydaza|glikozydazy]], także cząsteczki substratu podlegają lekkim zmianom strukturalnym po wejściu do centrum aktywnego, wzmacniając w ten sposób dopasowanie<ref>{{Cytuj pismo |autor = Vasella A., Davies G.J., Bohm M |tytuł = Glycosidase mechanisms |czasopismo = Curr Opin Chem Biol. |rok = 2002 |wolumin = 6 |strony = 619–629 |pmid = 12413546 |doi = 10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref>. Centrum aktywne kontynuuje rearanżację, aż osiągnięte zostanie końcowe stadium dopasowania z substratem<ref>{{cytuj książkę |nazwisko = Boyer |imię = Rodney |tytuł = Concepts in Biochemistry |url = https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye |rok = 2002 |wydanie = 2 |wydawca = John Wiley & Sons, Inc. |miejsce = New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |isbn = 0-470-00379-0 |strony = [https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye/page/137 137]–138 |rozdział = 6}}</ref>.

=== Mechanizmy ===
Enzymy mogą na kilka różnych sposobów zmniejszać swobodną energię aktywacji Gibbsa (ΔG<sup>‡</sup>)<ref>{{Cytuj książkę |autor = Fersht, Alan |tytuł = Enzyme structure and mechanism |url = https://archive.org/details/enzymestructurem0000fers_k2m7 |data = 1985 |wydawca = W.H. Freeman |miejsce = New York |isbn = 0-7167-1615-1 |strony = [https://archive.org/details/enzymestructurem0000fers_k2m7/page/50 50]–52}}</ref>:

* Obniżanie [[energia aktywacji|energii aktywacji]] przez tworzenie środowiska, w którym następuje stabilizacja [[stan przejściowy|stanu przejściowego]] (np. zniekształcenie cząsteczki substratu – dzieje się to przez utrwalenie konformacji stanu przejściowego pomiędzy substratem a produktem oraz zniekształcenie przez enzym wiązań w cząsteczce substratu, dzięki czemu zmniejsza się suma energii wymaganej do zakończenia przejścia).
* Obniżanie energii stanu przejściowego przez likwidację niekorzystnych energetycznie oddziaływań ze środowiskiem, i ich zamianę na korzystne energetycznie oddziaływania z centrum aktywnym (np. [[Oddziaływanie elektrostatyczne|oddziaływania elektrostatyczne]] ładunków o przeciwnych znakach).
* Wykorzystanie alternatywnego szlaku przejścia, np. tymczasowa reakcja substratu do pośredniego kompleksu enzym-substrat (ES), która nie byłaby możliwa w nieobecności enzymu.
* Zmniejszanie [[entropia|entropii]] reakcji poprzez usytuowanie dostarczanych razem substratów w poprawnej orientacji, niezbędnej do zajścia reakcji. Rozpatrując energetykę reakcji enzymatycznej pod kątem jedynie zmiany [[entalpia|entalpii]] (ΔH<sup>‡</sup>), efekt ten jest zwykle pomijany. Wiąże się to z faktem, że ma on miejsce tylko dla stanu podstawowego reakcji (substraty), a jego wpływ na właściwą katalizę jest znikomo mały<ref>{{cytuj książkę |autor = Jencks W.P |tytuł = Catalysis in Chemistry and Enzymology |rok = 1987 |miejsce = New York |wydawca = Dover Publications |isbn = 978-0486654607}}</ref><ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Villa J., Strajbl M., Glennon T.M., Sham Y.Y., Chu Z.T., Warshel A |tytuł = How important are entropic contributions to enzyme catalysis? |url = http://www.pnas.org/content/97/22/11899.full.pdf |czasopismo = Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |wolumin = 97 |wydanie = 22 |strony = 11899–11904 |rok = 2000 |pmid = 11050223 |pmc = 17266 |doi = 10.1073/pnas.97.22.11899}}</ref>.

==== Stabilizacja stanu przejściowego ====
Enzymy w obsługiwanych reakcjach obniżają energię aktywacji (ΔG<sup>‡</sup>) poprzez stabilizację stanu przejściowego. Jest to możliwe poprzez niezwykle efektywne wykorzystanie efektów [[Oddziaływanie elektrostatyczne|oddziaływań elektrostatycznych]] pomiędzy cząsteczkami w stanie przejściowym a otaczającym je środowiskiem. W reakcji niekatalizowanej kompleks stanu przejściowego (S*) oddziałuje z otaczającą wodą w sposób mało uporządkowany, co zmusza system do pokonania dużej bariery energetycznej (energia aktywacji). Enzym, zapewniając ściśle dopasowaną „kieszeń” centrum aktywnego, jest w stanie zagwarantować optymalne energetycznie oddziaływanie kompleksu stanu przejściowego (ES*) z otaczającym je środowiskiem – na przykład zapewniając mu kontakt z resztami aminokwasowymi centrum aktywnego dokładnie pasującymi elektrostatycznie do rozkładu ładunków na powierzchni kompleksu stanu przejściowego<ref>{{Cytuj pismo |autor = Warshel A., Sharma P.K., Kato M., Xiang Y., Liu H., Olsson M.H |tytuł = Electrostatic basis for enzyme catalysis |czasopismo = Chem. Rev. |wolumin = 106 |wydanie = 8 |strony = 3210–3235 |rok = 2006 |pmid = 16895325 |doi = 10.1021/cr0503106}}</ref>. Dodatkowo, samo zbliżenie do siebie substratów, a także zapewnienie odpowiednich [[donor]]ów/[[akceptor]]ów [[elektron]]ów zachodzącej reakcji, obniża koszty energetyczne jej przebiegu, co nie ma miejsca dla reakcji zachodzącej spontanicznie w wodzie.

==== Dynamika enzymów ====
Nowe badania pozwoliły głębiej poznać związek między dynamiką enzymów a mechanizmem ich katalizy<ref>{{Cytuj pismo |autor = Eisenmesser E.Z., Bosco D.A., Akke M., Kern D |tytuł = Enzyme dynamics during catalysis |czasopismo = Science |rok = 2002 |wolumin = 295 |wydanie = 5559 |strony = 1520–1523 |pmid = 11859194 |doi = 10.1126/science.1066176}}</ref><ref>{{Cytuj pismo |autor = Agarwal P.K |tytuł = Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes |czasopismo = J Am Chem Soc. |rok = 2005 |wolumin = 127 |wydanie = 43 |strony = 15248–15256 |pmid = 16248667 |doi = 10.1021/ja055251s}}</ref><ref>{{Cytuj pismo |autor = Eisenmesser E.Z., Millet O., Labeikovsky W., Korzhnev D.M., Wolf-Watz M., Bosco D.A., Skalicky J.J., Kay L.E., Kern D |tytuł = Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis |czasopismo = Nature |rok = 2005 |wolumin = 438 |wydanie = 7064 |strony = 117–121 |pmid = 16267559 |doi = 10.1038/nature04105}}</ref>. Dynamika wewnętrzna enzymów jest opisywana jako ruch wewnętrznych fragmentów (np. aminokwasów, grup aminokwasów, regionów pętli, [[helisa alfa|alfa-helis]], obszarów [[harmonijka beta|beta-kartek]] lub nawet całych [[domena białka|domen]]) tych biocząsteczek, który może zajść w szerokim przedziale czasowym, wahającym się od kilku femtosekund do sekundy. Pozostałe obszary łańcuchów białkowych tworzą rusztowanie dla funkcjonalnych obszarów cząsteczki oraz umożliwiają ich dynamiczne ruchy, wspomagając w ten sposób katalizę<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Yang L.W., Bahar I |tytuł = Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes |url = http://ac.els-cdn.com/S096921260500167X/1-s2.0-S096921260500167X-main.pdf?_tid=d8cec7e4-33f4-11e6-bb8d-00000aab0f02&acdnat=1466103918_163ca09c68ead014ba238a82564e00bf |czasopismo = Structure |rok = 2005 |wolumin = 13 |strony = 893–904 |pmid = 15939021 |pmc = 1489920 |doi = 10.1016/j. s. 2005.03.015}}</ref><ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Agarwal P.K., Billeter S.R., Rajagopalan P.T., Benkovic S.J., Hammes-Schiffer S |tytuł = Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis |url = http://www.pnas.org/content/99/5/2794.full.pdf |czasopismo = Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. |rok = 2002 |wolumin = 99 |strony = 2794–2799 |pmid = 11867722 |pmc = 122427 |doi = 10.1073/pnas.052005999}}</ref><ref>{{Cytuj pismo |autor = Agarwal P.K., Geist A., Gorin A |tytuł = Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A |czasopismo = Biochemistry |rok = 2004 |wolumin = 33 |wydanie = 43 |strony = 10605–10618 |pmid = 15311922 |doi = 10.1021/bi0495228}}</ref><ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Tousignant A., Pelletier J.N |tytuł = Protein motions promote catalysis |url = http://ac.els-cdn.com/S1074552104002091/1-s2.0-S1074552104002091-main.pdf?_tid=62fc3120-33f7-11e6-a64f-00000aacb35e&acdnat=1466105009_0e0e24370f3568bfe1dff678d37cdbfd |czasopismo = Chem Biol. |rok = 2004 |wolumin = 11 |numer = 8 |strony = 1037–1042 |pmid = 15324804 |doi = 10.1016/j.chembiol.2004.06.007}}</ref>. Białkowe ruchy są istotne w obrębie cząsteczki wielu enzymów, ale czy będą to małe i szybkie ruchy czy też duże i powolne zmiany konformacyjne, zależne jest od typu katalizowanej reakcji, w którą zaangażowany jest konkretny enzym. Dynamika enzymów prawdopodobnie nie ma jednak wpływu na ogólną szybkość reakcji enzymatycznej<ref>{{Cytuj pismo |autor = Olsson M.H.M., Parson W.W., Warshel A |tytuł = Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis |czasopismo = Chem. Rev |rok = 2006 |wolumin = 105 |strony = 1737–1756 |pmid = 16683752 |doi = 10.1021/cr040427e}}</ref>.

=== Modulacja allosteryczna ===
Niektóre enzymy, to enzymy [[allosteria|allosteryczne]], zmieniające swoją konformację w odpowiedzi na związanie [[efektor allosteryczny|efektora]] ([[inhibitor]]a lub aktywatora). Modulacja taka może być bezpośrednia; gdy efektor sam wiąże się z enzymem, lub pośrednia; gdy efektor wiąże się z innym białkiem, lub podjednostką białka, która oddziałuje z enzymem, zmieniając jego aktywność katalityczną<ref name="Harper, Enzymy: kinetyka">{{Cytuj książkę |nazwisko = Murray |imię = Robert K. |nazwisko2 = Kokot |imię2 = Franciszek |nazwisko3 = Koj |imię3 = Aleksander |nazwisko4 = Aleksandrowicz |imię4 = Zenon |autor = |tytuł = Biochemia Harpera |data = 2006 |wydawca = Wydawnictwo Lekarskie PZWL |miejsce = Warszawa |isbn = 83-200-3347-0 |strony = 114–133 |nazwisko r = Rodwell |imię r = Victor W. |nazwisko2 r = Kennelly |imię2 r = Peter J. |rozdział = 9 Enzymy: kinetyka}}</ref><ref name="Harper143">{{Cytuj książkę |nazwisko = Murray |imię = Robert K. |nazwisko2 = Kokot |imię2 = Franciszek |nazwisko3 = Koj |imię3 = Aleksander |nazwisko4 = Aleksandrowicz |imię4 = Zenon |autor = |tytuł = Biochemia Harpera |data = 2006 |wydawca = Wydawnictwo Lekarskie PZWL |miejsce = Warszawa |isbn = 83-200-3347-0 |strony = 143–157 |nazwisko r = Rodwell |imię r = Victor W. |nazwisko2 r = Kennelly |imię2 r = Peter J. |rozdział = 11 Enzymy: regulacja aktywności}}</ref>.

== Kofaktory, grupy prostetyczne i koenzymy ==<!-- Tytuł tej sekcji jest linkowany wewnątrz tego hasła!-->
{{osobny artykuł|Kofaktory}}

[[Plik:CYP3A4.png|mały|300px|Struktura [[Cytochrom P450|cytochromu P450]]. Symetryczna cząsteczka w jego wnętrzu (na zielono) to [[hem (biochemia)|hem]], będący jego [[Grupy prostetyczne|grupą prostetyczną]]]]
Wiele enzymów potrzebuje dodatkowych składników do uaktywnienia czy osiągnięcia pełnej aktywności. Takie niebiałkowe, dodatkowe składniki enzymów, nazywane są kofaktorami<ref>{{cytuj stronę |url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |tytuł = Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor |autor = M.W.G. de Bolster |data = 1997 |opublikowany = International Union of Pure and Applied Chemistry |archiwum = https://web.archive.org/web/20170505141312/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |zarchiwizowano = 2017-05-05 |data dostępu = 2008-01-07}}</ref>. Enzym bez swojego kofaktora, czyli sam jego białkowy składnik, to [[Apoenzymy|apoenzym]], natomiast wraz z kofaktorem, katalitycznie aktywny enzym nazywany jest holoenzymem (sam termin enzym domyślnie oznacza właśnie jego kompletną, aktywną cząsteczkę, czyli holoenzym).

Kofaktory można podzielić na dwie szerokie grupy. Pierwszą z nich stanowią grupy prostetyczne, czyli kofaktory silnie, często [[Wiązanie kowalencyjne|kowalencyjnie]], związane przez enzym przez cały czas jego istnienia. Zwykle są to cząsteczki nieorganiczne i [[jon]]y metali (np. [[Centrum żelazowo-siarkowe|centra żelazowo-siarkowe]], jony [[cynk]]u – Zn<sup>2+</sup>, enzymy z metalami jako grupami prostetycznymi zwane są [[metaloenzymy|metaloenzymami]]), ale także małe cząsteczki organiczne (np. [[flawiny]] i [[Hem (biochemia)|hem]]). Z kolei koenzymy to małe, niebiałkowe cząsteczki organiczne, wiążące się z enzymami tylko na czas reakcji, i przenoszące grupy chemiczne pomiędzy poszczególnymi reakcjami<ref>{{cytuj stronę |url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |tytuł = Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme |autor = M.W.G. de Bolster |data = 1997 |opublikowany = International Union of Pure and Applied Chemistry |archiwum = https://web.archive.org/web/20170505141312/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |zarchiwizowano = 2017-05-05 |data dostępu = 2008-01-07}}</ref>. Koenzymy mogą być traktowane jako kosubstraty, ponieważ są wiązane i uwalniane z enzymów jak substraty i produkty oraz biorą bezpośredni udział w reakcji.

Niektóre źródła nazwę kofaktor przypisują cząsteczkom nieorganicznym, podczas gdy organiczne zwane są koenzymami<ref>{{cytuj stronę |url = https://archive.is/20120527011402/http://academic.brooklyn.cuny.edu/biology/bio4fv/page/coenzy_.htm |tytuł = coenzymes and cofactors |data dostępu = 2008-01-07}}</ref><ref>{{cytuj stronę |url = http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/571cofactor.html |tytuł = Enzyme Cofactors |archiwum = https://web.archive.org/web/20150403133416/http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/571cofactor.html |zarchiwizowano = 2015-04-03 |data dostępu = 2008-01-07}}</ref>.

=== Grupy prostetyczne ===
{{osobny artykuł|grupy prostetyczne}}
Silnie związane z enzymem grupy prostetyczne występują zwykle w jego miejscu aktywnym i są bezpośrednio zaangażowane w katalizę oraz nie opuszczają miejsca aktywnego podczas reakcji. Na przykład flawinowe i hemowe kofaktory biorą udział w [[Reakcja redoks|reakcjach redoks]]<ref name="Harper, Enzymy: właściwości ogólne" />.

Większość kofaktorów nie jest kowalencyjnie powiązana z enzymem. Jednakże organiczne grupy prostetyczne mogą się wiązać kowalencyjnie np. [[pirofosforan tiaminy]] w [[Kompleks dehydrogenazy pirogronianowej|dehydrogenazie pirogronianowej]]<ref name="Stryer, Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka" />.

=== Koenzymy ===
{{osobny artykuł|Koenzymy}}
[[Plik:NADH cytochrome B5 reductase 1UMK.png|mały|lewo|250px|Koenzym [[Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy|NADH]] związany przez reduktazę cytochromu B5]]
Koenzymy są małymi cząsteczkami organicznymi transportującymi grupy chemiczne pomiędzy różnymi reakcjami (substratami)<ref>{{cytuj książkę |autor = A.F. Wagner, K.A. Folkers |tytuł = Vitamins and coenzymes |rok = 1975 |wydawca = Interscience Publishers |miejsce = New York |isbn = 0-88275-258-8}}</ref>. Na przykład koenzymy [[Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy|nikotynamidowe]], NAD<sup>+</sup> lub NADP<sup>+</sup>, uczestniczą w transporcie [[elektron]]ów i [[jon hydroniowy|protonów]], [[grupa acetylowa|grupy acetylowe]] przenoszone są przez [[koenzym A]], grupy: [[Grupa aldehydowa|formylowe]], [[Grupa alkilowa|metylowe]] lub [[grupa metylenowa|metylenowe]] przenoszone są z udziałem [[kwas foliowy|kwasu foliowego]], grupa metylowa może też być przenoszona przez [[S-Adenozylometionina|S-adenozylometioninę]]. Niektóre z koenzymów, takich jak: [[Witamina B2|ryboflawina]], [[Witamina B1|tiamina]] i [[kwas foliowy]], są [[witaminy|witaminami]].

Ponieważ koenzymy podlegają zmianom chemicznym w wyniku działania enzymów, można je postrzegać jako specjalną klasę substratów (kosubstratów), czy też substratów wtórnych, wspólnych dla wielu różnych enzymów.

Stężenie koenzymów wewnątrz komórki jest utrzymywane na stałym poziomie dzięki ich ciągłej regeneracji na różnych szlakach biochemicznych. Np. NADPH jest regenerowany na [[szlak pentozofosforanowy|szlaku pentozofosforanowym]].
{{Clear}}

== Termodynamika ==
{{Osobny artykuł |Energia aktywacji|Równowaga termodynamiczna|Równowaga reakcji chemicznych}}
[[Plik:Energia aktywacji.svg|mały|350px|Zmiany energii w czasie reakcji. By przeprowadzić substraty (S) w stan przejściowy (S<sup>*</sup>) potrzeba dużej energii do pokonania progu aktywacji. Składniki reakcji w stanie przejściowym są konwertowane następnie w produkty końcowe (P). Enzym obniża energię aktywacji reakcji poprzez utworzenie alternatywnej ścieżki reakcji ze stanem pośrednim (ES<sup>*</sup>) o mniejszej energii oraz stabilizują go poprzez jego specyficzne wiązanie. Zmniejszenie energii aktywacji zwiększa szybkość reakcji.]]
Tak jak wszystkie katalizatory enzymy nie zmieniają stanu równowagi reakcji chemicznej, a jedynie przyspieszają jego ustalenie. Zazwyczaj w obecności enzymu reakcja zachodzi w kierunku takim samym, w jakim by zachodziła spontanicznie, jedynie wzrasta jej [[Szybkość reakcji chemicznej|szybkość]]. Jednak nieobecność enzymu oznacza, że najbardziej wydajnie (najszybciej) będzie zachodzić reakcja najbardziej faworyzowana energetycznie (o najniższej energii S<sup>*</sup>) i nie zawsze oznacza to, że z grupy możliwych reakcji jest to ta sama, która byłaby katalizowana przez enzym. Enzym może uczynić reakcję bardziej faworyzowaną, która w normalnych warunkach nie byłaby energetycznie optymalna<ref name="Harper, Enzymy: kinetyka" /><ref name="Stryer, Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka" />.

Jest to termodynamicznie możliwe, gdyż enzymy sprzęgają reakcje niekoniecznie wydajne energetycznie (takie, które spontanicznie zachodziłyby niezwykle wolno) z reakcjami wybitnie energetycznie korzystnymi, tak że taka para reakcji, w sumie, jest energetycznie faworyzowana i korzystna. Przykładem może być sprzężenie reakcji hydrolizy [[Adenozyno-5′-trifosforan|ATP]] z innymi licznymi reakcjami chemicznymi, wymagającymi do zajścia dużej ilości energii<ref name="Alberts83">{{Cytuj książkę |nazwisko = Alberts |imię = Bruce |nazwisko2 = Wojtaszek |imię2 = Przemysław |nazwisko3 = Kmita |imię3 = Hanna |tytuł = Podstawy biologii komórki |data = 2007 |wydawca = Wydawnictwo Naukowe PWN |miejsce = Warszawa |rozdział = Energia, kataliza i biosynteza |część = 1 |id = {{ISBN|978-83-01-14468-5}} (cz. 1) |strony = 83–118}}</ref>.

Enzymy zwiększają szybkość reakcji zachodzącej w obu kierunkach. Na przykład [[Anhydrazy węglanowe|anhydraza węglanowa]] katalizuje swoją reakcję dwukierunkowo w zależności od stosunku stężenia substratów i produktów<ref name="Alberts, Strategie katalityczne">{{Cytuj książkę |nazwisko = Alberts |imię = Bruce |nazwisko2 = Wojtaszek |imię2 = Przemysław |nazwisko3 = Kmita |imię3 = Hanna |tytuł = Podstawy biologii komórki |data = 2007 |wydawca = Wydawnictwo Naukowe PWN |miejsce = Warszawa |rozdział = 9 Strategie katalityczne |część = 1 |id = {{ISBN|978-83-01-14468-5}} (cz. 1) |strony = 227–260}}</ref>.

: <math>\mathrm{CO_2 + H_2O \xrightarrow{\text{Anhydraza weglanowa}} H_2CO_3}</math> (w [[tkanka]]ch; wysokie stężenie CO<sub>2</sub>)
: <math>\mathrm{H_2CO_3 \xrightarrow{\text{Anhydraza weglanowa}} CO_2 + H_2O}</math> (w [[płuco|płucach]]; niskie stężenie CO<sub>2</sub>)

Jednak, gdy w danych warunkach szybkość reakcji zachodzącej w konkretną stronę jest bardzo duża (równowaga mocno przesunięta w jedną ze stron), w praktyce oznacza to katalizę nieodwracalną i reakcja zachodzi tylko w tym jednym kierunku<ref name="Alberts83" />.

== Kinetyka ==
[[Plik:Schemat katalizowanej reakcji.svg|mały|lewo|300px|Mechanizm katalizowanej reakcji z udziałem jednego substratu. '''E''' – enzym, '''S''' – substrat, '''P''' – produkt, '''k<sub>1</sub>''' i '''k<sub>2</sub>''' – stałe szybkości reakcji przebiegających w prawą stronę, '''k<sub>−1</sub>''' i '''k<sub>−2</sub>''' – stałe szybkości reakcji zachodzących w lewą stronę. W założeniach modelu kinetyki Michaelis-Menten zakłada się, że produkt ('''P''') nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat, w reakcji ze stałą szybkości k<sub>−2</sub>]]

Kinetyka enzymów opisuje mechanizmy wiązania substratów przez enzymy oraz ich przekształcania w produkty. Dane wykorzystywane do analizy kinetycznej pochodzą z reakcji enzymatycznych przeprowadzonych w kontrolowanych warunkach umożliwiających śledzenie zmieniających się parametrów w czasie.

W 1902 roku [[Victor Henri]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Henri, V |tytuł = Theorie generale de l’action de quelques diastases |czasopismo = Compt. rend. hebd. Acad. Sci. Paris |rok = 1902 |wolumin = 135 |strony = 916–919}}</ref> zaproponował kwantytatywną teorię kinetyki enzymów, ale wyniki jego badań okazały się nieprzydatne, ponieważ zaniedbał on wpływ stężenia jonów wodorowych (pH). Dopiero kilka lat później, w 1909 roku, [[Peter Lauritz Sørensen]] zdefiniował logarytmiczną [[skala pH|skalę pH]] oraz zaproponował koncepcję [[roztwór buforowy|roztworów buforowych]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Sørensen, P.L. |rok = 1909 |tytuł = Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen |czasopismo = Biochem. Z. |wolumin = 21 |strony = 131–304}}</ref>. Niemiecki chemik [[Leonor Michaelis]] i jego kanadyjska współpracowniczka odbywająca staż podoktorski [[Maud Leonora Menten]], powtórzyli wtedy eksperymenty, które przeprowadzał Henri i zaproponowali prosty model kinetyki aktywności enzymatycznej znany jako kinetyka Henri-Michaelis-Menten (znany również jako [[kinetyka Michaelis-Menten]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Michaelis L., Menten M |tytuł = Die Kinetik der Invertinwirkung |czasopismo = Biochem. Z. |rok = 1913 |wolumin = 49 |strony = 333–369}}</ref><ref>{{Cytuj |autor = Leonor Michaelis, Maud Leonora Menten, Kenneth A. Johnson, Roger S. Goody |tytuł = The original Michaelis constant: translation of the 1913 Michaelis-Menten paper |czasopismo = Biochemistry |data = 2011 |wolumin = 50 |numer = 39 |s = 8264–8269 |doi = 10.1021/bi201284u |pmid = 21888353 |pmc = PMC3381512}}</ref>). Ich dzieło rozwinęli później [[George Edward Briggs|G.E. Briggs]] i [[John B.S. Haldane|J.B.S. Haldane]], których równania kinetyki aktywności enzymatycznej są do dziś używane w niezmienionej formie<ref>{{Cytuj |autor = G. E. Briggs, J. B. Haldane |tytuł = A Note on the Kinetics of Enzyme Action |czasopismo = The Biochemical Journal |data = 1925 |wolumin = 19 |numer = 2 |s = 338–339 |pmid = 16743508 |pmc = PMC1259181}}</ref>.

Głównym założeniem jakie podał Henri, był dwuetapowy przebieg reakcji katalizowanej przez enzymy. W pierwszym etapie substraty wiążą się odwracalnie z enzymem, tworząc ze stałą szybkości k<sub>1</sub>, kompleks enzym-substrat (ES), nazywany czasem kompleksem Michaelisa. W następnym etapie, kompleks ten może się rozpaść na dwa różne sposoby. Może dysocjować do E i S ze stałą szybkości k<sub>−1</sub> lub może dojść do chemicznej zmiany substratów i uwolnienia produktów ze stałą szybkości k<sub>2</sub>, przy czym zakłada się, że produkt reakcji nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat. Wyrażenie wiążące szybkość katalizy ze stężeniem substratu i enzymu oraz z szybkościami poszczególnych etapów reakcji nazywamy równaniem Michaelisa-Menten:
[[Plik:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction pl.svg|mały|350px|Krzywa wysycenia dla reakcji enzymatycznej ukazująca zależność szybkości reakcji (''V'') od stężenia substratu ([S])]]
: <math>V_0 = V_{max}\frac{[S]}{[S] + K_m},</math>

gdzie:
: <math>V_0</math> – szybkość początkowa,
: <math>S</math> – stężenie substratu,
: <math>K_m</math> – stała Michaelisa.

Enzymy mogą katalizować powyżej kilku milionów reakcji na sekundę, gdzie te same reakcje bez ich obecności mają czasy połowicznej przemiany substratu, tzn. czas w jakim pod nieobecność enzymu, połowa dostępnego substratu zostanie zużyta, kilkanaście rzędów wielkości dłuższy (21 rzędów wielkości to najwyższe znane przyspieszenie reakcji enzymatycznej, z [[trylion]]a lat do dziesiątek milisekund<ref>{{cytuj stronę |url = http://www.eurekalert.org/pub_releases/2003-05/uonc-wec050503.php |tytuł = Without enzyme catalyst, slowest known biological reaction takes 1 trillion years |opublikowany = EurekAlert |data = 2003-05-03 |data dostępu = 2008-01-06}}</ref>). Przykładem jest reakcja katalizowana przez [[dekarboksylaza orotydyno 5'-monofosforanu|dekarboksylazę orotydyno 5'-monofosforanu]]. Czas połowicznej przemiany reakcji nieenzymatycznej wynosi 78 mln lat, a czas połowicznej przemiany tej samej reakcji, ale z udziałem dekarboksylazy orotydyno 5'-monofosforanu, wynosi 25 [[milisekunda|milisekund]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Radzicka A., Wolfenden R |tytuł = A proficient enzyme |czasopismo = Science |rok = 1995 |wolumin = 267 |numer = 5194 |strony = 90–93 |pmid = 7809611 |doi = 10.1126/science.7809611}}</ref>. Bezpośrednia szybkość z jaką działają enzymy zależy od stężenia substratów w roztworze (dodatkowo szybkość enzymów zależy od ogólnych parametrów fizykochemicznych środowiska, tak jak w przypadku aktywności każdego białka, patrz: ''[[#Aktywność a parametry środowiska|Aktywność a parametry środowiska]]''). By znaleźć maksymalną szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznie, określa się ilość tworzonego produktu w funkcji czasu, przy stopniowym zwiększaniu stężenia substratu, ale jednoczesnym zachowaniu innych warunków, do momentu, w którym dalszy wzrost jego stężenia nie powoduje dalszego przyśpieszania reakcji. Szybkość początkowa w takim eksperymencie (V<sub>0</sub>), rośnie do wartości maksymalnej (V<sub>max</sub>) i nie przekracza jej mimo dalszego wzrostu stężenia substratu. W chwili osiągnięcia stanu równowagi (reakcji katalizowanej ze stałą szybkości k<sub>2</sub> i reakcji do niej przeciwnej zachodzącej ze stałą szybkości k<sub>−2</sub>), nie obserwujemy zmiany netto stężenia substratów i produktów. Zależność szybkości reakcji od stężenia substratu dla prostej reakcji według kinetyki Michaelisa-Menten, przy założeniu, że kompleks ES jest koniecznym etapem pośrednim procesu katalitycznego, przedstawia krzywa Michaelisa-Menten. Wysycanie enzymu substratem (zbliżanie się do szybkości maksymalnej) oznacza, że maleje liczba wolnych cząsteczek enzymu, gdyż rośnie ilość tych związanych w kompleksie z substratem (ES). Osiągana asymptotycznie maksymalna szybkość (V<sub>max</sub>) reakcji enzymatycznej, oznacza, że praktycznie wszystkie miejsca aktywne enzymu (wolne enzymy) zostają wysycone substratem, a wówczas suma ilości (stężenie) kompleksów ES jest miarą ilości samego enzymu. Niemniej jednak, V<sub>max</sub> jest tylko jedną stałą kinetyczną opisującą enzym. Inną jest ilość substratu (stężenie) potrzebne do osiągnięcia ustalonej szybkości reakcji. Zwykle używa się do tego celu [[stała Michaelisa|stałej Michaelisa]] (K<sub>m</sub>), która jest takim stężeniem substratu przy którym szybkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej wartości. Każdy enzym ma swoją charakterystyczną wartość K<sub>m</sub> dla danego substratu, która charakteryzuje również siłę wiązania substratu w miejscu aktywnym enzymu. Inną użyteczną stałą jest szybkość katalizy (''k<sub>kat</sub>''), która jest [[Liczba obrotów enzymu|liczbą obrotów]] jednego miejsca aktywnego enzymu w czasie jednej sekundy (liczba reakcji przeprowadzana przez jedno miejsce aktywne w czasie jednej sekundy).

Innymi jednostkami używanymi do opisu aktywności enzymów są: [[jednostka enzymu]] (U), czyli taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 μmola substratu w czasie 1 minuty w temperaturze 30&nbsp;°C i określonym pH oraz [[katal]] (kat), czyli ilość enzymu katalizująca przemianę 1 mola substratu w czasie 1 sekundy. Dodatkowo dla niektórych enzymów używa się jednostek umownych, definiowanych przez zastosowany pomiar aktywności. Na przykład przyrost [[Absorpcja (optyka)|absorbancji]] [[światło|światła]] o danej [[długość fali|długości fali]] w danej jednostce czasu, gdy wynikiem reakcji enzymatycznej jest barwny produkt. W [[preparatyka biochemiczna|preparatyce biochemicznej]] dodatkowo używa się aktywności właściwej, która określa liczbę jednostek enzymu (lub jednostek umownych aktywności) przypadających na 1&nbsp;mg białka (w danym preparacie)<ref name="skrypt" />.

W sytuacji, gdy stężenie substratu znacznie przewyższa K<sub>m</sub>, szybkość katalizy jest równa k<sub>kat</sub>, liczbie obrotów. Jednak w warunkach fizjologicznych, większość enzymów nie jest wysycona substratem, zatem stosunek [S]/K<sub>m</sub> mieści się w granicach od 0,01 do 1,0. Gdy stężenie substratu ([S]) jest dużo mniejsze od K<sub>m</sub> ([S]<<K<sub>m</sub>), wówczas szybkość katalizowanej reakcji jest znacznie mniejsza od k<sub>kat</sub>, ponieważ większość miejsc aktywnych nie jest zajęta. Do scharakteryzowania kinetyki enzymów w tych warunkach służy równanie V<sub>0</sub>=''k''<sub>kat</sub>/''K''<sub>m</sub>[E][S], powstałe z połączenia dwóch innych równań: V<sub>0</sub>=k<sub>2</sub> [ES] oraz [ES]=[E][S] / K<sub>m</sub>. W przedstawionej sytuacji, gdy [S]<<K<sub>m</sub> to stężenie wolnego enzymu jest niemal równe całkowitemu stężeniu enzymu. W tych warunkach stosunek ''k''<sub>kat</sub>/''K''<sub>m</sub> jest stałą szybkości oddziaływania S i E i może być użyty jako miara wydajności katalitycznej. Ponieważ stosunek ''k''<sub>kat</sub>/''K''<sub>m</sub> odzwierciedla zarówno powinowactwo chemiczne, jak i zdolność katalityczną, jest używany do porównywania różnych enzymów względem siebie lub preferencji jednego enzymu do różnych substratów. W sytuacji, gdy szybkość tworzenia produktu (k<sub>kat</sub>) jest znacznie szybsza niż szybkość dysocjacji kompleksu ES, wartość ''k''<sub>kat</sub>/''K''<sub>m</sub> zbliża się do wartości stałej tworzenia kompleksu ES. Z tego wynika, że górna granica wartości ''k''<sub>kat</sub>/''K''<sub>m</sub> jest ograniczana przez szybkość tworzenia kompleksu ES, która nie może być większa niż częstość z jaka spotykają się enzym i jego substrat na skutek dyfuzji. Częstość ta mieści się w granicach od 10<sup>8</sup> do 10<sup>9</sup> (M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>) i jest to jednocześnie górna granica ''k''<sub>kat</sub>/''K''<sub>m</sub>. W tym punkcie, każde zderzenie enzymu z jego substratem będzie powodowało katalizę i szybkość formowania produktu nie jest limitowana przez szybkość reakcji, ale przez szybkość dyfuzji. Enzymy posiadające tę własność nazywamy [[enzymy katalitycznie perfekcyjne|katalitycznie perfekcyjnymi]] lub kinetycznie perfekcyjnymi. Przykładami takich enzymów są: [[izomeraza triozofosforanowa]], [[Anhydrazy węglanowe|anhydraza węglanowa]], [[Acetylocholinoesteraza|esteraza acetylocholinowa]], [[katalaza]], [[fumaraza]], [[Β-Laktamazy|β-laktamaza]] i [[dysmutaza ponadtlenkowa]]<ref name="Stryer, Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka">{{cytuj |autor = Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert |tytuł = Biochemia |data = 2007 |wydawca = Wydawnictwo Naukowe PWN |miejsce = Warszawa |s = 41–76 |rozdział = 8 Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka |isbn = 978-83-01-14379-4}}</ref>.

Kinetyka niektórych enzymów charakteryzuje się szybkością większą od teoretycznej szybkości dyfuzji. Jest to możliwe, gdyż wiązanie substratów przez enzym (krok limitowany przez szybkość dyfuzji) i tworzenie kompleksu ES są wspomagane dodatkowymi efektami niezależnymi od samej dyfuzji. Niektóre białka enzymatyczne aktywnie przeorientowują substraty za pomocą [[pole elektryczne|pól elektrycznych]] generowanych przez cząsteczki (reszty) [[dipol]]owe. Inne opierają się na kwantowym [[zjawisko tunelowe|zjawisku tunelowym]], w którym proton lub elektron może pokonać barierę potencjału o energii większej niż jego energia, nie przez „przeskakiwanie nad barierą”, a przez „przebijanie się przez nią”, chociaż dla protonu ten model wciąż jest przedmiotem dyskusji<ref>{{Cytuj pismo |autor = Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D.G |tytuł = How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations |czasopismo = Science |rok = 2004 |wolumin = 303 |strony = 186–195 |pmid = 14716003 |doi = 10.1126/science.1088172}}</ref><ref>{{Cytuj pismo |autor = Olsson M.H., Siegbahn P.E., Warshel A |tytuł = Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase |czasopismo = J. Am. Chem. Soc. |rok = 2004 |wolumin = 126 |strony = 2820–1828 |pmid = 14995199 |doi = 10.1021/ja037233l}}</ref>. Jakkolwiek zjawisko tunelowania zostało zaobserwowane w reakcji utleniania [[tryptamina|tryptaminy]] przez dehydrogenazę amin aromatycznych (ang. ''aromatic amine dehydrogenase'', AADH)<ref>{{Cytuj pismo |autor = Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L.O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K.E., Mulholland A.J., Sutcliffe M.J., Scrutton N.S., Leys D |tytuł = Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling |czasopismo = Science |rok = 2006 |wolumin = 312 |strony = 237–241 |pmid = 16614214 |doi = 10.1126/science.1126002}}</ref>.

=== Aktywność a parametry środowiska ===
Ogólna aktywność enzymów, podobnie jak wszystkich białek, jest zależna od parametrów fizykochemicznych środowiska: temperatury, [[Skala pH|pH]], [[siła jonowa|siły jonowej]] i innych. Maksimum aktywności enzymu leży w pewnym optymalnym zakresie danego parametru środowiskowego. W zależności od enzymu, położenie [[optimum]] może być różne, a jego zakres szerszy lub węższy. Także ogólny kształt wykresu zależności aktywności danego enzymu od parametru środowiska jest różny dla różnych enzymów, w zależności od ich pochodzenia, budowy itp. Dla czynników środowiska bezpośrednio wpływających na [[Struktura drugorzędowa białka|strukturę drugorzędowa białka]] (i wyższe organizacje struktury), jak temperatura czy pH, charakterystyczny jest gwałtowny spadek aktywności enzymów poza optimum (lub po przekroczeniu go, w przypadku temperatury), związany z [[Denaturacja białka|denaturacją]] enzymów. W zależności od enzymu, taka denaturacja może być odwracalna lub nie. Parametry środowiska mogą stanowić podstawę kontroli aktywności enzymów (patrz: ''[[#Kontrola aktywności|Kontrola aktywności]]'')<ref name="villee">{{cytuj |autor = Solomon, E. P.; Berg, L.; Martin, D.; Villee, Claude A. |tytuł = Biologia |data = 1998 |wydawca = MULTICO Oficyna Wydawnicza |miejsce = Warszawa |isbn = 83-7073-090-6}}</ref>.

==== Temperatura ====
[[Plik:Aktywność enzymu.svg|mały|300px|Zależność aktywności enzymów od temperatury. Gwałtowny spadek aktywności po przekroczeniu temperatury optymalnej związany jest z denaturacją struktury enzymów]]
Szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta wraz ze wzrostem temperatury. Wiąże się to ze wzrostem [[energia kinetyczna|energii kinetycznej]] cząstek i większą częstotliwością ich zderzeń. Wzrost aktywności enzymatycznej w zależności od temperatury opisuje współczynnik temperaturowy Q<sub>10</sub>, określający jak zmienia się szybkość reakcji przy wzroście temperatury o 10&nbsp;°C:
: <math>Q_{10} = \frac{v_{(t+10)}}{v_t}.</math>

Wpływ temperatury na aktywność enzymów nie jest prostą zależnością. Aktywność rośnie wraz ze wzrostem temperatury, jednakże tylko w takim zakresie temperatury, w którym enzym pozostaje stabilny. Po przekroczeniu temperatury krytycznej, następuje denaturacja termiczna enzymów, w wyniku czego aktywność gwałtownie spada. Przeciętnie szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta dwukrotnie przy wzroście o każde 10&nbsp;°C w zakresie temperatur niedenaturujących struktury enzymu (Q<sub>10</sub>=2). Zatem także parametr Q<sub>10</sub> ma zastosowanie tylko w niedenaturującym zakresie temperatur i jest on charakterystyczny dla danego enzymu, i zależny od energii aktywacji katalizowanej reakcji. W temperaturze optymalnej aktywność enzymu jest największa. Obserwowana temperatura optymalna jest wypadkową dwóch procesów: wzrostu szybkości reakcji związanego ze wzrostem energii kinetycznej oraz wzrostu szybkości denaturacji termicznej enzymu powyżej krytycznej temperatury. Gdy drugi składnik zaczyna przeważać, następuje spadek aktywności. Większość enzymów ma optimum temperaturowe w zakresie 30–45&nbsp;°C i nieodwracalnie denaturuje oraz traci aktywność w temperaturach wyższych niż 60&nbsp;°C. Jednak w przypadku organizmów termofilnych (np. bakterii ze [[Źródło termalne|źródeł termalnych]]) ich enzymy zachowują aktywność i osiągają maksymalną szybkość w podwyższonych temperaturach.

Większość enzymów ulega powolnej denaturacji nawet w temperaturach optymalnych i niższych niż krytyczna. Zależy to od natury samego enzymu, stopnia jego oczyszczenia (w preparatach), a także od pH, siły jonowej i pozostałych parametrów. Najwyższa temperatura, w której jeszcze nie zachodzi termiczna dezaktywacja enzymu w danych warunkach określa tak zwaną termostabilność enzymu<ref name="skrypt">{{cytuj książkę |tytuł = Laboratorium z biochemii |inni = A. Polanowski (red.) |rozdział = Enzymy |isbn = 83-921764-0-5 |rok = 2005 |miejsce = Wrocław |wydawca = Instytut Biochemii i Biologii Molekularnej Uniwersytetu Wrocławskiego}}</ref>.

==== pH ====
Większość enzymów ma także swoje optymalne [[skala pH|pH]] działania. Optimum pH, obok optimum temperaturowego, to drugi pod względem znaczenia parametr środowiska charakteryzujący aktywność enzymów. Wpływ pH na aktywność enzymów wiąże się z faktem, że enzymy jako białka posiadają wiele aminokwasów ulegających [[jonizacja|jonizacji]], a aminokwasy centrum aktywnego często mogą pełnić swoją rolę tylko w określonym stanie jonizacji. Ponadto na aktywność enzymów, wpływ ma także jonizacja samych substratów oraz kompleksów ES. Również oddziaływania enzym-substrat mogą mieć charakter jonowy, zależny od jonizacji. Przykładem takiego zjawiska jest proces hydrolizy przeprowadzany przez [[pepsyna|pepsynę]]. [[Punkt izoelektryczny]] (pI) tego enzymu wynosi 1, natomiast optimum jego działania to około 2,0–2,5. W tym odczynie cząsteczka pepsyny, bogata w aminokwasy dikarboksylowe, jest jeszcze ujemnie naładowanym anionem, podczas gdy większość białek ma już przy tym pH ładunek dodatni. Od stopnia jonizacji pewnych grup zależy także ogólna [[konformacja]] cząsteczki enzymu, zapewniająca mu pełną aktywność, a w za [[moc kwasu|kwaśnym]] czy zbyt [[moc zasady|zasadowym]] środowisku enzym ulegnie denaturacji.

Wykres zależności aktywności enzymu od pH ma najczęściej kształt dzwonowaty, czyli enzym ma największą aktywność w swoim optymalnym pH i aktywność ta spada wraz z oddalaniem się od tego punktu (np. [[trypsyna]]). Niektóre jednak enzymy mają właściwie stała aktywność w szerokim zakresie pH (np. [[papaina]]) lub są wrażliwe tylko na niskie pH, zachowując aktywność w wysokim (jak [[Esterazy cholinowe|esteraza cholinowa]]) lub na odwrót. Zależność aktywności od pH bada się w stałej temperaturze przy maksymalnym wysyceniu enzymu substratem<ref name="skrypt" />.

== Inhibicja ==<!-- Tytuł tej sekcji jest linkowany wewnątrz tego hasła!-->
[[Plik:Inhibicja kompetycyjna.svg|mały|400px|Inhibitor kompetycyjny wiąże się odwracalnie z miejscem aktywnym enzymu, zapobiegając wiązaniu substratu. Dzięki rywalizacji substratu i inhibitora o miejsce aktywne, możliwa jest kontrola prędkości zachodzącej reakcji. W inhibicji niekompetycyjnej inhibitor nie konkuruje z substratem o miejsce aktywne, lecz wiąże się w innym miejscu, doprowadzając do powstania nieaktywnego kompleksu]]

[[Plik:Typy inhibicji.svg|mały|400px|Typy inhibicji (według [[W.W. Cleland]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Cleland, W.W |rok = 1963 |tytuł = The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. {I}nhibition: Nomenclature and Theory |czasopismo = Biochim. Biophys. Acta |wolumin = 67 |strony = 173–187}}</ref>)]]

[[Plik:Methotrexate and folic acid compared.png|mały|400px|Kwas foliowy będący koenzymem (po lewej) oraz lek przeciwnowotworowy [[metotreksat]] (po prawej) mają bardzo podobną strukturę. W rezultacie metotreksat jest inhibitorem kompetycyjnym dla wielu enzymów używających [[Kwas foliowy|folianów]]]]

Aktywność wielu enzymów może być hamowana przez różne typy [[inhibitor]]ów. Inhibicja taka może być odwracalna lub nieodwracalna. Ostatnia ma miejsce wtedy, gdy cząsteczki inhibitora wiążą się z enzymem trwale (np. [[wiązanie kowalencyjne|kowalencyjnie]]), co doprowadza do sytuacji zablokowania aktywności danej cząsteczki enzymu na stałe<ref name="Stryer, Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka" />.

=== Typy inhibicji ===
==== Inhibicja kompetycyjna ====
W [[Inhibicja kompetycyjna|inhibicji kompetycyjnej]] inhibitor i substrat współzawodniczą o miejsce aktywne cząsteczki enzymu. Związanie przez enzym cząsteczki inhibitora uniemożliwia zatem związanie substratów (i ''vice versa'') i kompleks enzym-inhibitor (EI) jest enzymatycznie nieaktywny. Zazwyczaj inhibitor kompetycyjny jest strukturalnie bardzo podobny (lub ma podobny motyw bezpośrednio wiążący się do centrum aktywnego) do prawdziwego substratu dla określonego enzymu. Na przykład [[metotreksat]] jest inhibitorem kompetycyjnym dla enzymu [[reduktaza dihydrofolianu|reduktazy dihydrofolianu]], który katalizuje [[redukcja (chemia)|redukcję]] [[kwas foliowy|dihydrofolianu]] do [[kwas foliowy|tetrahydrofolianu]] i obie substancje są strukturalnie bardzo zbliżone. Przyłączenie inhibitora uniemożliwia związanie substratu i odwrotnie, dzięki czemu poprzez regulację stężenia inhibitora możliwa jest kontrola szybkości reakcji. Stałą dysocjacji inhibitora kompetycyjnego można opisać równaniem<ref name="Harper, Enzymy: kinetyka" /><ref name="Stryer, Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka" />:
: <math>K_i = \frac{[E][I]}{[EI]}.</math>

W inhibicji kompetycyjnej maksymalna szybkość reakcji (V<sub>max</sub>) nie zmienia się i może być osiągnięta poprzez zwiększenie stężenia substratów, które przezwycięży inhibicję. Zmianie natomiast ulega pozorna wartość K<sub>m</sub>, nowa wartość K<sub>m</sub>, zwana K<sub>m</sub><sup>app</sup> (pozorna [[stała Michaelisa]]) jest równa<ref name="Stryer, Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka" />:
: <math>K_m^{app} = K_m \left( 1 + \frac{[I]}{K_i} \right),</math>

gdzie:
: <math>[I]</math> – stężenie inhibitora,
: <math>K_i</math> – stała dysocjacji dla kompleksu enzym-inhibitor.

Zatem wzrost [I] pociąga za sobą wzrost <math>K_m^{app}.</math>

==== Inhibicja akompetycyjna ====
W [[Inhibicja akompetycyjna|inhibicji akompetycyjnej]] inhibitor nie może się wiązać do wolnego enzymu, a jedynie do kompleksu enzym-substrat (ES), tworząc kompleks enzym-inhibitor-substrat (EIS). Ponieważ w takiej sytuacji zmniejszone jest stężenie kompleksu ES, zwiększa to pozorne powinowactwo enzymu do substratu, zatem wartość K<sub>m</sub> jest mniejsza. Utworzony kompleks EIS jest enzymatycznie nieaktywny i reakcja nie może być kontynuowana, dopóki miejsce aktywne enzymu nie zostanie zwolnione, co obniża V<sub>max</sub> w porównaniu do reakcji nieinhibowanej<ref>{{OA}} {{Cytuj pismo |autor = Whiteley C.G |tytuł = Enzyme kinetics: partial and complete uncompetitive inhibition |czasopismo = Biochemical Education |rok = 2000 |wydanie = 28 |wolumin = 3 |pmid = 10878310 |strony = 144–147 |doi = 10.1111/j.1539-3429.2000.tb00050.x}}</ref>. Ten typ inhibicji jest dość rzadki i może dotyczyć niektórych enzymów multimerycznych (wielopodjednostkowych).

==== Inhibicja niekompetycyjna ====
[[Inhibicja niekompetycyjna|Inhibitory niekompetycyjne]] mogą się wiązać do wolnego enzymu, jednak nigdy do jego miejsca aktywnego, wobec tego nie konkurują z substratami, które także mogą się przyłączyć do powstałego kompleksu. Oba możliwe kompleksy, enzym-inhibitor (EI) i enzym-inhibitor-substrat (EIS) są enzymatycznie nieaktywne. Ponieważ wiązanie inhibitora jest całkowicie niezależne od substratu, co oznacza, że większe stężenie substratu nie wpływa na obniżenie oddziaływań z inhibitorem (w przeciwieństwie do inhibicji kompetycyjnej), zatem zmienia się tylko wartość V<sub>max</sub> a wartość K<sub>m</sub> pozostaje stała<ref name="Harper, Enzymy: kinetyka" /><ref name="Stryer, Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka" />.

==== Inhibicja mieszana ====
Ten typ inhibicji przypomina inhibicję niekompetycyjną, z wyjątkiem występowania dodatkowo kompleksu enzym-inhibitor-substrat (EIS), mającego znikomą aktywność enzymatyczną. W inhibicji mieszanej obie wartości opisujące reakcję enzymatyczną: K<sub>m</sub> i V<sub>max</sub>, zmieniają się<ref name="Stryer, Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka" />.

=== Inhibicja nieodwracalna ===
Inhibitory nieodwracalne reagują z enzymem, wiążąc się kowalencyjnie, a zatem nieodwracalnie, do jego łańcuchów białkowych. Taka inhibicja trwale unieczynnia daną cząsteczkę enzymu. Do inhibitorów tego typu należy [[eflornityna]], lek stosowany w pasożytniczej chorobie – [[śpiączka afrykańska|śpiączce afrykańskiej]]<ref name=Poulin>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Poulin R., Lu L., Ackermann B., Bey P., Pegg A.E |tytuł = Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites |czasopismo = J Biol Chem |rok = 1992 |wolumin = 267 |wydanie = 1 |pmid = 1730582 |strony = 150–158}}</ref>. Również [[Penicyliny|penicylina]] i [[Kwas acetylosalicylowy|aspiryna]] mają podobny mechanizm działania. Inhibitory te wstępnie, jeszcze nie kowalencyjnie, wiążą się z miejscami aktywnymi enzymów, po czym dopiero aktywność enzymu przekształca je w reaktywne formy, które wiążą się nieodwracalnie z jedną lub więcej resztami aminokwasowymi miejsca aktywnego enzymu, blokując je<ref name="Harper, Enzymy: kinetyka" /><ref name="Stryer, Enzymy: podstawowe pojęcia i kinetyka" />.

=== Regulacja aktywności enzymów przez inhibitory ===
W wielu reakcjach inhibitory biorą udział w mechanizmie regulacji aktywności enzymatycznej na drodze [[sprzężenie zwrotne|sprzężenia zwrotnego]]. Jeśli enzym produkuje jedną substancję ponad potrzeby komórki, to ta substancja może stać się inhibitorem dla tego enzymu, co zmniejsza lub całkowicie hamuje aktywność enzymu, co z kolei zmniejsza stężenie produktu. Taka regulacja jest formą ujemnego sprzężenia zwrotnego. Enzymy, które poddane są tego typu regulacji, to często układy wielopodjednostkowe, posiadające kilka miejsc aktywnych dla substancji regulatorowych. Dla takich enzymów, wykres prędkości katalizowanej reakcji w zależności od stężenia substratu, nie ma przebiegu hiperbolicznego, ale sigmoidalny (kształt litery S)<ref name="Harper143" /><ref name="Stryer261">{{cytuj |autor = Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert |tytuł = Biochemia |data = 2007 |wydawca = Wydawnictwo Naukowe PWN |miejsce = Warszawa |s = 261–294 |rozdział = Strategie regulacyjne: enzymy i hemoglobina |isbn = 978-83-01-14379-4}}</ref>.

== Kontrola aktywności ==<!-- Tytuł tej sekcji jest linkowany wewnątrz tego hasła!-->
Istnieje kilka głównych sposobów kontroli aktywności enzymów w układach biologicznych:
* Sama produkcja enzymu na etapach [[translacja (genetyka)|translacji]], jak i wcześniejszej [[Transkrypcja (genetyka)|transkrypcji]], podlega ścisłej kontroli i może być zwiększana (uruchamiana) lub zmniejszana (zatrzymana) przez komórkę w odpowiedzi na zmiany w środowisku zewnętrznym komórki, tak samo jak kontrolowana jest w ten sposób produkcja każdego innego białka.
* Sortowanie i rozdzielanie enzymów do docelowych kompartmentów (także poza komórkę) i utrzymywanie ich tam, jest sposobem na kontrolę ich aktywności w przestrzeni. Enzymy działają wtedy na szlakach metabolicznych umiejscowionych w różnych przedziałach komórkowych, nie interferują z innymi szlakami, a ich aktywność może być także szybko zmieniona poprzez globalną zmianę charakterystyki środowiska kompartmentu w którym się znajdują (np. obniżenie pH w [[lizosom]]ie). Różne kompleksy enzymatyczne zawarte w różnych przedziałach komórkowych, a co za tym idzie podział syntezy na etapy, jak również oddzielenie syntezy od rozkładu, umożliwia dokładną kontrolę szlaku metabolicznego na każdym etapie przez różne czynniki<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Faergeman N.J., Knudsen J |tytuł = Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling |url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1218279/pdf/9173866.pdf |czasopismo = Biochem J |rok = 1997 |wolumin = 323 |strony = 1–12 |pmid = 9173866 |pmc = 1218279 |doi = 10.1042/bj3230001}}</ref>.
* Aktywność enzymów może być regulowana przez specjalne cząsteczki – [[inhibitor]]y (patrz: ''[[#Inhibicja|Inhibicja]]'') i [[Aktywator (genetyka)|aktywatory]]. Jest to najbardziej bezpośredni sposób modulacji ich aktywności.
* Enzymy mogą być regulowane poprzez ich [[Modyfikacja potranslacyjna|modyfikacje potranslacyjne]]. Modyfikacje takie mogą obejmować kowalencyjne zmiany struktury cząsteczki, np. dodawanie dodatkowych [[grupa funkcyjna|grup funkcyjnych]]: [[fosforylacja]], [[kwas mirystynowy|mirystylacja]] czy [[glikozylacja]]. Przykładowo związanie [[insulina|insuliny]] z [[receptor insuliny|odpowiednim receptorem]] uwalnia kaskadę fosforylacji wielu enzymów i w rezultacie syntezę [[glikogen]]u<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Doble B.W., Woodgett J.R |tytuł = GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase |url = https://journals.biologists.com/jcs/article-pdf/116/7/1175/1363486/1175.pdf |czasopismo = J. Cell. Sci. |rok = 2003 |wolumin = 116 |strony = 1175–1186 |pmid = 12615961 |pmc = 3006448 |doi = 10.1242/jcs.00384}}</ref>. Innym przykładem potranslacyjnych modyfikacji enzymów jest modyfikacja łańcucha polipeptydowego enzymu poprzez jego skracanie, przycinanie. Przykładowo [[chymotrypsyna]], proteolityczny enzym trawienny, jest produkowany w [[trzustka|trzustce]] i wydzielany do światła [[dwunastnica|dwunastnicy]] w formie nieaktywnej, jako chymotrypsynogen. Tam następuje jego aktywacja poprzez skrócenie łańcucha polipeptydowego i uwolnienie aktywnej cząsteczki dojrzałego enzymu. Produkcja enzymu w formie proenzymu zabezpiecza trzustkę i inne tkanki, zanim dotrze do jelita, przed strawieniem<ref name="Harper, Trawienie i wchłanianie">{{Cytuj książkę |nazwisko = Murray |imię = Robert K. |nazwisko2 = Kokot |imię2 = Franciszek |nazwisko3 = Koj |imię3 = Aleksander |nazwisko4 = Aleksandrowicz |imię4 = Zenon |autor = |tytuł = Biochemia Harpera |data = 2006 |wydawca = Wydawnictwo Lekarskie PZWL |miejsce = Warszawa |isbn = 83-200-3347-0 |strony = 825–841 |nazwisko r = Mayes |imię r = Peter A. |rozdział = 55 Trawienie i wchłanianie}}</ref>. Nieaktywny prekursor enzymu nazywany jest [[proenzym]]em (dawniej zymogenem). Gdy aktywacja enzymu jest wieloetapowa, mówi się wtedy o preproenzymach<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Del Papa M.F., Hancock L.E., Thomas V.C., Perego M |tytuł = Full activation of Enterococcus faecalis gelatinase by a C-terminal proteolytic cleavage |url = http://jb.asm.org/content/189/24/8835.full.pdf |czasopismo = J Bacteriol. |rok = 2007 |wolumin = 189 |strony = 8835–8843 |pmid = 17921295 |pmc = 2168621 |doi = 10.1128/JB.01311-07}}</ref>. Przycinanie proenzymu do formy aktywnej zachodzi z udziałem innych enzymów lub czasami sam enzym jest w stanie katalizować reakcję aktywacji swoich form proenzymatycznych<ref>{{Cytuj pismo |autor = Stroud R.M., Kossiakoff A.A., Chambers J.L |tytuł = Mechanisms of zymogen activation |czasopismo = Annu Rev Biophys Bioeng. |rok = 1977 |wolumin = 6 |strony = 177–193 |pmid = 17350 |doi = 10.1146/annurev.bb.06.060177.001141}}</ref>.
* Niektóre enzymy mogą stać się aktywne (nieaktywne), gdy znajdą się w innym środowisku, np. po przeniesieniu ze środowiska cytoplazmy o właściwościach redukujących do środowiska [[Przestrzeń peryplazmatyczna|przestrzeni peryplazmatycznej]] o właściwościach utleniających, z wysokiego pH do niskiego pH itp. Przykładem może być [[hemaglutynina]] – glikoproteina o właściwościach antygenowych – na powierzchni wirusów [[grypa|grypy]], która zmienia konformację, gdy znajdzie się w kwaśnym środowisku pęcherzyka komórkowego gospodarza, powodując aktywację wirusa<ref>{{Cytuj pismo |autor = Carr C.M., Kim P.S |tytuł = A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin |czasopismo = Cell |doi = 10.1016/0092-8674(93)90260-W |rok = 2003 |wolumin = 73 |strony = 823–832 |pmid = 8500173}}</ref>.

== Funkcje biologiczne ==
Enzymy są podstawą istnienia życia, jako że są niezbędne do zajścia niemalże każdej reakcji chemicznej z szybkością i wydajnością znacząco wysoką dla procesów biologicznych. Bez enzymów większość reakcji zachodziłaby zbyt wolno lub zbyt mało wydajnie, by miało to zauważalne w czasie znaczenie.

Większość enzymów, poprzez swój udział w reakcjach [[katabolizm|katabolicznych]] i [[anabolizm|anabolicznych]], definiuje [[metabolizm]] komórki czy organizmu (elementami metabolizmu komórkowego są także [[egzoenzymy|enzymy zewnątrzkomórkowe]], na przykład [[enzymy trawienne]])<ref>{{Cytuj |autor = Marek Ples |tytuł = Enzymy – biologiczne katalizatory |czasopismo = Chemia w Szkole |data = 3 (2016) |wydawca = Agencja AS Józef Szewczyk |s = str. 6–11}}</ref>. Enzymy metaboliczne działają zwykle w grupach (kompleksach), w szeregu sekwencyjnie następujących po sobie reakcji, określanych mianem [[szlak metaboliczny|szlaków metabolicznych]]. Szlaki te często wykorzystują wspólne produkty pośrednie reakcji, przebiegają równolegle, prowadzą do tego samego produktu lub od tego samego substratu w skomplikowanej sieci zależności reakcji enzymatycznych. Dodatkowo regulacja tych szlaków, a także sygnalizacja wewnątrz- i zewnątrzkomórkowa także są zależne od enzymów.

Enzymy biorą udział także w reakcjach niemetabolicznych. Na przykład hydrolizująca [[Adenozyno-5′-trifosforan|ATP]] [[miozyna]] bierze udział w skurczach mięśni<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Berg J.S., Powell B.C., Cheney R.E |tytuł = A millennial myosin census |url = https://www.molbiolcell.org/doi/pdf/10.1091/mbc.12.4.780 |czasopismo = Mol Biol Cell. |rok = 2001 |wolumin = 12 |wydanie = 4 |strony = 780–794 |pmid = 11294886 |pmc = 32266 |doi = 10.1091/mbc.12.4.780}}</ref>, a inne [[motor molekularny|motory molekularne]] o aktywności enzymatycznej są odpowiedzialne za ruch na poziomie wewnątrzkomórkowym.

Enzymy są także ważnymi składnikami interakcji między organizmami czy komórkami. [[Leukocyty]] używają enzymów do zwalczania [[patogen]]ów, z kolei bakterie patogenne używają ich podczas infekcji i do obrony przed elementami [[Układ odpornościowy|systemu immunologicznego]]. Także wirusy używają enzymów (kodowanych przez swój [[materiał genetyczny]] lub enzymów gospodarza) do swojej replikacji (np. [[odwrotna transkryptaza]] wirusa [[Ludzki wirus niedoboru odporności|HIV]]), a także podczas infekcji i opuszczania komórek gospodarza (np. [[neuraminidaza]] wirusa [[grypa|grypy]]). Enzymy są także składnikami [[jad]]ów i [[Toksyny|toksyn]], używanych i wytwarzanych przez wiele organizmów.

Enzymy pełnią także bardziej wyszukane funkcje, wszędzie tam, gdzie potrzebna jest wydajna, specyficzna kataliza chemiczna. Na przykład [[bioluminescencja]] u [[Świetlikowate|świetlików]] wywołana jest przez enzym [[lucyferaza|lucyferazę]], a [[strzel bombardier]], chrząszcz z rodzaju ''Brachynus'' w celach obronnych wykorzystuje [[Peroksydazy|peroksydazę]] do rozkładu [[nadtlenek wodoru|nadtlenku wodoru]], dzięki czemu może bronić się przed zagrożeniem, wyrzucając w jego stronę strumień wrzącej cieczy pod ciśnieniem<ref name="villee" />.

== Udział w chorobach i diagnostyce ==
{{osobny artykuł|Wrodzone błędy metabolizmu}}
[[Plik:Fatmouse.jpg|mały|250px|Otyłość może być powodowana przez wadliwie działające enzymy]]
Ponieważ aktywność enzymatyczna i jej ścisła kontrola są elementem [[homeostaza|homeostazy]] organizmu, defekt w jednym nawet enzymie ([[mutacja]] zaburzająca funkcję, nadprodukcja, za mała produkcja, [[delecja]]) czy mechanizmach kontroli jego aktywności, może prowadzić do stanu chorobowego lub śmierci organizmu.

Wrodzone uszkodzenia genów kodujących enzymy lub elementów kontroli ich aktywności mogą prowadzić do szeregu nieuleczalnych (albo leczonych wyłącznie objawowo) genetycznych chorób metabolicznych (to znaczy związanych z konkretnym [[szlak metaboliczny|szlakiem metabolicznym]] lub przemianami metabolicznymi). Należą do nich bloki metaboliczne (w tym [[Lizosomalne choroby spichrzeniowe|choroby spichrzeniowe]], złogowe), w których wskutek zakłócenia (braku) pracy enzymu, nie są metabolizowane konkretne substancje, co prowadzi do ich niedoboru lub gromadzenia się półproduktów, które często są toksyczne. Do takich chorób należą [[galaktozemia]] i [[homocystynuria]]. Ponieważ końcowe produkty danego szlaku są często inhibitorami enzymów jego wczesnych etapów, ich brak tym bardziej może kumulować szkodliwe półprodukty, produkowane przez nieregulowane enzymy (jak ma to miejsce w [[Zespół Lescha-Nyhana|zespole Lescha-Nyhana]]<ref name="choroby">{{cytuj stronę |url = http://www.humpath.com/spip.php?article9036 |tytuł = enzymatic diseases |opublikowany = humpath.com |data = 12 lutego 2006 |język = en |data dostępu = 2016-09-12}}</ref>). Także [[otyłość]] może być powodowana przez ogólnoustrojowe zaburzenie pracy enzymów metabolicznych<ref>{{Cytuj pismo |autor = Mayer J., Thomas D.W |tytuł = Regulation of food intake and obesity |czasopismo = Science |wolumin = 156 |wydanie = 3773 |rok = 1967 |pmid = 4886532 |doi = 10.1126/science.156.3773.328}}</ref><ref>{{Cytuj pismo |autor = James W.P., Trayhurn P |tytuł = An integrated view of the metabolic and genetic basis for obesity |czasopismo = Lancet |wydanie = 7989 |wolumin = 2 |rok = 1976 |pmid = 61444 |doi = 10.1016/S0140-6736(76)90602-4}}</ref><ref>{{Cytuj pismo |autor = Jackson R.S., Creemers J.W., Ohagi S., Raffin-Sanson M.L., Sanders L., Montague C.T., Hutton J.C., O’Rahilly S |tytuł = Obesity and impaired prohormone processing associated with mutations in the human prohormone convertase 1 gene |czasopismo = Nat Genet |rok = 1997 |doi = 10.1038/ng0797-303 |wolumin = 3 |wydanie = 16 |pmid = 9207799 |strony = 303–306}}</ref>.

Jedne enzymy często utrzymują aktywność innych na odpowiednim poziomie (np. poprzez rozkład ich nadmiaru). Gdy te pierwsze w jakiś sposób nie działają optymalnie, niekontrolowane już odpowiednio przez nie enzymy, mogą działać na szkodę własnych komórek organizmu. Może dojść do [[autoliza|autolizy]] komórek i w następstwie do uszkodzenia [[tkanka|tkanek]]. Przykładowo jedna z form [[Rozedma płuc|rozedmy płuc]] jest powodowana niekontrolowaną aktywnością [[elastaza|elastazy]] niszczącą strukturę tkanki<ref name="choroby" />.

Mutacje w niektórych enzymach mogą prowadzić do śmierci komórek lub powstawania [[nowotwór|nowotworów]]. Np. w enzymach zaangażowanych w [[Naprawa DNA|naprawę materiału genetycznego]]<ref>{{Cytuj pismo |nazwisko = Bergoglio |imię = V. |nazwisko2 = Magnaldo |imię2 = T. |tytuł = Nucleotide excision repair and related human diseases |czasopismo = Genome Dyn |wolumin = 1 |numer = |strony = 35–52 |rok = 2006 |doi = 10.1159/000092499 |pmid = 18724052}}</ref> lub kinaz tyrozynowych takich jak [[Chromosom Philadelphia|Bcr-Abl]]<ref>{{Cytuj pismo |nazwisko = Kurzrock |imię = R. |nazwisko2 = Kantarjian |imię2 = H.M. |nazwisko3 = Druker |imię3 = B.J. |nazwisko4 = Talpaz |imię4 = M. |tytuł = Philadelphia chromosome-positive leukemias: from basic mechanisms to molecular therapeutics |czasopismo = Ann Intern Med |wolumin = 138 |numer = 10 |strony = 819–830 |rok = 2003 |pmid = 12755554 |doi = 10.7326/0003-4819-138-10-200305200-00010}}</ref>.

W [[Choroby wirusowe|chorobach wirusowych]] i [[Choroby bakteryjne|bakteryjnych]] aktywność i inwazyjność patogenów często zależy od aktywności ich lub gospodarza enzymów. Także niektóre [[toksyny]] to enzymy ingerujące w metabolizm lub o aktywności [[Liza (biologia)|litycznej]], trawiennej, która może zaburzać funkcje życiowe zainfekowanego organizmu<ref>{{Cytuj pismo |nazwisko = Lebrun |imię = I. |nazwisko2 = Marques-Porto |imię2 = R. |nazwisko3 = Pereira |imię3 = A.S. |nazwisko4 = Pereira |imię4 = A. |nazwisko5 = Perpetuo |imię5 = E.A. |tytuł = Bacterial toxins: an overview on bacterial proteases and their action as virulence factors |czasopismo = Mini Rev Med Chem |wolumin = 9 |numer = 7 |strony = 820–828 |rok = 2009 |pmid = 19519507 |doi = 10.2174/138955709788452603}}</ref>.

=== Enzymy w diagnostyce medycznej ===
Zmiany aktywności enzymów we krwi, często są odzwierciedleniem zmian patologicznych zachodzących w narządach. Nowoczesna diagnostyka enzymologiczna opiera się na założeniu, że uszkodzenie narządu pociąga za sobą uszkodzenie struktur komórkowych lub zmianę przepuszczalności błon komórkowych. Uszkodzenia błon powodują ucieczkę enzymów, zwiększając tym samym ich ilość w cieczach ustrojowych i wydalinach, takich jak: [[krew]], [[płyn mózgowo-rdzeniowy]], [[mocz]], [[wysięk (medycyna)|ciecze wysiękowe]] i [[przesięk]]owe, [[sok żołądkowy]] czy [[sok dwunastniczy|dwunastniczy]]. O lokalizacji, rozmiarach i intensywności uszkodzenia, i niewydolności narządu, można wnioskować nie tylko w przypadku wzrostu, ale również zmniejszeniu aktywności niektórych enzymów surowicy (tzw. sekrecyjnych). Poza stanami patologicznymi, na aktywność danego enzymu surowicy może wpływać intensywność ich produkcji przez organizm, a także zmiany ilościowe ich aktywatorów lub inhibitorów<ref name="Ćwiczenia z biochemii: praca zbiorowa">{{Cytuj książkę |nazwisko = Kłyszejko-Stefanowicz |imię = Leokadia |nazwisko2 = Bartkowiak |imię2 = Jacek |tytuł = Ćwiczenia z biochemii: praca zbiorowa |data = 1999 |wydawca = Wydawnictwo Naukowe PWN |miejsce = Warszawa |rozdział = Enzymy |isbn = 83-01-12952-2 |strony = 471–573}}</ref>.

W latach 60. Richterich i Hess stworzyli kliniczny podział enzymów osocza na<ref name="83-914901-0-6">{{Cytuj książkę |nazwisko = Gmiński (red.) |imię = prof. Jan |tytuł = Biochemia: skrypt dla studentów wydziału lekarskiego |data = 2003 |wydawca = „Ewitar” Witold Okas |miejsce = Katowice |isbn = 83-914901-0-6 |strony = 99–100}}</ref>:
* sekrecyjne (wydzielnicze) – należą do nich m.in. [[Krzepnięcie krwi|czynniki krzepnięcia krwi]] oraz [[fibrynoliza|fibrynolizy]], [[esterazy cholinowe]], [[ceruloplazmina]] i [[lipaza lipoproteinowa]]. Po uszkodzeniu komórek wątroby następuje spadek ich aktywności, ponieważ ich ilość zależy od syntezy w rybosomach wątroby. W przypadku diagnostyki liczy się tylko dolna granica normy ich wydzielania<ref name="Ćwiczenia z biochemii: praca zbiorowa" /><ref name="83-914901-0-6" />;
* wskaźnikowe (indykatorowe) – pojawiają się w dużych ilościach po uszkodzeniu narządów (stąd ich potoczna nazwa – nekroenzymy). Zawartość enzymu wskaźnikowego jest zależna od jego ilości w uszkodzonej tkance, liczby uszkodzonych komórek i stopnia ich uszkodzenia, a także rozmieszczenia enzymów w różnych narządach. Do celów dydaktycznych można je podzielić na swoiste i nieswoiste narządowo. Diagnostycznie liczy się ich górna granica normy<ref name="Ćwiczenia z biochemii: praca zbiorowa" /><ref name="83-914901-0-6" />;
* ekskrecyjne (wydalnicze) – przeszkoda w normalnym odpływie różnych wydzielin ustrojowych, takich jak: żółć, sok trzustkowy, ciecz sterczowa czy ślina, powoduje zastój wydzieliny i przedostanie się enzymów do krwiobiegu. Do tej grupy należą enzymy soku trzustkowego (amylaza, lipaza, DNA-aza, RNA-aza, trypsyna, chymotrypsyna), żółci (fosfataza zasadowa, GGTP, leucyloaminopeptydaza – konstelacja żółci), fosfataza kwaśna płynu sterczowego, amylaza ślinianek i enzym gruczołów wydalniczych żołądka, czyli pepsyna<ref name="Ćwiczenia z biochemii: praca zbiorowa" /><ref name="83-914901-0-6" />.

== Konwencja nazewnictwa ==<!-- Tytuł tej sekcji jest linkowany wewnątrz tego hasła!-->
Zwykle nazwy enzymów pochodzą od substratów przetwarzanych w reakcji lub od samej reakcji przez nie obsługiwanych, do których dodaje się [[przyrostek]] ''-aza''. Przykładowo [[Celulazy|celulaza]] to enzym rozkładający [[celuloza|celulozę]], a [[ligaza DNA]] to enzym [[ligacja|ligujący]] cząsteczki [[Kwas deoksyrybonukleinowy|DNA]]. Często nazwa jest dwuczłonowa, gdzie pierwszy człon określa reakcję, a drugi jej substrat, np. [[dehydrogenaza alkoholowa]]. Stąd różne enzymy obsługujące takie same reakcje lub przetwarzające te same substraty, nazywane [[Izoenzymy|izoenzymami]], mimo tego, że chemicznie są cząsteczkami o różnym składzie aminokwasowym i właściwościach, będą miały takie same nazwy. Czasami nazwa enzymu nie pochodzi od reakcji obsługiwanej w warunkach fizjologicznych, ''[[in vivo]]'', ale od jego aktywności ''[[in vitro]]''. Przykładem jest [[izomeraza glukozowa]], wykazująca ''in vitro'' aktywność [[izomeracja|izomeracji]] [[glukoza|glukozy]] we [[fruktoza|fruktozę]], ale ''in vivo'' będąca [[izomerazy|izomerazą]] [[ksyloza|ksylozową]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Asbóth B., Náray-Szabó G |tytuł = Mechanism of action of D-xylose isomerase |czasopismo = Curr Protein Pept Sci |rok = 2002 |wolumin = 3 |wydanie = 1 |pmid = 12369908 |strony = 237–254 |doi = 10.2174/1389203003381333}}</ref>. Także zamiast od nazwy reakcji, enzymy są niekiedy nazywane od ogólnego procesu, jaki przeprowadzają, jak np. [[gyraza DNA]] (czyli [[topoizomerazy|topoizomeraza II]]), której nazwa pochodzi od [[język grecki|greckiego]] słowa {{grc|γύρος}}, czyli obracać i przyrostka ''-aza''. Podczas przeprowadzanej reakcji enzym ten rzeczywiście musi obrócić nić DNA<ref>{{otwarty dostęp}} {{Cytuj pismo |autor = Gore J., Bryant Z., Stone M.D., Nollmann M., Cozzarelli N.R., Bustamante C |tytuł = Mechanochemical Analysis of DNA Gyrase Using Rotor Bead Tracking |url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1440892/pdf/nihms-7599.pdf |czasopismo = Nature |pmid = 16397501 |rok = 2006 |wolumin = 439 |strony = 100–104 |doi = 10.1038/nature04319}}</ref>.

Z kolei niektóre cząsteczki biologiczne, mimo nazwy z przyrostkiem ''-aza'', nie są enzymami lub definiowana przez nazwę aktywność nie jest aktywnością enzymatyczną. Przykładem są [[flipazy]], których główna aktywność przenoszenia [[lipidy|lipidów]] pomiędzy [[monowarstwa]]mi [[dwuwarstwa lipidowa|dwuwarstwy]] (proces ''flip-flop'') nie jest aktywnością enzymatyczną (jest to proces fizyczny). Flipazy mogą mieć jednak aktywność enzymatyczną (np. [[Adenozynotrifosfatazy|ATP-azową]]) związaną lub nie z ich funkcją jako transporterów lipidów<ref>{{OA}} {{Cytuj pismo |autor = Daleke D.L |tytuł = Regulation of transbilayer plasma membrane phospholipid asymmetry |czasopismo = J Lipid Res |rok = 2003 |doi = 10.1194/jlr.R200019-JLR200 |wolumin = 2 |wydanie = 44 |pmid = 12576505 |strony = 233–242}}</ref>.

Duża część enzymów jest nazywana zwyczajowo, historycznie, jak np. [[pepsyna]] (nazwa pochodząca od greckiego słowa ''pepsis'' oznaczającego trawienie) czy [[papaina]] (enzym z owocu [[Melonowiec właściwy|papai]]). Nazwy niektórych enzymów powstały także poprzez dodanie przyrostka ''-zym'' (tego samego co w słowie enzym) do ogólnej funkcji cząsteczki lub opisu, skrótu opisowego. Przykładami są [[lizozym]] (od lizujących właściwości wobec bakterii) czy [[granzym]] (ang. ''granule-associated enzyme'', czyli ''enzym związany z ziarnistościami'').

[[Enzymy restrykcyjne]] są nazywane według własnej nomenklatury. Ich nazwa składa się z litery nazwy rodzajowej i dwóch pierwszych liter nazwy gatunkowej mikroorganizmu-źródła enzymu, pisanymi kursywą, po których występują cyfry arabskie lub litery oznaczających szczep mikroorganizmu. Nazwa zakończona jest cyfrą rzymską wskazującą, jako który w kolejności chronologicznej został wyizolowany z danego organizmu dany enzym restrykcyjny. Na przykład [[EcoRI|''Eco''RI]], to pierwszy wyizolowany enzym restrykcyjny z bakterii ''[[Pałeczka okrężnicy|Escherichia coli]]'', szczep ''RY13''.

Część enzymów jest natomiast bardziej znana pod skrótami pochodzącymi od ich pełnych nazw, jak [[Rubisco|RuBisCO]] (czyli ''karboksylaza oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu'', w [[język angielski|ang.]] ''ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase''), albo od skrótu nazwy opisowej, jak [[BACE2]] (z ang. ''beta-site [[Amyloid precursor protein|APP]]-cleaving enzyme 2'', czyli ''enzym tnący prekursorowe białko amyloidu 2'').

W celu uregulowania i ujednoznacznienia nazewnictwa enzymów, Komitet Nazewnictwa ([[język angielski|ang.]] ''Nomenclature Committee'') [[Międzynarodowa Unia Biochemii i Biologii Molekularnej|Międzynarodowej Unii Biochemii i Biologii Molekularnej]] (ang. ''International Union of Biochemistry and Molecular Biology'') w latach 1956–1972 opracował dla nich [[Nomenklatura chemiczna|nomenklaturę]] naukową – [[numer EC]]. Według niej, każdy enzym jest opisany przez ciąg czterech segmentów cyfr, oddzielonych od siebie kropką, poprzedzonych literami „EC” (''Enzyme Commission'' lub ''Enzyme Catalogue''): EC x.xx.xx.xx.

Pierwsza cyfra dzieli enzymy, według mechanizmu reakcji przez nie katalizowanych, na siedem głównych klas<ref>{{Cytuj stronę |url = http://web.archive.org/web/20060927162633/http://www.expasy.org/enzyme/enzyme-byclass.html |tytuł = ENZYME (Enzyme nomenclature database) |autor = ExPASy |data dostępu = 2009-10-15}}</ref><ref>{{cytuj stronę |url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ |tytuł = Recommendations of the Nomenclature Committee |nazwisko = Moss |imię = G.P. |praca = International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse |archiwum = https://web.archive.org/web/20170905173720/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ |zarchiwizowano = 2017-09-05 |data dostępu = 2007-09-10}}</ref><ref>{{Cytuj stronę |url = https://iubmb.org/wp-content/uploads/sites/2790/2018/10/Translocases-EC-7.pdf |tytuł = Translocases (EC 7): A new EC Class |nazwisko = Tipton |imię = Keith |data = August 2018 |archiwum = https://web.archive.org/web/20190504123238/https://iubmb.org/wp-content/uploads/sites/2790/2018/10/Translocases-EC-7.pdf |zarchiwizowano = 2019-05-04 |data dostępu = 2019-05-04}}</ref>:
* EC 1 [[oksydoreduktazy]]: katalizują reakcje [[Utlenianie|utleniania]] i [[Redukcja (chemia)|redukcji]],
* EC 2 [[transferazy]]: przenoszą [[grupa funkcyjna|grupy funkcyjne]],
* EC 3 [[hydrolazy]]: katalizują [[hydroliza|hydrolizę]] różnych wiązań,
* EC 4 [[liazy]]: rozcinają różne wiązania na drodze innej niż hydroliza czy utlenianie,
* EC 5 [[izomerazy]]: katalizują zmiany [[Izomery|izomeracyjne]] cząsteczek,
* EC 6 [[ligazy]]: łączą cząsteczki [[wiązanie kowalencyjne|wiązaniami kowalencyjnymi]],
* EC 7 [[translokazy]]: katalizują ruch jonów i cząsteczek przez błony lub ich rozdział wewnątrz błon.

Następne liczby numeru EC oddzielone kropkami klasyfikują dany enzym odpowiednio do podklasy i podpodklasy, natomiast ostatnia liczba określa miejsce enzymu w podpodklasie.

W nazewnictwie enzymów zaleca się stosowanie numeru EC, jednak dopuszcza się stosowanie nazw zwyczajowych z przyrostkiem ''-aza'', gdzie pierwszy człon określa reakcję, a drugi jej substrat, a także innych ogólnie przyjętych nazw roboczych i zwyczajowych, co także jest regulowane stosownymi zaleceniami<ref>{{cytuj stronę |url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/rules.html |tytuł = Classification and Nomenclature of Enzymes by the Reactions they Catalyse |nazwisko = Moss |imię = G.P. |praca = International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse |archiwum = https://web.archive.org/web/20170917015645/http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/rules.html |zarchiwizowano = 2017-09-17 |data dostępu = 2008-01-11}}</ref>.

== Zastosowanie przemysłowe ==<!-- Tytuł tej sekcji jest linkowany wewnątrz tego hasła!-->
Enzymy są stosowane w [[Przemysł chemiczny|przemyśle chemicznym]], [[Przemysł spożywczy|spożywczym]] i innych, głównie jako niezwykle specyficzne, bezpieczne w użyciu katalizatory. Jakkolwiek ich wadą jest wrażliwość na skrajne warunki (np. temperatura, pH), niestabilność w środowiskach innych niż wodne (np. [[rozpuszczalnik]]ów organicznych) oraz stopniowa degradacja podczas użytkowania. Także wysoka specyficzność, istotna z punktu biologicznego, w przemyśle jest ograniczeniem ich uniwersalności. Stąd [[inżynieria białka]] jest dynamicznie rozwijającą się dziedziną nauki, zajmującą się badaniem i projektowaniem enzymów o nowych właściwościach lub poprawionej wydajności czy stabilności. Aktualne podejście do tego zagadnienia to ukierunkowane projektowanie lub ewolucja ''in vitro''<ref>{{Cytuj pismo |autor = Renugopalakrishnan V., Garduno-Juarez R., Narasimhan G., Verma C.S., Wei X., Li P |tytuł = Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology |url = http://users.cis.fiu.edu/~giri/papers/JNano05.pdf |czasopismo = J Nanosci Nanotechnol. |rok = 2005 |wolumin = 5 |strony = 1759–1767 |pmid = 16433409 |doi = 10.1166/jnn.2005.441 |data dostępu = 2016-06-16}}</ref><ref>{{Cytuj pismo |autor = Hult K., Berglund P |tytuł = Engineered enzymes for improved organic synthesis |czasopismo = Curr Opin Biotechnol. |rok = 2003 |wolumin = 14 |numer = 4 |doi = 10.1016/S0958-1669(03)00095-8 |strony = 395–400 |pmid = 12943848}}</ref>. Obecnie enzymy produkowane są na skalę przemysłową, głównie z zastosowaniem mikroorganizmów [[inżynieria genetyczna|modyfikowanych genetycznie]]<ref>{{Cytuj pismo |autor = Headon D.R., Walsh G |tytuł = The industrial production of enzymes |czasopismo = Biotechnol Adv. |rok = 1994 |wolumin = 12 |numer = 4 |doi = 10.1016/0734-9750(94)90004-3 |strony = 635–646 |pmid = 14545919}}</ref>.

{| class="wikitable"
|+ Przykłady zastosowania enzymów
|-
!width=24% align=center| Zastosowanie
!width=38% align=center| Używane enzymy
!width=38% align=center| Cel
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2"| '''[[Pieczenie|Przemysł piekarniczy]]''' [[Plik:Amylose.svg|mały|centruj|180px|Łańcuchy skrobi są rozkładane na krótsze cukry przez alfa-[[Amylazy|amylazę]]]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| [[Grzyby|Grzybowe]] alfa-amylazy
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Katalityczne przyspieszenie rozkładu skrobi z [[mąka|mąki]] na krótsze cukry. Te z kolei są wykorzystywane przez [[Saccharomyces cerevisiae|drożdże piekarnicze]] zawarte w cieście, wskutek czego produkowany jest dwutlenek węgla, spulchniający ciasto. Używane w produkcji [[pieczywo|pieczywa]] białego, bułek itp.
|-
| [[Proteazy]]
| Producenci [[ciastko|ciastek]] używają ich do obniżenia poziomu białka w mące.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| '''Jedzenie dla niemowląt'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| [[Trypsyna]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Do wstępnego [[trawienie|nadtrawiania]] jedzenia.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="7"| '''[[Piwowarstwo|Browarnictwo]]''', '''[[gorzelnictwo]]''' i '''[[wino|przemysł winiarski]]''' [[Plik:Sjb whiskey malt.jpg|mały|centruj|180px|Kiełkujący [[jęczmień]] używany do produkcji [[słód|słodu]]]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Enzymy jęczmienne uwalniane są podczas przyrządzania [[zacier]]u przy produkcji [[piwo|piwa]].
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Rozkładają one skrobię i białka, uwalniając cukry proste i aminokwasy, służące następnie drożdżom w fermentacji.
|-
| Przemysłowo produkowane enzymy jęczmienne i drożdżowe
| Używane jako substytuty naturalnych
|-
| [[Amylazy]], [[glukanaza|glukanazy]], proteazy
| Rozkładają [[polisacharydy]] i białka zawarte w słodzie czy [[zacier]]ze.
|-
| Betaglukozydaza
| Poprawia proces [[Filtr (elektronika)|filtrowania]].
|-
| [[Amyloglukozydaza]]
| Produkcja trunków niskokalorycznych.
|-
| Proteazy
| Usuwają zmętnienia produktu.
|-
| Dekarboksylaza kwasu α-acetomlekowego (ALDC)
| Poprawia wydajność fermentacji usuwając nadmiar [[Diacetyl|biacetylu]]
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| '''[[Sok]]i owocowe'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Celulazy, pektynazy
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Klarują soki (rozkład [[celuloza|celulozy]] i [[pektyny|pektyn]]).
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="4"| '''[[Mleczarstwo]]''' [[Plik:Roquefort cheese.jpg|mały|centruj|180px|Ser typu Roquefort]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| [[Podpuszczka]], izolowana z żołądków młodych [[przeżuwacze|przeżuwaczy]] (cielęta, owce).
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Produkcja [[ser]]ów, używane do [[hydroliza|hydrolizy]] białek.
|-
| Enzymy pochodzenia mikrobiologicznego
| Zastępują te pochodzenia zwierzęcego.
|-
| [[Lipazy]]
| Stosowane w produkcji [[Roquefort (ser)|sera Roquefort]] by usprawnić ich dojrzewanie.
|-
| Laktazy
| Rozkład [[laktoza|laktozy]] do [[glukoza|glukozy]] i [[galaktoza|galaktozy]].
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| '''[[Mięso|Zmiękczacze mięsa]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| [[Papaina]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Rozmiękczanie mięsa przy gotowaniu.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2"| '''[[Skrobia|Przemysł skrobiowy]]'''
{| style="border:0"
|style="border:0"| [[Plik:Alpha-D-Glucopyranose.svg|mały|90px|Glukoza]]
|style="border:0"| [[Plik:Alpha-D-Fructofuranose.svg|mały|110px|Fruktoza]]
|}
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Amylazy, amyloglukozydazy i glukoamylazy
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Rozkład skrobi do glukozy i produkcja [[cukier inwertowany|cukrów inwertowanych]].
|-
| Izomeraza glukozowa
| Konwersja glukozy we [[fruktoza|fruktozę]] przy produkcji wysokofruktozowych syropów ze skrobi. Syropy te są używane do słodzenia i są słodsze niż sacharoza, a mniej [[kaloria|kaloryczne]].
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| '''[[Papier|Przemysł papierniczy]]'''[[Plik:InternationalPaper6413.jpg|mały|centruj|160px|Wytwórnia papieru w [[Karolina Południowa|Południowej Karolinie]]]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| [[Amylazy|Amylaza]], [[ksylanaza]], celulaza i [[ligninaza]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Amylazy rozkładają skrobię w celu zmniejszenia [[lepkość|lepkości]], wspomagają regulację [[gramatura papieru|gramatury papieru]] i jego pokrycia. Ksylanazy redukują potrzebę wybielania. Celulazy wygładzają włókna, wspomagają schnięcie oraz usuwanie pigmentów (przy przeróbce [[makulatura|makulatury]]). Ligninazy degradują [[lignina|ligniny]] i wspomagają zmiękczanie papieru.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="2"| '''Przemysł [[biopaliwo]]wy'''[[Plik:Cellulose-3D-balls.png|mały|centruj|180px|Model fragmentu łańcucha celulozy]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| [[Celulazy|Celulaza]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Używana do rozkładu celulozy do cukrów, które mogą być wykorzystane w procesie fermentacji przy produkcji [[etanol celulozowy|etanolu celulozowego]].
|-
| [[Ligninaza]]
| Używana do rozkładu ligniny
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;" rowspan="4"| '''[[Detergenty|Biodetergenty]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Proteazy, pierwotnie pozyskiwane z wydzielających je na zewnątrz komórek bakterii.
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Używane w praniu wstępnym i namaczaniu, a także podczas prania zasadniczego, gdzie wspomagają usuwanie plam pochodzenia białkowego z ubrań.
|-
| [[Amylazy|Amylaza]]
| Do usuwania plam ze skrobi.
|-
| [[Lipazy|Lipaza]]
| Wspomagają usuwanie plam z tłuszczu.
|-
| [[Celulazy|Celulaza]]
| Używana w biologicznych zmiękczaczach do tkanin.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| '''[[Soczewka kontaktowa|Płyny do mycia soczewek kontaktowych]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| [[Proteazy]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Do odbiałczania szkieł i zapobiegania zakażeniom.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| '''[[Guma|Przemysł gumowy]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| [[Katalaza]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Do wytwarzania [[tlen]]u z [[Nadtlenki|nadtlenków]], by przetwarzać [[lateks]] w gumy spienione.
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| '''[[Fotografia|Przemysł fotograficzny]]'''
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Proteazy
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Rozkład [[żelatyna|żelatyny]] pokrywających filmy fotograficzne przy odzyskiwaniu z nich [[srebro|srebra]].
|-
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| '''[[Biologia molekularna]]''', '''[[biochemia]]''' i pokrewne, a także analityka laboratoryjna i kliniczna [[Plik:DNA123 rotated.png|mały|centruj|180px|Odcinek DNA w formie [[Podwójna helisa|podwójnej helisy]]]]
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| M.in. [[enzymy restrykcyjne]], [[Ligaza DNA|ligazy DNA]], [[Polimeraza DNA|polimerazy DNA]] i [[Polimeraza RNA|RNA]], [[proteazy]], [[Deoksyrybonukleazy|DNazy]], [[Rybonukleazy|RNazy]], enzymy szlaków metabolicznych i inne.
|style="border-top: solid 3px #aaaaaa;"| Używane m.in.: w manipulacjach materiałem genetycznym, badaniach metabolizmu, proteomice, w diagnozowaniu klinicznym i kryminalnym, jako markery i indykatory, oraz wiele innych.
|}

== Uwagi ==
{{Uwagi}}

== Przypisy ==
{{Przypisy}}

== Linki zewnętrzne ==
{{commonscat|Enzymes|Enzymy}}
{{wikisłownik|enzym}}
* [http://web.archive.org/web/20130403224141/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ Enzyme Structures Database] – baza danych trójwymiarowych struktur enzymów w [[Protein Data Bank]] {{lang|en}};
* [http://us.expasy.org/enzyme/ ExPASy enzyme] – baza danych, linki do baz sekwencji [[Swiss-Prot]], wejścia do innych baz danych {{lang|en}};
* [http://www.genome.jp/kegg/ KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes] – graficzna i tekstowa dokumentacja szlaków metabolicznych oraz enzymów {{lang|en}};
* [http://metacyc.org MetaCyc] – baza danych enzymów i szlaków metabolicznych {{lang|en}};
* [http://www.brenda-enzymes.org BRENDA] – baza danych kompletnych informacji o enzymach; płatna dla użytkowników komercyjnych {{lang|en}};
* [http://www.ebi.ac.uk/intenz/spotlight.jsp Enzyme spotlight] – miesięcznik przygotowywany przy udziale Europejskiego Instytutu Bioinformatyki na temat wybranych białek {{lang|en}}.

{{Enzymy}}

{{Kontrola autorytatywna}}

[[Kategoria:Enzymy| ]]